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- PDB-3uvu: Structural basis of nuclear import of Flap endonuclease 1 (FEN1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uvu
タイトルStructural basis of nuclear import of Flap endonuclease 1 (FEN1)
要素
  • Flap endonuclease 1 (Fen1) peptide
  • Importin subunit alpha-2
キーワードPROTEIN BINDING/PEPTIDE / Fen 1 / Flap Endonuclease 1 / PROTEIN BINDING-PEPTIDE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


flap endonuclease activity / positive regulation of sister chromatid cohesion / double-stranded DNA exodeoxyribonuclease activity / telomere maintenance via semi-conservative replication / Sensing of DNA Double Strand Breaks / regulation of transcription by glucose / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / 5'-flap endonuclease activity / positive regulation of viral life cycle / NLS-dependent protein nuclear import complex ...flap endonuclease activity / positive regulation of sister chromatid cohesion / double-stranded DNA exodeoxyribonuclease activity / telomere maintenance via semi-conservative replication / Sensing of DNA Double Strand Breaks / regulation of transcription by glucose / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / 5'-flap endonuclease activity / positive regulation of viral life cycle / NLS-dependent protein nuclear import complex / DNA replication, removal of RNA primer / postsynapse to nucleus signaling pathway / Removal of the Flap Intermediate / UV protection / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / 5'-3' exonuclease activity / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / exonuclease activity / NLS-bearing protein import into nucleus / non-canonical NF-kappaB signal transduction / Early Phase of HIV Life Cycle / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / base-excision repair, gap-filling / positive regulation of type I interferon production / double-strand break repair via homologous recombination / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / histone deacetylase binding / memory / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus / double-strand break repair / manganese ion binding / host cell / double-stranded DNA binding / endonuclease activity / nuclear membrane / DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / chromosome, telomeric region / DNA replication / postsynaptic density / DNA repair / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / protein-containing complex / mitochondrion / DNA binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Flap endonuclease 1 / XPG protein signature 2. / XPG conserved site / XPG protein signature 1. / XPG/Rad2 endonuclease / XPG, N-terminal / XPG-I domain / XPG N-terminal domain / XPG I-region / Xeroderma pigmentosum G I-region ...Flap endonuclease 1 / XPG protein signature 2. / XPG conserved site / XPG protein signature 1. / XPG/Rad2 endonuclease / XPG, N-terminal / XPG-I domain / XPG N-terminal domain / XPG I-region / Xeroderma pigmentosum G I-region / Xeroderma pigmentosum G N-region / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / Helix-hairpin-helix motif, class 2 / Helix-hairpin-helix class 2 (Pol1 family) motifs / 5'-3' exonuclease, C-terminal domain superfamily / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / PIN-like domain superfamily / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Alpha Horseshoe / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Flap endonuclease 1 / Importin subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Barros, A.C. / Takeda, A.A.S. / Fontes, M.R.M.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: Structural basis of nuclear import of flap endonuclease 1 (FEN1).
著者: de Barros, A.C. / Takeda, A.A. / Chang, C.W. / Kobe, B. / Fontes, M.R.
履歴
登録2011年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月23日Group: Database references
改定 1.22020年1月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: reflns / reflns_shell / struct_ref_seq_dif
Item: _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns_shell.Rmerge_I_obs / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Flap endonuclease 1 (Fen1) peptide
A: Importin subunit alpha-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,4382
ポリマ－57,4382
非ポリマー00
水2,828157
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2670 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area17980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.870, 89.561, 100.343
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Flap endonuclease 1 (Fen1) peptide / FEN-1 / DNase IV / Flap structure-specific endonuclease 1 / Maturation factor 1 / MF1 / hFEN-1


分子量: 2107.495 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P39748
#2: タンパク質 Importin subunit alpha-2


分子量: 55330.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kpna2, Rch1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52293
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: Sodium citrate, DTT, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: W01B-MX2 / 波長: 1.45 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月9日
放射モノクロメーター: Double Flat Crystal Monochromator with Fixed-exit
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.45 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→40 Å / Num. all: 28970 / Num. obs: 28376 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 48.675 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.105
反射 シェル解像度: 2.38→2.443 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.105 / Mean I/σ(I) obs: 15.04 / Num. unique all: 28970 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.2.0019位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.38→36.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 5.923 / SU ML: 0.136 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.213 / ESU R Free: 0.19 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21508 1443 5.1 %RANDOM
Rwork0.16787 ---
all0.1703 28970 --
obs0.1703 26792 97.05 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 48.675 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→36.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3320 0 0 157 3477
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0223378
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9611.9694605
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1935442
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.67525.772123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.24115571
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.7511511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.130.2562
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022471
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2180.21718
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.22362
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1330.2160
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1460.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1820.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.181.52262
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.10323569
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.40531245
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.5274.51036
LS精密化 シェル解像度: 2.38→2.443 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 96 -
Rwork0.26 1728 -
obs--86.36 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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