+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6nxj | |||||||||
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Title | Flavin Transferase ApbE from Vibrio cholerae, H257G mutant | |||||||||
Components | FAD:protein FMN transferase | |||||||||
Keywords | TRANSFERASE / ApbE / Flavin Transferase / FAD / structural genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID | |||||||||
Function / homology | Function and homology information protein flavinylation / FAD:protein FMN transferase / transferase activity / metal ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Vibrio cholerae (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.92 Å | |||||||||
Authors | Osipiuk, J. / Fang, X. / Chakravarthy, S. / Juarez, O. / Joachimiak, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID) | |||||||||
Funding support | United States, 2items
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Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2019 Title: Conserved residue His-257 ofVibrio choleraeflavin transferase ApbE plays a critical role in substrate binding and catalysis. Authors: Fang, X. / Osipiuk, J. / Chakravarthy, S. / Yuan, M. / Menzer, W.M. / Nissen, D. / Liang, P. / Raba, D.A. / Tuz, K. / Howard, A.J. / Joachimiak, A. / Minh, D.D.L. / Juarez, O. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6nxj.cif.gz | 256 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6nxj.ent.gz | 201.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6nxj.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nx/6nxj ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nx/6nxj | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6nxiC 3pndS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 36098.418 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: H257G Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Vibrio cholerae (bacteria) Gene: apbE, C9J66_08705, EN12_11145, ERS013140_01021, ERS013173_02114, ERS013193_02472, ERS013199_02400, ERS013202_01888 Plasmid: pBAD/HisB / Production host: Escherichia coli BL21 (bacteria) References: UniProt: A0A0F4FI39, UniProt: A5F5Y3*PLUS, FAD:protein FMN transferase #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-MG / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.56 Å3/Da / Density % sol: 51.88 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 0.1 M sodium acetate, 22% PEG 4000, 0.1 M HEPES buffer |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.9792 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 X 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 24, 2018 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.92→36.85 Å / Num. obs: 53702 / % possible obs: 97 % / Redundancy: 3.3 % / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rpim(I) all: 0.067 / Rrim(I) all: 0.127 / Χ2: 1.318 / Net I/av σ(I): 13.4 / Net I/σ(I): 5.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3PND Resolution: 1.92→36.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 9.472 / SU ML: 0.132 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.156 / ESU R Free: 0.148 Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 87.89 Å2 / Biso mean: 34.102 Å2 / Biso min: 19.49 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.92→36.85 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.923→1.973 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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