[日本語] English
万見
- PDB-4cbx: Crystal structure of Plasmodium berghei actin II -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cbx
タイトルCrystal structure of Plasmodium berghei actin II
要素
  • ACTIN-2
  • GELSOLIN
キーワードMOTOR PROTEIN / MALARIA / MOTILITY / PARASITE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of development of symbiont in host / exit from host cell / male gamete generation / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process ...positive regulation of development of symbiont in host / exit from host cell / male gamete generation / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / actin cap / regulation of podosome assembly / myosin II binding / cilium organization / host-mediated suppression of symbiont invasion / actin filament severing / actin filament capping / actin filament depolymerization / cardiac muscle cell contraction / relaxation of cardiac muscle / podosome / phagocytosis, engulfment / hepatocyte apoptotic process / cilium assembly / sarcoplasm / vesicle-mediated transport / phagocytic vesicle / response to muscle stretch / actin filament polymerization / Neutrophil degranulation / protein destabilization / cellular response to type II interferon / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin filament binding / lamellipodium / actin cytoskeleton organization / amyloid fibril formation / cytoskeleton / calcium ion binding / ATP hydrolysis activity / extracellular space / extracellular region / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain ...Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Gelsolin / Actin-2
類似検索 - 構成要素
生物種PLASMODIUM BERGHEI (ネズミマラリア原虫)
MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Vahokoski, J. / Bhargav, S.P. / Desfosses, A. / Andreadaki, M. / Kumpula, E.P. / Ignatev, A. / Munico Martinez, S. / Lepper, S. / Frischknecht, F. / Siden-Kiamos, I. ...Vahokoski, J. / Bhargav, S.P. / Desfosses, A. / Andreadaki, M. / Kumpula, E.P. / Ignatev, A. / Munico Martinez, S. / Lepper, S. / Frischknecht, F. / Siden-Kiamos, I. / Sachse, C. / Kursula, I.
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2014
タイトル: Structural differences explain diverse functions of Plasmodium actins.
著者: Juha Vahokoski / Saligram Prabhakar Bhargav / Ambroise Desfosses / Maria Andreadaki / Esa-Pekka Kumpula / Silvia Muñico Martinez / Alexander Ignatev / Simone Lepper / Friedrich Frischknecht ...著者: Juha Vahokoski / Saligram Prabhakar Bhargav / Ambroise Desfosses / Maria Andreadaki / Esa-Pekka Kumpula / Silvia Muñico Martinez / Alexander Ignatev / Simone Lepper / Friedrich Frischknecht / Inga Sidén-Kiamos / Carsten Sachse / Inari Kursula /
要旨: Actins are highly conserved proteins and key players in central processes in all eukaryotic cells. The two actins of the malaria parasite are among the most divergent eukaryotic actins and also ...Actins are highly conserved proteins and key players in central processes in all eukaryotic cells. The two actins of the malaria parasite are among the most divergent eukaryotic actins and also differ from each other more than isoforms in any other species. Microfilaments have not been directly observed in Plasmodium and are presumed to be short and highly dynamic. We show that actin I cannot complement actin II in male gametogenesis, suggesting critical structural differences. Cryo-EM reveals that Plasmodium actin I has a unique filament structure, whereas actin II filaments resemble canonical F-actin. Both Plasmodium actins hydrolyze ATP more efficiently than α-actin, and unlike any other actin, both parasite actins rapidly form short oligomers induced by ADP. Crystal structures of both isoforms pinpoint several structural changes in the monomers causing the unique polymerization properties. Inserting the canonical D-loop to Plasmodium actin I leads to the formation of long filaments in vitro. In vivo, this chimera restores gametogenesis in parasites lacking actin II, suggesting that stable filaments are required for exflagellation. Together, these data underline the divergence of eukaryotic actins and demonstrate how structural differences in the monomers translate into filaments with different properties, implying that even eukaryotic actins have faced different evolutionary pressures and followed different paths for developing their polymerization properties.
履歴
登録2013年10月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年4月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.22019年4月24日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ACTIN-2
G: GELSOLIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,00510
ポリマ－57,0682
非ポリマー9388
水6,269348
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3920 Å2
ΔGint-87.6 kcal/mol
Surface area20440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.248, 60.908, 75.518
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.24, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AG

