[日本語] English
万見
- PDB-4eqf: Trip8b-1a#206-567 interacting with the carboxy-terminal seven res... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4eqf
タイトルTrip8b-1a#206-567 interacting with the carboxy-terminal seven residues of HCN2
要素
  • PEX5-related protein
  • Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 2
キーワードPROTEIN BINDING/TRANSPORT PROTEIN / Accessory protein / Tetratricopeptide repeat / TPR / Accessory Protein for HCN channels / HCN / PROTEIN BINDING-TRANSPORT PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HCN channels / HCN channel complex / ammonium transmembrane transport / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / cellular response to cGMP / maintenance of protein location / sodium ion import across plasma membrane / voltage-gated sodium channel activity / potassium ion import across plasma membrane / voltage-gated potassium channel activity ...HCN channels / HCN channel complex / ammonium transmembrane transport / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / cellular response to cGMP / maintenance of protein location / sodium ion import across plasma membrane / voltage-gated sodium channel activity / potassium ion import across plasma membrane / voltage-gated potassium channel activity / cAMP binding / cellular response to cAMP / potassium ion transmembrane transport / regulation of membrane potential / receptor complex / dendrite / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PEX5/PEX5L / Ion transport N-terminal / Ion transport protein N-terminal / : / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / Tetratricopeptide repeat / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat ...PEX5/PEX5L / Ion transport N-terminal / Ion transport protein N-terminal / : / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / Tetratricopeptide repeat / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / RmlC-like jelly roll fold / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ion transport domain / Ion transport protein / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 2 / PEX5-related protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Bankston, J.R. / Camp, S.S. / Dimaio, F. / Lewis, A.S. / Chetkovich, D.M. / Zagotta, W.N.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Structure and stoichiometry of an accessory subunit TRIP8b interaction with hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channels.
著者: Bankston, J.R. / Camp, S.S. / Dimaio, F. / Lewis, A.S. / Chetkovich, D.M. / Zagotta, W.N.
履歴
登録2012年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PEX5-related protein
B: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,7472
ポリマ－41,7472
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1030 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area14060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.320, 72.320, 146.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質 PEX5-related protein / PEX2-related protein / PEX5-like protein / Peroxin-5-related protein / Pex5Rp


分子量: 40969.930 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 206-567 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Pex5l, Pex2, Pex5r, Pxr2 / プラスミド: pETM11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8C437
#2: タンパク質・ペプチド Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 2 / Brain cyclic nucleotide-gated channel 2 / BCNG-2 / Hyperpolarization-activated cation channel 1 / HAC-1


分子量: 776.861 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 857-863 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: O88703

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 91mM MES, 91mM triSodium citrate, 3.63M NaCL, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月20日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→48.91 Å / Num. all: 8364 / Num. obs: 8364 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13 % / Biso Wilson estimate: 109.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / 冗長度: 13.7 % / Rmerge(I) obs: 0.99 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BOSデータ収集
PHENIX(phenix.phaser-mr: 1.7.1_743)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX1.7.1_743位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1FCH

1fch


解像度: 3→29.808 Å / SU ML: 1.03 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2807 384 4.64 %Random
Rwork0.2268 ---
obs0.2293 8274 99.59 %-
all-8274 --
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 111.631 Å2 / ksol: 0.352 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--18.4907 Å2-0 Å20 Å2
2---18.4907 Å2-0 Å2
3---36.9814 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→29.808 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2260 0 0 0 2260
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072302
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1353120
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.492839
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074344
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004412
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.43370.32511270.28882567X-RAY DIFFRACTION100
3.4337-4.3240.28931270.21182561X-RAY DIFFRACTION99
4.324-29.80970.26721300.22092762X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.74240.1357-2.1045.1431.0071.8531-0.07440.0633-0.13330.372-0.2103-0.0083-0.3229-0.17440.12361.1843-0.0762-0.48840.5560.09680.9683-17.93937.731511.3645
24.8881.66330.05266.07150.87244.92030.02460.9976-0.5329-0.88920.1971-1.16070.12340.709-0.09181.01080.1154-0.24870.7606-0.21130.9159-13.926119.8120.4873
36.2387-2.3748-1.6193.6534-2.36614.3042-0.17340.2513-1.44850.13510.57060.34590.9443-0.0766-0.30681.20530.0507-0.43690.6121-0.19940.8112-25.81511.211210.3857
43.65630.48740.55423.96031.83387.94170.0856-0.13850.06950.4431-0.16541.0615-0.4284-1.51250.05570.85620.3133-0.21831.13480.06171.3601-42.32224.72669.8015
54.13390.5227-3.01391.44120.05613.09460.6265-1.42692.55860.37781.10740.15320.732-1.6502-1.75861.63030.4023-0.29671.2575-0.07781.5445-46.855230.708212.7104
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 7:34)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 35:165)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 166:251)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 252:299)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 300:318)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る