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- PDB-1nn6: Human Pro-Chymase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nn6
タイトルHuman Pro-Chymase
要素Chymase
キーワードHYDROLASE / Serine Protease / Zymogen / Chymase / Conformational change
機能・相同性
機能・相同性情報


chymase / basement membrane disassembly / cytokine precursor processing / peptide metabolic process / Activation of Matrix Metalloproteinases / midbrain development / extracellular matrix disassembly / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / angiotensin maturation / serine-type peptidase activity ...chymase / basement membrane disassembly / cytokine precursor processing / peptide metabolic process / Activation of Matrix Metalloproteinases / midbrain development / extracellular matrix disassembly / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / angiotensin maturation / serine-type peptidase activity / peptide binding / secretory granule / protein maturation / cellular response to glucose stimulus / protein catabolic process / Signaling by SCF-KIT / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / positive regulation of angiogenesis / : / regulation of inflammatory response / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / extracellular space / extracellular region / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Reiling, K.K. / Krucinski, J. / Miercke, L.J.W. / Raymond, W.W. / Caughey, G.H. / Stroud, R.M.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Structure of human pro-chymase: a model for the activating transition of granule-associated proteases.
著者: Reiling, K.K. / Krucinski, J. / Miercke, L.J. / Raymond, W.W. / Caughey, G.H. / Stroud, R.M.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of phenylmethanesulfonyl fluoride-treated human chymase at 1.9 A
著者: McGrath, M.E. / Mirzadegan, T. / Schmidt, B.F.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: The 2.2 A Crystal Structure of Human Chymase in Complex with Succinyl-Ala-Ala-Pro-Phe-chloromethylketone: Structural Explanation for its Dipeptidyl Carboxypeptidase Specificity
著者: Pereira, P.J. / Wang, Z.M. / Rubin, H. / Huber, R. / Bode, W. / Schechter, N.M. / Strobl, S.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1977
タイトル: Structure of bovine trypsinogen at 1.9 A resolution.
著者: Kossiakoff, A.A. / Chambers, J.L. / Kay, L.M. / Stroud, R.M.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1991
タイトル: Structure, chromosomal assignment, and deduced amino acid sequence of a human gene for mast cell chymase.
著者: Caughey, G.H. / Zerweck, E.H. / Vanderslice, P.
履歴
登録2003年1月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chymase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8993
ポリマ－25,2531
非ポリマー6462
水2,756153
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.688, 55.639, 88.686
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Chymase / Mast cell protease I


分子量: 25253.135 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Human mast cell chymase gene / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): High Five (Trichoplusia ni) cells / 参照: UniProt: P23946, chymase
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.32 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20% Peg 4k, 150mM Na Formate, and 100 mM Tris , pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
1500 mM1dropNaCl
22 mMBis-Tris1droppH6.1
35.0 mg/mlprotein1drop
420 %PEG40001reservoir
5150 mMsodium formate1reservoir
6100 mMTris1reservoirpH8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年3月30日
放射モノクロメーター: single crystal Si(311) bent monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→28.7 Å / Num. all: 225846 / Num. obs: 222007 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 30.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 26.8
反射 シェル解像度: 1.75→1.77 Å / Rmerge(I) obs: 0.552 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 826 / % possible all: 97.5
反射
*PLUS
Num. obs: 27938 / Num. measured all: 222007
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.5 % / Rmerge(I) obs: 0.69

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1KLT

1klt


解像度: 1.75→47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24524 1235 4.8 %RANDOM within shells
Rwork0.20304 ---
all0.20499 25836 --
obs0.20499 24317 98.39 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.285 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1691 0 42 153 1886
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0211791
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021605
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8031.972433
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.21833722
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0183220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.04415307
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1460.2273
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021956
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.02361
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2460.3328
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2110.31483
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.6210.53
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2250.5173
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3770.312
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2350.324
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4560.511
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0231.51104
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.77621779
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6093687
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1444.5654
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.795 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.388 87
Rwork0.259 1767
精密化
*PLUS
最低解像度: 28.7 Å / Rfactor Rfree: 0.245 / Rfactor Rwork: 0.203
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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