#1: タンパク質 ACTIN-2 / ACTIN II / ACTIN


分子量: 42856.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) PLASMODIUM BERGHEI (ネズミマラリア原虫)
細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q4YU79
#2: タンパク質 GELSOLIN / ACTIN-DEPOLYMERIZING FACTOR / ADF / BREVIN / GELSOLIN G1


分子量: 14211.929 Da / 分子数: 1 / Fragment: G1 DOMAIN, RESIDUES 50-174 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: P13020

-
非ポリマー , 6種, 356分子

#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 348 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 18% (W/V) PEG 8000, 0.2 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M BIS-TRIS PROPANE PH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54
検出器タイプ: PLATINUM135 / 検出器: CCD / 日付: 2012年8月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→32 Å / Num. obs: 29458 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 27.62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 5.6
反射 シェル解像度: 2.2→2.25 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.79 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / % possible all: 95.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
PROTEUM2データ削減
PROTEUM2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1P8Z

1p8z


解像度: 2.2→31.907 Å / SU ML: 0.25 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2275 1492 5.1 %
Rwork0.1959 --
obs0.1975 29435 99.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→31.907 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3790 0 50 348 4188
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074112
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.675579
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4131526
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05604
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003721
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.2710.27021540.25362410X-RAY DIFFRACTION95
2.271-2.35210.28781200.25322516X-RAY DIFFRACTION100
2.3521-2.44630.31251310.25932541X-RAY DIFFRACTION100
2.4463-2.55760.28191290.23682560X-RAY DIFFRACTION100
2.5576-2.69230.30911460.22992526X-RAY DIFFRACTION100
2.6923-2.86090.24271180.21692548X-RAY DIFFRACTION100
2.8609-3.08170.23891160.22012573X-RAY DIFFRACTION100
3.0817-3.39150.24571270.20752579X-RAY DIFFRACTION100
3.3915-3.88150.21961360.17442530X-RAY DIFFRACTION100
3.8815-4.88740.17881700.14242538X-RAY DIFFRACTION100
4.8874-31.91030.17371450.16232622X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.38280.0061-0.1560.37110.02980.06590.0992-0.36790.04140.42350.0249-0.12890.079-0.02620.17430.36810.143-0.09770.3544-0.04380.004934.6716-6.016730.8175
20.03270.0131-0.00690.021-0.07010.13510.0472-0.07360.09950.17770.038-0.06370.19630.1288-0.00190.24750.096-0.02220.2411-0.00650.194233.5824-12.925724.3882
30.0853-0.15070.03360.1948-0.01970.0164-0.0319-0.1722-0.04470.03890.0643-0.1205-0.03520.023-0.00040.17610.0473-0.00850.1622-0.01610.200633.9879-3.405519.3896
40.00990.02260.02720.13460.03930.1076-0.055-0.10670.04630.0840.0544-0.01250.0990.0456-00.17460.0384-0.00640.1859-0.01440.175935.7554-15.923717.4355
50.04760.2249-0.02641.01750.05280.6197-0.0483-0.06880.11390.07370.01450.17910.0122-0.1475-00.13180.04630.02340.1664-0.01250.14292.95337.475118.9993
60.68520.255-0.06860.76740.02270.4144-0.12270.05450.0544-0.1140.04320.0530.00110.0055-0.18860.1014-0.0204-0.00890.07740.00350.098813.48614.269-3.6585
70.0079-0.0227-0.00640.040.0063-0.0018-0.1342-0.17750.0527-0.1776-0.05270.1545-0.21610.2472-0.00060.50190.0843-0.03480.4182-0.0580.278616.14359.352432.1045
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN G AND (RESID 28 THROUGH 46 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN G AND (RESID 47 THROUGH 75 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN G AND (RESID 76 THROUGH 127 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN G AND (RESID 128 THROUGH 149 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESID 5 THROUGH 144 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND (RESID 145 THROUGH 349 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN A AND (RESID 350 THROUGH 373 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る