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- PDB-5sxm: WDR5 in complex with MLL Win motif peptidomimetic -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5sxm
タイトルWDR5 in complex with MLL Win motif peptidomimetic
要素
  • ACE-ALA-ARG-THR-GLU-VAL-TYR-NH2
  • WD repeat-containing protein 5
キーワードTRANSCRIPTION / beta propeller / WD40 repeat / transcription regulator / scaffold
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3Q5ser reader activity / histone H3K4me1 reader activity / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / Cardiogenesis ...histone H3Q5ser reader activity / histone H3K4me1 reader activity / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / Cardiogenesis / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / histone methyltransferase complex / regulation of cell division / MLL1 complex / regulation of embryonic development / histone acetyltransferase complex / positive regulation of gluconeogenesis / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / gluconeogenesis / skeletal system development / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / mitotic spindle / Neddylation / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / histone binding / regulation of cell cycle / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
WDR5 beta-propeller domain / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. ...WDR5 beta-propeller domain / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
WD repeat-containing protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Alicea-Velazquez, N.L. / Shinsky, S.A. / Cosgrove, M.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)5R01CA140522-07 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Targeted Disruption of the Interaction between WD-40 Repeat Protein 5 (WDR5) and Mixed Lineage Leukemia (MLL)/SET1 Family Proteins Specifically Inhibits MLL1 and SETd1A Methyltransferase Complexes.
著者: Alicea-Velazquez, N.L. / Shinsky, S.A. / Loh, D.M. / Lee, J.H. / Skalnik, D.G. / Cosgrove, M.S.
履歴
登録2016年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月14日Group: Database references
改定 1.22016年11月23日Group: Database references
改定 1.32017年9月13日Group: Advisory / Author supporting evidence / Database references
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WD repeat-containing protein 5
B: WD repeat-containing protein 5
D: ACE-ALA-ARG-THR-GLU-VAL-TYR-NH2
C: ACE-ALA-ARG-THR-GLU-VAL-TYR-NH2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,6504
ポリマ－70,6504
非ポリマー00
水4,900272
1
A: WD repeat-containing protein 5
C: ACE-ALA-ARG-THR-GLU-VAL-TYR-NH2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3252
ポリマ－35,3252
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area11680 Å2
手法PISA
2
B: WD repeat-containing protein 5
D: ACE-ALA-ARG-THR-GLU-VAL-TYR-NH2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3252
ポリマ－35,3252
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area11640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.938, 74.938, 93.544
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number144
Space group name H-MP31
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A and (resseq 32:334 )
21chain B and (resseq 32:334 )

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: CYS / End label comp-ID: CYS / Auth seq-ID: 32 - 334 / Label seq-ID: 13 - 315

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain A and (resseq 32:334 )AA
2chain B and (resseq 32:334 )BB

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要素

#1: タンパク質 WD repeat-containing protein 5 / BMP2-induced 3-kb gene protein


分子量: 34562.148 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR5, BIG3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta II (DE3) pLys / 参照: UniProt: P61964
#2: タンパク質・ペプチド ACE-ALA-ARG-THR-GLU-VAL-TYR-NH2


分子量: 762.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: MLL Win motif-derived peptidomimetic / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 272 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.43 % / 解説: Hollow-looking needles
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1M sodium citrate pH 5.6, 15% 2-propanol, and 17% PEG 4000, and 10mM ATP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.977 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→37.945 Å / Num. obs: 45994 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8 % / Biso Wilson estimate: 26.61 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Net I/av σ(I): 28.556 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
1.9-1.975.40.8252.40.7381100
1.97-2.057.40.6264.20.871100
2.05-2.148.30.466.40.9321100
2.14-2.258.50.3788.40.9581100
2.25-2.398.50.30510.50.971100
2.39-2.588.50.23114.60.9811100
2.58-2.848.50.16322.30.991100
2.84-3.258.50.11733.30.9941100
3.25-4.098.40.08251.60.9961100
4.09-508.10.07164.20.997199.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2H14

2h14


解像度: 2→37.945 Å / SU ML: 0.51 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 28.15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2434 1955 4.93 %
Rwork0.2139 --
obs0.2154 39660 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / Bsol: 42.567 Å2 / ksol: 0.395 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 74.39 Å2 / Biso mean: 32.94 Å2 / Biso min: 15.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.6354 Å20 Å20 Å2
2--3.6354 Å20 Å2
3----7.2708 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→37.945 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4817 0 0 272 5089
Biso mean---37.53 -
残基数----623
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034996
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8846787
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06763
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003843
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0431777
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2347X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.005
12B2347X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.005
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2-2.050.36271580.304126392797
2.05-2.10550.2651360.271627452881
2.1055-2.16740.27981120.254426982810
2.1674-2.23740.34591320.250127072839
2.2374-2.31730.28521400.268626822822
2.3173-2.41010.3141200.260827382858
2.4101-2.51970.33371470.269526592806
2.5197-2.65260.26541340.27127062840
2.6526-2.81870.27591650.243326512816
2.8187-3.03620.26391180.241127372855
3.0362-3.34160.2641600.213126752835
3.3416-3.82480.23481260.181927062832
3.8248-4.81730.15541480.144326792827
4.8173-37.95130.2051590.181526832842
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 13.8723 Å / Origin y: -2.4656 Å / Origin z: 11.3321 Å
111213212223313233
T0.2145 Å20.0711 Å20.0819 Å2-0.0683 Å2-0.0381 Å2--0.0322 Å2
L0.9137 °2-0.0737 °20.942 °2-0.6436 °2-1.2371 °2--0.5365 °2
S0.0042 Å °0.5158 Å °0.0925 Å °0.1729 Å °-0.2709 Å °0.0501 Å °0.0058 Å °0.04 Å °-0.0154 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA31 - 334
2X-RAY DIFFRACTION1allB32 - 334
3X-RAY DIFFRACTION1allD0 - 7
4X-RAY DIFFRACTION1allC0 - 7
5X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 265
6X-RAY DIFFRACTION1allS266 - 272

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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