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- PDB-4afz: Human Chymase - Fynomer Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4afz
タイトルHuman Chymase - Fynomer Complex
要素
  • CHYMASE
  • FYNOMER
キーワードHYDROLASE/DE NOVO PROTEIN / HYDROLASE-DE NOVO PROTEIN COMPLEX / INHIBITOR / SERINE PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


chymase / cytokine precursor processing / basement membrane disassembly / peptide metabolic process / midbrain development / Activation of Matrix Metalloproteinases / extracellular matrix disassembly / angiotensin maturation / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / serine-type peptidase activity ...chymase / cytokine precursor processing / basement membrane disassembly / peptide metabolic process / midbrain development / Activation of Matrix Metalloproteinases / extracellular matrix disassembly / angiotensin maturation / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / serine-type peptidase activity / secretory granule / cellular response to glucose stimulus / peptide binding / protein catabolic process / Signaling by SCF-KIT / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / positive regulation of angiogenesis / regulation of inflammatory response / collagen-containing extracellular matrix / endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / serine-type endopeptidase activity / extracellular space / extracellular region / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SH3 Domains / SH3 type barrels. / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain ...SH3 Domains / SH3 type barrels. / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Roll / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D(-)-TARTARIC ACID / Chymase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Schlatter, D. / Brack, S. / Banner, D.W. / Batey, S. / Benz, J. / Bertschinger, J. / Huber, W. / Joseph, C. / Rufer, A. / Van Der Kloosters, A. ...Schlatter, D. / Brack, S. / Banner, D.W. / Batey, S. / Benz, J. / Bertschinger, J. / Huber, W. / Joseph, C. / Rufer, A. / Van Der Kloosters, A. / Weber, M. / Grabulovski, D. / Hennig, M.
引用ジャーナル: Mabs / 年: 2012
タイトル: Generation, Characterization and Structural Data of Chymase Binding Proteins Based on the Human Fyn Kinase SH3 Domain.
著者: Schlatter, D. / Brack, S. / Banner, D.W. / Batey, S. / Benz, J. / Bertschinger, J. / Huber, W. / Joseph, C. / Rufer, A. / Van Der Klooster, A. / Weber, M. / Grabulovski, D. / Hennig, M.
履歴
登録2012年1月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月15日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHYMASE
B: CHYMASE
C: FYNOMER
D: FYNOMER
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,6235
ポリマ－69,4734
非ポリマー1501
水3,243180
1
A: CHYMASE
C: FYNOMER
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8873
ポリマ－34,7372
非ポリマー1501
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2030 Å2
ΔGint-4.7 kcal/mol
Surface area12790 Å2
手法PISA
2
B: CHYMASE
D: FYNOMER


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7372
ポリマ－34,7372
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1690 Å2
ΔGint-2.8 kcal/mol
Surface area12400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.269, 58.341, 93.032
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.76, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 CHYMASE / ALPHA-CHYMASE / MAST CELL PROTEASE I


分子量: 25066.969 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P23946, chymase
#2: タンパク質 FYNOMER


分子量: 9669.622 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
#3: 化合物 ChemComp-TAR / D(-)-TARTARIC ACID / D-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細ARTIFICIAL PROTEIN BASED ON SH3 DOMAIN OF P06241 (83-145)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.2 M POTASSIUM SODIUM TARTRATE TETRAHYDRATE, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年5月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→50 Å / Num. obs: 32077 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.38 % / Biso Wilson estimate: 48.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 8.09
反射 シェル解像度: 2.19→2.28 Å / 冗長度: 3.16 % / Rmerge(I) obs: 0.69 / Mean I/σ(I) obs: 1.22 / % possible all: 92.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0119精密化
XDSデータ削減
SADABSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: IN HOUSE STRUCTURE

解像度: 2.25→45.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 15.344 / SU ML: 0.179 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.303 / ESU R Free: 0.231 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. HYDROGENS USED BUT NOT OUTPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24076 1451 5.1 %RANDOM
Rwork0.17793 ---
obs0.18107 27169 95.12 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 50.966 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3 Å20 Å22.08 Å2
2---1.25 Å20 Å2
3---2.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→45.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4408 0 10 180 4598
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.024578
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4161.9496217
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4455559
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.26122.727198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.81115741
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.0651532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2672
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213490
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.308 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.433 107 -
Rwork0.325 1782 -
obs--87.74 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.9442-0.2905-0.07552.5631-0.58871.05880.0149-0.20140.12650.1668-0.0578-0.0303-0.063900.04290.0698-0.00340.0030.0199-0.01870.0381-5.88613.537-38.737
22.5714-0.8512-0.96933.36460.35063.1399-0.0394-0.21930.18490.21630.2805-0.3729-0.07160.6938-0.24120.2471-0.04150.02190.3439-0.13970.120114.221-5.254-1.449
33.72731.8251-0.37183.26341.74725.8529-0.04750.284-0.0329-0.37870.3077-0.12470.0785-0.2447-0.26020.1174-0.0380.01570.08520.04290.11950.181-4.384-54.594
44.08291.5494-0.75894.94832.24716.2814-0.06690.02550.09260.12440.20840.19680.14170.1211-0.14160.16310.04920.07280.1664-0.00580.057611.696-22.687-18.035
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 1111
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 1111
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 111
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 111

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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