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- PDB-4asc: Crystal structure of the Kelch domain of human KBTBD5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4asc
タイトルCrystal structure of the Kelch domain of human KBTBD5
要素KELCH REPEAT AND BTB DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 5
キーワードPROTEIN BINDING / CYTOSKELETON / KELCH REPEAT
機能・相同性
機能・相同性情報


skeletal muscle fiber differentiation / A band / I band / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / skeletal muscle fiber development / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of protein ubiquitination / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process ...skeletal muscle fiber differentiation / A band / I band / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / skeletal muscle fiber development / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of protein ubiquitination / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kelch-like protein 40 / Kelch-type beta propeller / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Kelch / Kelch motif / Kelch repeat type 1 ...Kelch-like protein 40 / Kelch-type beta propeller / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Kelch / Kelch motif / Kelch repeat type 1 / Kelch-type beta propeller / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / 6 Propeller / Neuraminidase / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Kelch-like protein 40
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Canning, P. / Ayinampudi, V. / Krojer, T. / Strain-Damerell, C. / Raynor, J. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Bullock, A.N. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Structural Basis for Cul3 Assembly with the Btb-Kelch Family of E3 Ubiquitin Ligases.
著者: Canning, P. / Cooper, C.D.O. / Krojer, T. / Murray, J.W. / Pike, A.C.W. / Chaikuad, A. / Keates, T. / Thangaratnarajah, C. / Hojzan, V. / Marsden, B.D. / Gileadi, O. / Knapp, S. / von Delft, F. / Bullock, A.N.
履歴
登録2012年4月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月30日Group: Other
改定 1.22013年2月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
改定 1.32013年3月27日Group: Database references
改定 1.42018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KELCH REPEAT AND BTB DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3773
ポリマ－35,2531
非ポリマー1242
水4,089227
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.330, 64.950, 89.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 KELCH REPEAT AND BTB DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 5 / KBTBD5 / SARCOSYNAPSIN


分子量: 35252.977 Da / 分子数: 1 / 断片: KELCH DOMAIN, RESIDUES 314-616 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CYS 340 WAS OXIDISED IN THE CRYSTAL STRUCTURE. / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: MAMMALIAN GENE COLLECTION (MGC) / プラスミド: PNIC-CTHF / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3-PRARE2 / 参照: UniProt: Q2TBA0
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細SER 345 TO ASN IS DOCUMENTED A NATURAL VARIANT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.31 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1 M CITRATE PH 5.3, 20%(W/V) PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9173
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9173 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→39.89 Å / Num. obs: 34642 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 18.12 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 1.78→1.82 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WOZ

2woz


解像度: 1.78→52.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 4.218 / SU ML: 0.069 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.111 / ESU R Free: 0.116 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22623 1744 5 %RANDOM
Rwork0.17815 ---
obs0.18053 32847 99.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.116 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.79 Å20 Å20 Å2
2---0.18 Å20 Å2
3----0.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.78→52.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2371 0 8 227 2606
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.022465
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021629
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6611.9653358
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90433983
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9245317
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.13424.327104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.80115390
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.6791510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2374
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212769
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02509
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2680.2610
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.230.21520
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1850.21183
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1260.21151
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1060.264
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3640.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2950.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1770.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2932.0652465
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0032.11629
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.5553.0483353
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.413.1513983
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.3076.288821
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.783→1.829 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 112 -
Rwork0.226 2223 -
obs--99.79 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.55830.4073-0.06961.2219-0.10440.24690.01960.01140.01910.0468-0.00650.0587-0.0135-0.0311-0.01310.0611-0.00360.00030.0330.00710.0443-4.2495-4.8657-9.2285
20.4946-0.29270.33020.6098-0.10930.25910.05020.0145-0.0648-0.0184-0.03860.09030.00740.0064-0.01160.0682-0.0038-0.01340.0417-0.00360.0482-2.9186-16.9063-20.9139
31.4802-0.98751.1390.6613-0.75880.87710.06860.0694-0.0107-0.0382-0.05610.00290.05590.0493-0.01240.0568-0.0163-0.0050.0522-0.00580.05168.3677-23.4132-18.0753
40.2809-0.13910.22220.1542-0.05560.3709-0.00310.00310.0064-0.00140.0078-0.0396-0.01550.0557-0.00460.0413-0.013-0.00660.04360.00430.057214.3975-12.0265-8.7412
52.2129-3.65253.3396.2778-7.813826.39580.1739-0.55360.2128-0.26950.9017-0.19680.3631-0.5997-1.07560.1713-0.00560.04380.1483-0.06110.1213-3.35869.0725-0.8465
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A314 - 393
2X-RAY DIFFRACTION2A394 - 447
3X-RAY DIFFRACTION3A448 - 456
4X-RAY DIFFRACTION4A457 - 616
5X-RAY DIFFRACTION5A617 - 621

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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