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- PDB-4a0l: Structure of DDB1-DDB2-CUL4B-RBX1 bound to a 12 bp abasic site co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a0l
タイトルStructure of DDB1-DDB2-CUL4B-RBX1 bound to a 12 bp abasic site containing DNA-duplex
要素
  • (DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN ...) x 2
  • 12 BP DNA DUPLEX
  • 12 BP THF CONTAINING DNA DUPLEX
  • CULLIN-4B
  • E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RBX1
キーワードLIGASE/DNA-BINDING PROTEIN/DNA / LIGASE-DNA-BINDING PROTEIN-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Dual Incision in GG-NER / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Neddylation / Prolactin receptor signaling / Regulation of BACH1 activity / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual Incision in GG-NER ...Dual Incision in GG-NER / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Neddylation / Prolactin receptor signaling / Regulation of BACH1 activity / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual Incision in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of RUNX2 expression and activity / Degradation of GLI1 by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Degradation of DVL / Orc1 removal from chromatin / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Hedgehog 'on' state / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / eukaryotic initiation factor 4E binding / Interleukin-1 signaling / anaphase-promoting complex / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / Neddylation / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / cullin-RING ubiquitin ligase complex / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / KEAP1-NFE2L2 pathway / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / astrocyte differentiation / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / positive regulation of protein autoubiquitination / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / UV-damage excision repair / protein neddylation / NEDD8 ligase activity / negative regulation of response to oxidative stress / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / biological process involved in interaction with symbiont / SCF ubiquitin ligase complex / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / negative regulation of type I interferon production / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / cullin family protein binding / site of DNA damage / viral release from host cell / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / ectopic germ cell programmed cell death / positive regulation of viral genome replication / proteasomal protein catabolic process / protein K48-linked ubiquitination / response to UV / positive regulation of TORC1 signaling / positive regulation of gluconeogenesis / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / T cell activation / nucleotide-excision repair / cellular response to amino acid stimulus / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / protein catabolic process / regulation of circadian rhythm / DNA Damage Recognition in GG-NER / RING-type E3 ubiquitin transferase / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Wnt signaling pathway / G1/S transition of mitotic cell cycle / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein polyubiquitination / positive regulation of protein catabolic process / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / neuron projection development / ubiquitin-protein transferase activity / cellular response to UV / ubiquitin protein ligase activity / rhythmic process / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / ribosome biogenesis / site of double-strand break / Neddylation
類似検索 - 分子機能
DNA damage-binding protein 2 / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin ...DNA damage-binding protein 2 / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / Cullin-4B / DNA damage-binding protein 1 / DNA damage-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
DANIO RERIO (ゼブラフィッシュ)
MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 7.4 Å
データ登録者Fischer, E.S. / Scrima, A. / Gut, H. / Thoma, N.H.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2011
タイトル: The Molecular Basis of Crl4(Ddb2/Csa) Ubiquitin Ligase Architecture, Targeting, and Activation.
著者: Fischer, E.S. / Scrima, A. / Bohm, K. / Matsumoto, S. / Lingaraju, G.M. / Faty, M. / Yasuda, T. / Cavadini, S. / Wakasugi, M. / Hanaoka, F. / Iwai, S. / Gut, H. / Sugasawa, K. / Thoma, N.H.
履歴
登録2011年9月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月7日Group: Database references
改定 1.22019年3月27日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_seq_map_depositor_info / struct_biol / struct_conn
Item: _entity_src_gen.host_org_common_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line ..._entity_src_gen.host_org_common_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32019年4月3日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_seq_map_depositor_info / Item: _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1
B: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 2
C: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1
D: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 2
E: CULLIN-4B
F: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RBX1
H: CULLIN-4B
I: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RBX1
R: 12 BP THF CONTAINING DNA DUPLEX
S: 12 BP DNA DUPLEX
T: 12 BP THF CONTAINING DNA DUPLEX
U: 12 BP DNA DUPLEX


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)548,73612
ポリマ－548,73612
非ポリマー00
水00
1
A: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1
B: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 2
E: CULLIN-4B
F: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RBX1
R: 12 BP THF CONTAINING DNA DUPLEX
S: 12 BP DNA DUPLEX


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)274,3686
ポリマ－274,3686
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11320 Å2
ΔGint-79.9 kcal/mol
Surface area123470 Å2
手法PISA
2
C: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1
D: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 2
H: CULLIN-4B
I: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RBX1
T: 12 BP THF CONTAINING DNA DUPLEX
U: 12 BP DNA DUPLEX


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)274,3686
ポリマ－274,3686
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13260 Å2
ΔGint-74.5 kcal/mol
Surface area121070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.800, 155.840, 255.390
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.17, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

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DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1 / DDB P127 SUBUNIT / DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN A / DDBA / DAMAGE-SPECIFIC DNA-BINDING PROTEIN 1 / ...DDB P127 SUBUNIT / DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN A / DDBA / DAMAGE-SPECIFIC DNA-BINDING PROTEIN 1 / HBV X-ASSOCIATED PROTEIN 1 / XAP-1 / UV-DAMAGED DNA-BINDING FACTOR / UV-DAMAGED DNA-BINDING PROTEIN 1 / UV-DDB 1 / XPE-BINDING FACTOR / XPE-BF / XERODERMA PIGMENTOSUM GROUP E-COMPLEMENTING PROTEIN / XPCE


