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- PDB-4ccr: Crystal structure of the thioredoxin reductase apoenzyme from Ent... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ccr
タイトルCrystal structure of the thioredoxin reductase apoenzyme from Entamoeba histolytica in the absence of the NADP cofactor
要素THIOREDOXIN REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / AMOEBIASIS / REDOX METABOLISM / OXIDATIVE STRESS / AURANOFIN
機能・相同性
機能・相同性情報


thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / removal of superoxide radicals / cell redox homeostasis / nucleotide binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin reductase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class-II, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-II active site. / : / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Thioredoxin reductase
類似検索 - 構成要素
生物種ENTAMOEBA HISTOLYTICA (赤痢アメーバ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Parsonage, D. / Kells, P.M. / Hirata, K. / Debnath, A. / Poole, L.B. / McKerrow, J.H. / Reed, S.L. / Podust, L.M.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2016
タイトル: X-Ray Structures of Thioredoxin and Thioredoxin Reductase from Entamoeba Histolytica and Prevailing Hypothesis of the Mechanism of Auranofin Action.
著者: Parsonage, D. / Sheng, F. / Hirata, K. / Debnath, A. / Mckerrow, J.H. / Reed, S.L. / Abagyan, R. / Poole, L.B. / Podust, L.M.
履歴
登録2013年10月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年11月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月2日Group: Database references
改定 1.22016年4月6日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THIOREDOXIN REDUCTASE
B: THIOREDOXIN REDUCTASE
C: THIOREDOXIN REDUCTASE
D: THIOREDOXIN REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,04812
ポリマ－135,1184
非ポリマー3,9308
水4,270237
1
A: THIOREDOXIN REDUCTASE
C: THIOREDOXIN REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,5246
ポリマ－67,5592
非ポリマー1,9654
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7680 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area24240 Å2
手法PISA
2
B: THIOREDOXIN REDUCTASE
D: THIOREDOXIN REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,5246
ポリマ－67,5592
非ポリマー1,9654
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6700 Å2
ΔGint-44.8 kcal/mol
Surface area19720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.777, 91.029, 90.152
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.80, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
THIOREDOXIN REDUCTASE


分子量: 33779.598 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ENTAMOEBA HISTOLYTICA (赤痢アメーバ)
プラスミド: PTRCHISA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI B (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834
参照: UniProt: C4LW95, thioredoxin-disulfide reductase (NADPH)
#2: 化合物
ChemComp-AU / GOLD ION


分子量: 196.967 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Au
#3: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細GOLD ION (AU): GOLD IS RELEASED BY AURANOFIN PRESENT IN CRYSTALLIZATION CONDITIONS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.46 %
解説: ISOLATED FAD- AND NADPH-BINDING DOMAINS OF SACCHAROMYCES CEREVISIAE THIOREDOXIN REDUCTASE WERE USED AS SEARCH MODELS
結晶化pH: 7
詳細: 20% PEG 3350,0.2 M AMMONIUM TARTRATE, PH 7.0; 3 MM AURANOFIN

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11587
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月29日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→91.03 Å / Num. obs: 59359 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0.5 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 2.28→2.4 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.76 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ITJ

3itj


解像度: 2.28→91.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 8.016 / SU ML: 0.194 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.306 / ESU R Free: 0.244 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE ENTIRE NADPH-BINDING DOMAIN IN CHAIN D IS OMITTED FROM THE STRUCTURE DUE TO INSUFFICIENT ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26526 2992 5 %RANDOM
Rwork0.20282 ---
obs0.20598 56315 99.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.674 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.27 Å20 Å20.26 Å2
2--1.16 Å20 Å2
3----2.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.28→91.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8392 0 216 237 8845
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0198789
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.028257
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6371.9811953
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8243.00118996
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.49751121
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.35724.567335
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.756151394
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0321532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.21355
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.029908
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021918
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.0014.2364502
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.9994.2364501
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.346.3455617
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3634.5534287
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.28→2.339 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.391 248 -
Rwork0.3 4117 -
obs--99.68 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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