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- PDB-4cbw: Crystal structure of Plasmodium berghei actin I with D-loop from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cbw
タイトルCrystal structure of Plasmodium berghei actin I with D-loop from muscle actin
要素
  • ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE, ACTIN
  • GELSOLIN
キーワードMOTOR PROTEIN / MALARIA / MOTILITY / PARASITE
機能・相同性
機能・相同性情報


Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding ...Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / actin cap / regulation of podosome assembly / myosin II binding / host-mediated suppression of symbiont invasion / actin filament severing / actin filament capping / actin filament depolymerization / cardiac muscle cell contraction / relaxation of cardiac muscle / podosome / phagocytosis, engulfment / hepatocyte apoptotic process / cilium assembly / sarcoplasm / vesicle-mediated transport / phagocytic vesicle / response to muscle stretch / actin filament polymerization / Neutrophil degranulation / protein destabilization / cellular response to type II interferon / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin filament binding / lamellipodium / actin cytoskeleton organization / amyloid fibril formation / cytoskeleton / calcium ion binding / ATP hydrolysis activity / extracellular space / extracellular region / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain ...Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / Gelsolin / Actin-1
類似検索 - 構成要素
生物種PLASMODIUM BERGHEI (ネズミマラリア原虫)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.501 Å
データ登録者Vahokoski, J. / Bhargav, S.P. / Desfosses, A. / Andreadaki, M. / Kumpula, E.P. / Ignatev, A. / Munico Martinez, S. / Lepper, S. / Frischknecht, F. / Siden-Kiamos, I. ...Vahokoski, J. / Bhargav, S.P. / Desfosses, A. / Andreadaki, M. / Kumpula, E.P. / Ignatev, A. / Munico Martinez, S. / Lepper, S. / Frischknecht, F. / Siden-Kiamos, I. / Sachse, C. / Kursula, I.
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2014
タイトル: Structural differences explain diverse functions of Plasmodium actins.
著者: Juha Vahokoski / Saligram Prabhakar Bhargav / Ambroise Desfosses / Maria Andreadaki / Esa-Pekka Kumpula / Silvia Muñico Martinez / Alexander Ignatev / Simone Lepper / Friedrich Frischknecht ...著者: Juha Vahokoski / Saligram Prabhakar Bhargav / Ambroise Desfosses / Maria Andreadaki / Esa-Pekka Kumpula / Silvia Muñico Martinez / Alexander Ignatev / Simone Lepper / Friedrich Frischknecht / Inga Sidén-Kiamos / Carsten Sachse / Inari Kursula /
要旨: Actins are highly conserved proteins and key players in central processes in all eukaryotic cells. The two actins of the malaria parasite are among the most divergent eukaryotic actins and also ...Actins are highly conserved proteins and key players in central processes in all eukaryotic cells. The two actins of the malaria parasite are among the most divergent eukaryotic actins and also differ from each other more than isoforms in any other species. Microfilaments have not been directly observed in Plasmodium and are presumed to be short and highly dynamic. We show that actin I cannot complement actin II in male gametogenesis, suggesting critical structural differences. Cryo-EM reveals that Plasmodium actin I has a unique filament structure, whereas actin II filaments resemble canonical F-actin. Both Plasmodium actins hydrolyze ATP more efficiently than α-actin, and unlike any other actin, both parasite actins rapidly form short oligomers induced by ADP. Crystal structures of both isoforms pinpoint several structural changes in the monomers causing the unique polymerization properties. Inserting the canonical D-loop to Plasmodium actin I leads to the formation of long filaments in vitro. In vivo, this chimera restores gametogenesis in parasites lacking actin II, suggesting that stable filaments are required for exflagellation. Together, these data underline the divergence of eukaryotic actins and demonstrate how structural differences in the monomers translate into filaments with different properties, implying that even eukaryotic actins have faced different evolutionary pressures and followed different paths for developing their polymerization properties.
履歴
登録2013年10月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年4月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月14日Group: Data collection
改定 1.22017年3月15日Group: Source and taxonomy
改定 2.02019年10月23日Group: Atomic model / Data collection / Other / カテゴリ: atom_site / pdbx_database_status
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE, ACTIN
G: GELSOLIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,8727
ポリマ－56,1562
非ポリマー7165
水1,00956
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3620 Å2
ΔGint-45.1 kcal/mol
Surface area21070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.240, 69.530, 178.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AG

#1: タンパク質 ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE, ACTIN / ACTIN I / ALPHA-ACTIN-1 / ACTIN


分子量: 41944.480 Da / 分子数: 1
断片: ACTIN RESIDUES 2-39, ALPHA SKELETAL MUSCLE RESIDUES 40-61,
由来タイプ: 組換発現
詳細: RESIDUES 40-61 REPLACED BY THOSE OF SKELETAL MUSCLE ACTIN
由来: (組換発現) PLASMODIUM BERGHEI (ネズミマラリア原虫), (組換発現) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF21 / 参照: UniProt: Q4Z1L3
#2: タンパク質 GELSOLIN / ACTIN-DEPOLYMERIZING FACTOR / ADF / BREVIN / GELSOLIN G1