分子量: 127425.812 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFASTBAC DERIVED / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q16531
#2: タンパク質 DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 2 / DAMAGE-SPECIFIC DNA-BINDING PROTEIN 2


分子量: 43418.102 Da / 分子数: 2 / Fragment: RESIDUES 60-423 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: VARIANT WITH GLN AT POSITION 180 AND ARG AT POSITION 214 SIMILAR TO PDB ENTRY 3EI2
由来: (組換発現) DANIO RERIO (ゼブラフィッシュ)
プラスミド: PFASTBAC DERIVED / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q2YDS1

-
タンパク質 , 2種, 4分子 EHFI

#3: タンパク質 CULLIN-4B / CULLIN HOMOLOG 4B / CUL-4B


分子量: 84992.195 Da / 分子数: 2 / Fragment: RESIDUES 193-913 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFASTBAC DERIVED / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q13620
#4: タンパク質 E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RBX1 / RING FINGER PROTEIN 75 / RING-BOX PROTEIN 1 / RBX1


分子量: 11330.942 Da / 分子数: 2 / Fragment: RESIDUES 12-108 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PFASTBAC DERIVED / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P62878

-
DNA鎖 , 2種, 4分子 RTSU

#5: DNA鎖 12 BP THF CONTAINING DNA DUPLEX


分子量: 3498.283 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
#6: DNA鎖 12 BP DNA DUPLEX


分子量: 3702.428 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 73 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.2 / 詳細: 100MM MES PH 6.2, 3.1% PEG 6000, 4% ETHYLENEGLYCOL

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.0015
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0015 Å / 相対比: 1
反射解像度: 7.4→30 Å / Num. obs: 13547 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 7.4→7.59 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.62 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 99.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 3EI2, 4A0C

3ei2

4a0c


解像度: 7.4→29.862 Å / SU ML: 2.21 / σ(F): 2 / 位相誤差: 34.97 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THE MOLECULAR REPLACEMENT SOLUTION HAS BEEN RIGID BODY REFINED TO OBTAIN THE OVERALL ASSEMBLY OF THE COMPLEX. NO REBUILDING HAS BEEN PERFORMED DUE TO LIMITED RESOLUTION. RBX1 RESIDUES 40-108 ...詳細: THE MOLECULAR REPLACEMENT SOLUTION HAS BEEN RIGID BODY REFINED TO OBTAIN THE OVERALL ASSEMBLY OF THE COMPLEX. NO REBUILDING HAS BEEN PERFORMED DUE TO LIMITED RESOLUTION. RBX1 RESIDUES 40-108 AND CUL4B RESIDUES 208-209 HAVE BEEN REMOVED DUE TO UNCERTAINTY OF CONFORMATIONS. STEREOCHEMISTRY IS BASED ON THE SEARCH MODELS 3EI2 AND 4A0C.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3199 1352 10 %
Rwork0.3178 --
obs0.318 13523 99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 143.782 Å2 / ksol: 0.313 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 344 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 7.4→29.862 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数34587 966 0 0 35553
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00836315
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.23349309
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.54513521
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0835617
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0066162
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
7.4001-7.66030.39251340.38471202X-RAY DIFFRACTION99
7.6603-7.96150.37981340.39381206X-RAY DIFFRACTION99
7.9615-8.31640.42031320.36611198X-RAY DIFFRACTION99
8.3164-8.74440.33541370.36151241X-RAY DIFFRACTION99
8.7444-9.27680.33671340.34821205X-RAY DIFFRACTION99
9.2768-9.96830.27981340.31061206X-RAY DIFFRACTION99
9.9683-10.92650.30091360.27061219X-RAY DIFFRACTION99
10.9265-12.40730.23791340.25571205X-RAY DIFFRACTION99
12.4073-15.27540.30221370.26621234X-RAY DIFFRACTION99
15.2754-29.86230.35971400.37051255X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.16092.75872.21584.06970.87253.06240.40510.1255-0.340.69880.14120.0398-0.1921-0.4892-0.41971.64320.09560.67292.3331-0.06111.64669.0148-1.741427.691
23.89641.0343-0.47680.62480.00954.6669-0.8249-1.3288-0.7139-0.1346-0.61490.972-0.39220.06081.10214.5984-0.8239-0.76513.73710.49633.193829.28362.088178.0278
32.16671.0471.73693.6670.97351.82660.10940.4382-0.57330.10550.07220.5298-0.1616-0.3858-0.07351.711-0.06950.82122.53060.09161.3205-40.783758.30922.5275
42.0569-1.31091.47495.76832.74933.55641.1303-1.1532-0.69230.70350.31160.53681.951-1.1286-1.29542.332-0.5710.08552.28010.46471.9873-12.355562.868469.1982
50.09150.8887-0.14221.4119-0.2719-0.0962-0.892-1.56180.23882.21090.5971-0.4475-1.3757-0.7753-0.25623.72930.43480.25043.7199-0.47772.1247-6.1137-53.088175.563
61.81390.4156-0.33791.0881-0.81660.11160.1779-0.99410.27291.1918-0.1075-0.0393-0.4284-0.2648-0.14884.4176-0.4538-0.41723.2456-0.10552.948-71.975931.482677.202
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B OR CHAIN R OR CHAIN S
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D OR CHAIN T OR CHAIN U
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN E OR CHAIN F
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN H OR CHAIN I

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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