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- PDB-4esg: X-ray structure of WDR5-MLL1 Win motif peptide binary complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4esg
タイトルX-ray structure of WDR5-MLL1 Win motif peptide binary complex
要素
  • Histone-lysine N-methyltransferase MLL
  • WD repeat-containing protein 5
キーワードTranscription/Transferase / WD40 / Win motif / beta propeller / 3-10 helix / lysine methyltransferase / RbBP5 / MLL1 / Ash2L / core complex / Histone / Transcription-Transferase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / response to potassium ion / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity ...negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / response to potassium ion / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / definitive hemopoiesis / histone H3K4 methyltransferase activity / Cardiogenesis / anterior/posterior pattern specification / T-helper 2 cell differentiation / embryonic hemopoiesis / exploration behavior / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / regulation of cell division / regulation of embryonic development / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / membrane depolarization / negative regulation of fibroblast proliferation / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / spleen development / homeostasis of number of cells within a tissue / : / positive regulation of gluconeogenesis / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / post-embryonic development / gluconeogenesis / skeletal system development / : / circadian regulation of gene expression / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / visual learning / protein modification process / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / mitotic spindle / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Neddylation / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / protein-containing complex assembly / fibroblast proliferation / methylation / histone binding / regulation of cell cycle / apoptotic process / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. ...KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Zinc finger PHD-type profile. / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
WD repeat-containing protein 5 / Histone-lysine N-methyltransferase 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Dharmarajan, V. / Lee, J.-H. / Patel, A. / Skalnik, D.G. / Cosgrove, M.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Structural basis for WDR5 interaction (Win) motif recognition in human SET1 family histone methyltransferases.
著者: Dharmarajan, V. / Lee, J.H. / Patel, A. / Skalnik, D.G. / Cosgrove, M.S.
履歴
登録2012年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月11日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WD repeat-containing protein 5
B: WD repeat-containing protein 5
C: Histone-lysine N-methyltransferase MLL
D: Histone-lysine N-methyltransferase MLL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,3764
ポリマ－72,3764
非ポリマー00
水11,295627
1
A: WD repeat-containing protein 5
D: Histone-lysine N-methyltransferase MLL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1882
ポリマ－36,1882
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1370 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area12420 Å2
手法PISA
2
B: WD repeat-containing protein 5
C: Histone-lysine N-methyltransferase MLL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1882
ポリマ－36,1882
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1370 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area12420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.606, 80.154, 83.517
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.96, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain 'A' and (resseq 31:334 )
211chain 'B' and (resseq 31:334 )
112chain 'C' and (resseq 3755:3770 )
212chain 'D' and (resseq 3755:3770 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 WD repeat-containing protein 5 / BMP2-induced 3-kb gene protein


分子量: 34303.914 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 23-334 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BIG3, WDR5 / プラスミド: pHIS paralell / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 pLysS / 参照: UniProt: P61964
#2: タンパク質・ペプチド Histone-lysine N-methyltransferase MLL / ALL-1 / CXXC-type zinc finger protein 7 / Lysine N-methyltransferase 2A / KMT2A / Trithorax-like ...ALL-1 / CXXC-type zinc finger protein 7 / Lysine N-methyltransferase 2A / KMT2A / Trithorax-like protein / Zinc finger protein HRX / MLL cleavage product N320 / N-terminal cleavage product of 320 kDa / p320 / MLL cleavage product C180 / C-terminal cleavage product of 180 kDa / p180


分子量: 1884.103 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 3755-3771 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q03164, histone-lysine N-methyltransferase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 627 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 294 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: PEG3350, Ammonium Sulfate, HEPES, pH 7.2, hanging drop, temperature 294K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.917 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.917 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 6.7 % / Av σ(I) over netI: 28.53 / 数: 371865 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Χ2: 2.37 / D res high: 1.7 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 55756 / % possible obs: 99.4
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
3.665099.910.0594.2336.7
2.913.6610010.0693.2697.3
2.542.9110010.12.6937.5
2.312.5410010.142.2777.5
2.142.3110010.1722.0267.6
2.022.1410010.2221.9417.5
1.912.0210010.2881.8017.3
1.831.9110010.3831.7056.5
1.761.8399.810.4741.5285.2
1.71.7693.810.4951.2963.4
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 55756 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.111 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.7-1.763.40.495193.8
1.76-1.835.20.474199.8
1.83-1.916.50.3831100
1.91-2.027.30.2881100
2.02-2.147.50.2221100
2.14-2.317.60.1721100
2.31-2.547.50.141100
2.54-2.917.50.11100
2.91-3.667.30.0691100
3.66-506.70.059199.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→40.08 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.45 / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.29 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.193 2822 5.08 %
Rwork0.162 --
obs0.164 55600 99.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.47 Å / VDWプローブ半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 51.33 Å2 / ksol: 0.44 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 17.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.7255 Å2-0 Å2-0.5078 Å2
2---3.134 Å2-0 Å2
3---3.8595 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→40.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4942 0 0 627 5569
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095070
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2226882
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1161798
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.086774
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005860
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2357X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B2357X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.068
21C118X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22D118X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.014
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.72930.33111330.28372410X-RAY DIFFRACTION93
1.7293-1.76080.32611490.25372635X-RAY DIFFRACTION97
1.7608-1.79460.24321330.23782573X-RAY DIFFRACTION99
1.7946-1.83130.24391460.1992682X-RAY DIFFRACTION100
1.8313-1.87110.23871360.18192626X-RAY DIFFRACTION100
1.8711-1.91460.19081180.1672661X-RAY DIFFRACTION100
1.9146-1.96250.19931470.1562615X-RAY DIFFRACTION100
1.9625-2.01560.19991520.16412635X-RAY DIFFRACTION100
2.0156-2.07490.18491460.16422651X-RAY DIFFRACTION100
2.0749-2.14180.20681270.16392720X-RAY DIFFRACTION100
2.1418-2.21840.17831480.15522572X-RAY DIFFRACTION100
2.2184-2.30720.23051570.15372639X-RAY DIFFRACTION100
2.3072-2.41220.21151570.16712661X-RAY DIFFRACTION100
2.4122-2.53930.19051600.16212632X-RAY DIFFRACTION100
2.5393-2.69840.20831380.16042637X-RAY DIFFRACTION100
2.6984-2.90670.19841450.16452662X-RAY DIFFRACTION100
2.9067-3.19910.17111200.15452691X-RAY DIFFRACTION100
3.1991-3.66170.13991370.13162666X-RAY DIFFRACTION100
3.6617-4.61230.15341310.13292688X-RAY DIFFRACTION100
4.6123-40.08810.18841420.17142722X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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