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万見
- PDB-3x23: Radixin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3x23
タイトルRadixin complex
要素
  • Peptide from Matrix metalloproteinase-14
  • Radixin
キーワードCELL INVASION / FERM domain / Cell adhesion / Adhesion receptors
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane-type matrix metalloproteinase-1 / negative regulation of GDF15-GFRAL signaling pathway / positive regulation of macrophage migration / regulation of actin filament bundle assembly / stereocilium base / craniofacial suture morphogenesis / macropinosome / regulation of organelle assembly / regulation of ruffle assembly / establishment of protein localization to plasma membrane ...membrane-type matrix metalloproteinase-1 / negative regulation of GDF15-GFRAL signaling pathway / positive regulation of macrophage migration / regulation of actin filament bundle assembly / stereocilium base / craniofacial suture morphogenesis / macropinosome / regulation of organelle assembly / regulation of ruffle assembly / establishment of protein localization to plasma membrane / positive regulation of early endosome to late endosome transport / response to odorant / negative regulation of adherens junction organization / microvillus assembly / chondrocyte proliferation / head development / regulation of Rap protein signal transduction / astrocyte cell migration / Recycling pathway of L1 / TGFBR3 PTM regulation / tissue remodeling / negative regulation of homotypic cell-cell adhesion / positive regulation of protein localization to early endosome / cell tip / negative regulation of focal adhesion assembly / : / positive regulation of protein processing / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / endochondral ossification / embryonic cranial skeleton morphogenesis / barbed-end actin filament capping / stereocilium / intermediate filament cytoskeleton / negative regulation of cell size / cellular response to thyroid hormone stimulus / establishment of endothelial barrier / endothelial cell proliferation / zymogen activation / apical protein localization / positive regulation of B cell differentiation / cortical actin cytoskeleton / positive regulation of myotube differentiation / branching morphogenesis of an epithelial tube / protein kinase A binding / Activation of Matrix Metalloproteinases / metalloaminopeptidase activity / microvillus / endodermal cell differentiation / Collagen degradation / cleavage furrow / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / negative regulation of Notch signaling pathway / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / response to mechanical stimulus / regulation of protein localization to plasma membrane / ovarian follicle development / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / Degradation of the extracellular matrix / ruffle / extracellular matrix organization / extracellular matrix / T-tubule / lung development / skeletal system development / adherens junction / filopodium / cell motility / establishment of protein localization / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / protein processing / Golgi lumen / response to estrogen / integrin binding / male gonad development / apical part of cell / positive regulation of protein catabolic process / melanosome / myelin sheath / regulation of cell shape / lamellipodium / actin binding / ATPase binding / positive regulation of cell growth / response to oxidative stress / cytoplasmic vesicle / angiogenesis / midbody / endopeptidase activity / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / apical plasma membrane / protein domain specific binding / serine-type endopeptidase activity / focal adhesion / positive regulation of gene expression / proteolysis / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Peptidase M10A, matrix metallopeptidase, C-terminal / Domain of unknown function (DUF3377) / Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / PGBD superfamily ...Peptidase M10A, matrix metallopeptidase, C-terminal / Domain of unknown function (DUF3377) / Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / PGBD superfamily / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Acyl-CoA Binding Protein / Ezrin/radixin/moesin-like / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / FERM domain signature 2. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / FERM central domain / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Ubiquitin-like (UB roll) / PH-like domain superfamily / Roll / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Radixin / Matrix metalloproteinase-14
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.396 Å
データ登録者Terawaki, S. / Kitano, K. / Aoyama, M. / Mori, T. / Hakoshima, T.
引用ジャーナル: Genes Cells / 年: 2015
タイトル: MT1-MMP recognition by ERM proteins and its implication in CD44 shedding
著者: Terawaki, S. / Kitano, K. / Aoyama, M. / Mori, T. / Hakoshima, T.
履歴
登録2014年12月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Radixin
B: Peptide from Matrix metalloproteinase-14


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4002
ポリマ－39,4002
非ポリマー00
水3,225179
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area17160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.651, 122.651, 128.275
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Radixin / ESP10


分子量: 36924.559 Da / 分子数: 1 / 断片: FERM domain, UNP reisudes 1-310 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rdx / プラスミド: pGEX4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: P26043
#2: タンパク質・ペプチド Peptide from Matrix metalloproteinase-14


分子量: 2474.954 Da / 分子数: 1 / 断片: cytoplasmic tail, UNP residues 563-582 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: human / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P50281
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.2 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 12% polyethylene glycol 4000, 100mM MOPS (pH 7.0), 100mM NaCl, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月1日
放射モノクロメーター: Fixed exit Si (111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.396→19.833 Å / Num. obs: 22917 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.045
反射 シェル解像度: 2.4→2.47 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GC7

1gc7


解像度: 2.396→19.833 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 0 / 位相誤差: 26.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2375 1950 8.76 %Random
Rwork0.1891 ---
all0.1934 ---
obs0.1934 22248 97.12 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.396→19.833 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2591 0 0 179 2770
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072653
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0753576
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.951026
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047376
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005459
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.3961-2.45590.25531260.2051132890
2.4559-2.52220.29621330.1962135994
2.5222-2.59630.27271280.202138194
2.5963-2.67990.23441320.2014139195
2.6799-2.77540.28341370.2057138695
2.7754-2.88620.2931380.2424141397
2.8862-3.01710.33461410.2518145299
3.0171-3.17560.32971420.238146899
3.1756-3.37360.31121400.2129146899
3.3736-3.63270.23771420.1931148099
3.6327-3.99550.21111430.1791148699
3.9955-4.56750.18171450.14771517100
4.5675-5.73150.19711480.16811542100
5.7315-19.83320.21081550.1759162799
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.38974.3578-4.90795.0395-6.04366.82040.3261-0.0885-0.04530.47130.08390.67830.1582-0.2402-0.51860.9139-0.3710.07920.5379-0.06570.5144-45.48124.6558.4272
21.21290.5081-0.25962.9898-1.51723.84320.1438-0.0913-0.15660.2831-0.16890.12090.7653-0.4049-0.00440.5156-0.20310.06680.381-0.04130.3298-37.066938.2988-3.5498
38.4045-0.15213.37317.37154.26544.0441-0.0516-0.15160.52180.0759-0.15480.3329-0.6481-1.23810.13050.3572-0.0240.06570.40510.09720.3786-39.679458.7566-15.7738
43.80091.13671.85613.42680.69695.32410.2849-0.2482-0.25650.4921-0.135-0.59610.98880.8961-0.07810.43230.05930.03490.5720.04160.4039-18.388242.21322.5243
57.6826-3.87773.88268.0157-5.9579.0620.2176-0.3990.0963-1.48360.42050.28360.9482-0.4696-0.72461.2542-0.4990.04871.0999-0.03650.5383-47.496524.98331.3063
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid -1 through 25 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 26 through 154 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 155 through 179 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 180 through 297 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 566 through 576 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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