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Yorodumi- PDB-2ekg: Structure of Thermus thermophilus Proline Dehydrogenase inactivat... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2ekg | ||||||
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Title | Structure of Thermus thermophilus Proline Dehydrogenase inactivated by N-propargylglycine | ||||||
Components | Proline dehydrogenase/delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / proline dehydrogenase / flavoenzyme / PRODH / beta-alpha-barrel / suicide inhibitor / inactivation / flavocyanine | ||||||
Function / homology | Function and homology information proline catabolic process / proline dehydrogenase / proline dehydrogenase activity / proline catabolic process to glutamate / FAD binding / protein homodimerization activity Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Thermus thermophilus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.9 Å | ||||||
Authors | White, T.A. / Tanner, J.J. | ||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2008 Title: Structural basis for the inactivation of Thermus thermophilus proline dehydrogenase by N-propargylglycine Authors: White, T.A. / Johnson, W.H. / Whitman, C.P. / Tanner, J.J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2ekg.cif.gz | 145.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2ekg.ent.gz | 110.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2ekg.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ek/2ekg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ek/2ekg | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2g37S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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3 |
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Unit cell |
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Details | AUTHORS STATE THAT THE TRUE BIOLOGICAL UNIT FOR THE PROTEIN IS NOT YET KNOWN AND AT THIS TIME THEIR DATA SUPPORTS BOTH MONOMER AND DIMER IN SOLUTION |
-Components
#1: Protein | Mass: 38866.418 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 Gene: PROLINE DEHYDROGENASE/DELTA-1-PYRROLINE-5-CARBOXYLATE DEHYDROGENASE Plasmid: pKA8H / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3)pLysS / References: UniProt: Q72IB8, EC: 1.5.99.8 #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-MPD / ( #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.26 Å3/Da / Density % sol: 45.65 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 100MM MGCL2, 100MM IMIDAZOLE PH=7.0, 14% MPD, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 173 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 4.2.2 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: NOIR-1 / Detector: CCD / Date: Feb 12, 2007 / Details: beamline optics |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.9→41.96 Å / Num. obs: 55959 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 5.82 % / Biso Wilson estimate: 28.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rsym value: 0.059 / Χ2: 1 / Net I/σ(I): 12.5 / Scaling rejects: 2462 |
Reflection shell | Resolution: 1.9→1.97 Å / Redundancy: 5.78 % / Rmerge(I) obs: 0.356 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. measured all: 32520 / Num. unique all: 5556 / Χ2: 1.34 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 2G37 Resolution: 1.9→41.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 5.47 / SU ML: 0.086 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.152 / ESU R Free: 0.135 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 32.299 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→41.1 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL
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