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- PDB-4apf: Crystal structure of the human KLHL11-Cul3 complex at 3.1A resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4apf
タイトルCrystal structure of the human KLHL11-Cul3 complex at 3.1A resolution
要素
  • CULLIN 3
  • KELCH-LIKE PROTEIN 11
キーワードCELL CYCLE / UBIQUITINATION / E3 LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


liver morphogenesis / positive regulation of mitotic cell cycle phase transition / trophectodermal cellular morphogenesis / POZ domain binding / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / regulation protein catabolic process at postsynapse / polar microtubule / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / COPII vesicle coating / stem cell division ...liver morphogenesis / positive regulation of mitotic cell cycle phase transition / trophectodermal cellular morphogenesis / POZ domain binding / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / regulation protein catabolic process at postsynapse / polar microtubule / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / COPII vesicle coating / stem cell division / RHOBTB3 ATPase cycle / embryonic cleavage / cell projection organization / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Notch binding / RHOBTB1 GTPase cycle / fibroblast apoptotic process / negative regulation of Rho protein signal transduction / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of type I interferon production / mitotic metaphase chromosome alignment / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / stress fiber assembly / protein monoubiquitination / positive regulation of cytokinesis / cyclin binding / sperm flagellum / protein K48-linked ubiquitination / RHOBTB2 GTPase cycle / protein autoubiquitination / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / regulation of cellular response to insulin stimulus / gastrulation / positive regulation of TORC1 signaling / intrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to amino acid stimulus / positive regulation of protein ubiquitination / integrin-mediated signaling pathway / Degradation of DVL / Hedgehog 'on' state / protein destabilization / G1/S transition of mitotic cell cycle / mitotic spindle / Wnt signaling pathway / spindle pole / Regulation of RAS by GAPs / protein polyubiquitination / ubiquitin protein ligase activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / cell migration / Neddylation / gene expression / ubiquitin-dependent protein catabolic process / Potential therapeutics for SARS / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / postsynapse / protein ubiquitination / inflammatory response / centrosome / positive regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #420 / Cullin Repeats / 5 helical Cullin repeat like / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / Cullin protein neddylation domain / BTB And C-terminal Kelch / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #420 / Cullin Repeats / 5 helical Cullin repeat like / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / Cullin protein neddylation domain / BTB And C-terminal Kelch / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin protein neddylation domain / Kelch / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Kelch repeat type 1 / Kelch motif / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / Kelch-type beta propeller / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cullin-3 / Kelch-like protein 11
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Canning, P. / Cooper, C.D.O. / Krojer, T. / Vollmar, M. / Ugochukwu, E. / Muniz, J.R.C. / Ayinampudi, V. / Savitsky, P. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. ...Canning, P. / Cooper, C.D.O. / Krojer, T. / Vollmar, M. / Ugochukwu, E. / Muniz, J.R.C. / Ayinampudi, V. / Savitsky, P. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / von Delft, F. / Bullock, A.N. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Structural Basis for Cul3 Assembly with the Btb-Kelch Family of E3 Ubiquitin Ligases.
著者: Canning, P. / Cooper, C.D.O. / Krojer, T. / Murray, J.W. / Pike, A.C.W. / Chaikuad, A. / Keates, T. / Thangaratnarajah, C. / Hojzan, V. / Marsden, B.D. / Gileadi, O. / Knapp, S. / von Delft, F. / Bullock, A.N.
履歴
登録2012年4月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月6日Group: Database references / Refinement description / Structure summary
改定 1.22013年3月27日Group: Database references
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KELCH-LIKE PROTEIN 11
B: CULLIN 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,2502
ポリマ－80,2502
非ポリマー00
水18010
1
A: KELCH-LIKE PROTEIN 11
B: CULLIN 3

A: KELCH-LIKE PROTEIN 11
B: CULLIN 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,5004
ポリマ－160,5004
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area7540 Å2
ΔGint-45.5 kcal/mol
Surface area55360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)238.640, 41.440, 147.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.20, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 KELCH-LIKE PROTEIN 11


分子量: 34526.215 Da / 分子数: 1 / 断片: BTB DOMAIN, BACK DOMAIN, RESIDUES 67-340 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / Variant (発現宿主): R3 PRARE2 / 参照: UniProt: Q9NVR0
#2: タンパク質 CULLIN 3 / CUL-3


分子量: 45723.953 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 23-388 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC-CTHF / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / Variant (発現宿主): R3 / 参照: UniProt: Q13618
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ILE 342 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LEU 346 TO ASP
配列の詳細I342R AND L346D ARE MUTATIONS ENGINEERED AS PART OF THE SPLIT-N-EXPRESS EXPRESSION STRATEGY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.27 % / 解説: STATISTICS DERIVED FROM THE NATIVE DATASET.
結晶化詳細: 0.12 M K CITRATE; 17% PEG 3350; 10% ETHYLENE GLYCOL; PH 6.5 BIS TRIS PROPANE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9681
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9681 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→50 Å / Num. obs: 25043 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 127.51 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 3.1→3.27 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.2精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 3.1→35.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9483 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU R Cruickshank DPI: 0.509 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.489 / SU Rfree Blow DPI: 0.29 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.297
詳細: NUMBER OF LIBRARIES USED : 8 REFINEMENT NOTE 1: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOM HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2218 1282 5.12 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.1945 25015 98.33 %-
原子変位パラメータBiso mean: 115.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.8811 Å20 Å22.9461 Å2
2--0.7034 Å20 Å2
3---2.1777 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.756 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→35.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4626 0 0 10 4636
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014716HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.076389HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2192SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes106HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes709HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4716HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.41
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.06
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion627SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5668SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.23 Å / Total num. of bins used: 13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2995 138 5.06 %
Rwork0.241 2589 -
all0.2437 2727 -
obs--98.33 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.7871-1.534-3.89231.79782.19329.1204-0.05070.532-0.0851-0.8023-0.06180.15750.4028-0.84970.1125-0.1069-0.27020.0573-0.20040.0169-0.30555.9293-11.7473-30.5535
23.1515-0.99152.53451.1521-1.49573.719-0.0875-0.16970.12570.00260.0078-0.17940.07520.40160.0797-0.29780.04430.126-0.1216-0.131-0.096942.8931-9.91.1496
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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