分子量: 14211.929 Da / 分子数: 1 / 断片: G1 DOMAIN, RESIDUES 25-149 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: P13020

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非ポリマー , 4種, 61分子

#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-DIO / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / 1,4-ジオキサン


分子量: 88.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8
詳細: 100 MM TRIS-HCL (PH 8.0), 8% (W/V), PEG 20000, 2% (V/V) DIOXANE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 0.92
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→38.5 Å / Num. obs: 24163 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 55.19 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 1.5 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / % possible all: 96.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4CBU

4cbu


解像度: 2.501→38.581 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 32.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.264 1205 5 %
Rwork0.2107 --
obs0.2134 24077 99.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.501→38.581 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3860 0 40 56 3956
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033987
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.685399
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.4871479
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041580
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002696
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5009-2.60110.45911260.4122454X-RAY DIFFRACTION98
2.6011-2.71940.36961390.34082485X-RAY DIFFRACTION100
2.7194-2.86270.31841300.29162519X-RAY DIFFRACTION100
2.8627-3.0420.29541290.25672517X-RAY DIFFRACTION100
3.042-3.27680.35891350.25652502X-RAY DIFFRACTION100
3.2768-3.60630.26821300.21312543X-RAY DIFFRACTION100
3.6063-4.12770.3011350.19062553X-RAY DIFFRACTION100
4.1277-5.19840.18151370.16482577X-RAY DIFFRACTION100
5.1984-38.58510.22111440.17232722X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.97310.0904-0.73453.4619-0.49127.85220.13050.07550.2690.43850.0940.1378-0.2213-0.5055-0.2070.36710.1168-0.00490.5973-0.12620.8663-19.70091.6653-18.109
21.02180.99940.09782.41440.34161.48280.0263-0.28560.00330.343-0.07940.3528-0.0166-0.13080.05160.32590.01830.02550.4911-0.07970.7616-8.6987-2.0718-19.7584
32.27240.8021-0.67213.11772.49064.57330.0844-0.43090.04560.27650.1988-0.2597-0.16690.6084-0.26160.3846-0.0307-0.10640.6167-0.1130.74816.320214.1867-18.3872
40.03530.5119-0.23999.0771-3.16261.50850.035-0.10280.2646-0.433-0.07630.57830.4341-0.22230.18080.36020.02610.08130.5226-0.14560.939-12.8612-11.6553-33.7653
54.8095.74955.67926.87386.78946.70690.2884-1.1746-1.21360.4532-0.99471.52631.0191-1.92070.56030.4599-0.1059-0.00330.6487-0.01541.2519-10.1844-11.3435-52.408
62.908-2.252-1.26283.8162-2.27765.7609-0.2881.2978-1.0773-0.9449-0.27531.08230.7074-0.48860.49270.5044-0.09240.04810.6091-0.08780.9008-2.3854-5.2583-57.0133
77.7181-0.0747-7.16036.53121.51947.7301-0.2565-0.0117-0.6587-0.7826-0.16980.5923-0.2077-1.23180.27340.2368-0.0172-0.09140.5779-0.09520.9207-10.06991.7673-55.1189
83.46050.2291-1.91741.6381.76064.9423-0.09210.35790.0938-0.4073-0.0310.0799-0.2881-0.34960.12680.3133-0.0133-0.01180.42850.08880.9055-0.36472.2699-55.7634
93.4398-3.6118-3.86353.81574.26986.56910.02540.0137-0.41620.04420.2774-1.00330.23580.2086-0.27030.3051-0.0287-0.02410.2829-0.02881.03384.3383-2.9314-51.5551
106.1165-3.7916-1.87447.45472.06122.71270.0897-0.4302-0.62080.45250.18690.36230.41020.1053-0.29830.3597-0.0452-0.08480.46670.03530.435-4.268-2.8643-43.9358
113.9641.1885-1.61943.0608-2.21933.7967-0.2363-0.25140.2298-0.98420.1487-1.0594-0.0495-0.01410.13910.4026-0.06610.0730.3805-0.02830.87196.93710.6868-49.8863
128.1579-1.7598-3.11085.6004-3.77865.0639-0.26651.5229-0.6635-0.4336-0.04780.6987-0.1395-0.1070.23750.5228-0.0469-0.10620.5799-0.11880.4843.36839.8013-60.6612
138.21822.1976-4.06823.9529-3.60738.42130.87340.1371-0.1376-0.0992-0.19771.0654-0.7897-0.7759-0.47450.56220.10730.05920.4987-0.08631.2976-12.136911.5879-47.7292
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 7 THROUGH 57 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 58 THROUGH 199 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 200 THROUGH 340 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESID 341 THROUGH 378 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN G AND (RESID 27 THROUGH 34 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN G AND (RESID 35 THROUGH 46 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN G AND (RESID 47 THROUGH 58 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN G AND (RESID 59 THROUGH 75 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN G AND (RESID 76 THROUGH 94 )
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN G AND (RESID 95 THROUGH 111 )
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN G AND (RESID 112 THROUGH 133 )
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN G AND (RESID 134 THROUGH 141 )
13X-RAY DIFFRACTION13CHAIN G AND (RESID 142 THROUGH 149 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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