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- PDB-1fch: CRYSTAL STRUCTURE OF THE PTS1 COMPLEXED TO THE TPR REGION OF HUMA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fch
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE PTS1 COMPLEXED TO THE TPR REGION OF HUMAN PEX5
要素
  • PEROXISOMAL TARGETING SIGNAL 1 RECEPTOR
  • PTS1-CONTAINING PEPTIDE
キーワードSIGNALING PROTEIN / PROTEIN-PEPTIDE COMPLEX / TETRATRICOPEPTIDE REPEAT / TPR / HELICAL REPEAT
機能・相同性
機能・相同性情報


protein import into peroxisome matrix, substrate release / protein import into peroxisome matrix, translocation / peroxisome membrane targeting sequence binding / protein import into peroxisome membrane / peroxisome targeting sequence binding / protein targeting to peroxisome / peroxisome matrix targeting signal-1 binding / protein import into peroxisome matrix, receptor recycling / protein import into peroxisome matrix / protein import into peroxisome matrix, docking ...protein import into peroxisome matrix, substrate release / protein import into peroxisome matrix, translocation / peroxisome membrane targeting sequence binding / protein import into peroxisome membrane / peroxisome targeting sequence binding / protein targeting to peroxisome / peroxisome matrix targeting signal-1 binding / protein import into peroxisome matrix, receptor recycling / protein import into peroxisome matrix / protein import into peroxisome matrix, docking / very long-chain fatty acid metabolic process / cerebral cortex neuron differentiation / protein carrier chaperone / cell development / pexophagy / positive regulation of multicellular organism growth / endoplasmic reticulum organization / mitochondrial membrane organization / peroxisomal membrane / neuromuscular process / fatty acid beta-oxidation / cerebral cortex cell migration / peroxisomal matrix / negative regulation of protein-containing complex assembly / Pexophagy / cellular response to reactive oxygen species / protein tetramerization / Peroxisomal protein import / small GTPase binding / neuron migration / peroxisome / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / enzyme binding / Golgi apparatus / protein-containing complex / mitochondrion / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PEX5/PEX5L / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe ...PEX5/PEX5L / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Peroxisomal targeting signal 1 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Gatto Jr., G.J. / Geisbrecht, B.V. / Gould, S.J. / Berg, J.M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: Peroxisomal targeting signal-1 recognition by the TPR domains of human PEX5.
著者: Gatto Jr., G.J. / Geisbrecht, B.V. / Gould, S.J. / Berg, J.M.
履歴
登録2000年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEROXISOMAL TARGETING SIGNAL 1 RECEPTOR
B: PEROXISOMAL TARGETING SIGNAL 1 RECEPTOR
C: PTS1-CONTAINING PEPTIDE
D: PTS1-CONTAINING PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,2574
ポリマ－83,2574
非ポリマー00
水4,342241
1
A: PEROXISOMAL TARGETING SIGNAL 1 RECEPTOR
C: PTS1-CONTAINING PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6292
ポリマ－41,6292
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1170 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area13430 Å2
手法PISA
2
B: PEROXISOMAL TARGETING SIGNAL 1 RECEPTOR
D: PTS1-CONTAINING PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6292
ポリマ－41,6292
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1080 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area13640 Å2
手法PISA
3
A: PEROXISOMAL TARGETING SIGNAL 1 RECEPTOR
B: PEROXISOMAL TARGETING SIGNAL 1 RECEPTOR
C: PTS1-CONTAINING PEPTIDE
D: PTS1-CONTAINING PEPTIDE

A: PEROXISOMAL TARGETING SIGNAL 1 RECEPTOR
B: PEROXISOMAL TARGETING SIGNAL 1 RECEPTOR
C: PTS1-CONTAINING PEPTIDE
D: PTS1-CONTAINING PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,5158
ポリマ－166,5158
非ポリマー00
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area13630 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area45000 Å2
手法PISA
4


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5030 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area24280 Å2
手法PISA
5
A: PEROXISOMAL TARGETING SIGNAL 1 RECEPTOR
C: PTS1-CONTAINING PEPTIDE

B: PEROXISOMAL TARGETING SIGNAL 1 RECEPTOR
D: PTS1-CONTAINING PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,2574
ポリマ－83,2574
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area4020 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area25290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.960, 73.510, 87.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 120.78, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 PEROXISOMAL TARGETING SIGNAL 1 RECEPTOR / PEROXISMORE RECEPTOR 1 / PTS1-BP / PEROXIN-5 / PTS1 RECEPTOR


分子量: 40989.910 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINAL TPR REGION / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PT7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P50542
#2: タンパク質・ペプチド PTS1-CONTAINING PEPTIDE


分子量: 638.733 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: THE PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 241 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.29 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Sodium HEPES, Sodium Citrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
詳細: peptide solution was diluted 1:1 with reservoir
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.24 mMprotein1drop
250 mM1dropNaCl
35 mMHEPES1drop
41.9 mMpeptide1drop
50.58 MNa citrate1reservoir
60.1 MHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年5月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. all: 38298 / Num. obs: 38298 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 21.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 21.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.227 / Num. unique all: 1916 / % possible all: 98.8
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.8 % / Mean I/σ(I) obs: 5.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.2→29.63 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2170352.49 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 3831 10 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.194 38295 99.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 33.56 Å2 / ksol: 0.351 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.41 Å20 Å20.12 Å2
2--8.07 Å20 Å2
3----4.66 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→29.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4753 0 0 241 4994
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.291.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.052
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.22
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.222.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 642 10.2 %
Rwork0.212 5666 -
obs--99.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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