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- PDB-3ueo: Crystal structure of TopBP1 BRCT4/5 domains in complex with a pho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ueo
タイトルCrystal structure of TopBP1 BRCT4/5 domains in complex with a phospho-peptide
要素
  • DNA topoisomerase 2-binding protein 1
  • phospho-peptide
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / BRCT domain / phospho-peptide binding
機能・相同性
機能・相同性情報


broken chromosome clustering / BRCA1-B complex / phosphorylation-dependent protein binding / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / chromatin-protein adaptor activity / homologous recombination / DNA replication checkpoint signaling / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / mitotic DNA replication checkpoint signaling ...broken chromosome clustering / BRCA1-B complex / phosphorylation-dependent protein binding / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / chromatin-protein adaptor activity / homologous recombination / DNA replication checkpoint signaling / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / mitotic DNA replication checkpoint signaling / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / DNA metabolic process / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / response to ionizing radiation / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / site of DNA damage / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / DNA replication initiation / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / chromosome organization / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / histone reader activity / protein serine/threonine kinase activator activity / DNA damage checkpoint signaling / condensed nuclear chromosome / male germ cell nucleus / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / PML body / spindle pole / actin cytoskeleton / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / chromosome / Processing of DNA double-strand break ends / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / nuclear body / focal adhesion / DNA repair / centrosome / DNA damage response / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / TopBP1, BRCT0 domain / TopBP1, first BRCT domain / : / : / Secretoglobin superfamily / Regulator of Ty1 transposition protein 107 BRCT domain / twin BRCT domain / BRCT domain / BRCT domain, a BRCA1 C-terminus domain ...: / TopBP1, BRCT0 domain / TopBP1, first BRCT domain / : / : / Secretoglobin superfamily / Regulator of Ty1 transposition protein 107 BRCT domain / twin BRCT domain / BRCT domain / BRCT domain, a BRCA1 C-terminus domain / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / SMAD/FHA domain superfamily / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mediator of DNA damage checkpoint protein 1 / DNA topoisomerase 2-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Leung, C.C. / Glover, J.N.M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Structural insights into recognition of MDC1 by TopBP1 in DNA replication checkpoint control.
著者: Leung, C.C. / Sun, L. / Gong, Z. / Burkat, M. / Edwards, R. / Assmus, M. / Chen, J. / Glover, J.N.
履歴
登録2011年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年3月26日Group: Database references
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA topoisomerase 2-binding protein 1
B: DNA topoisomerase 2-binding protein 1
C: DNA topoisomerase 2-binding protein 1
D: DNA topoisomerase 2-binding protein 1
E: phospho-peptide
F: phospho-peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,9846
ポリマ－91,9846
非ポリマー00
水4,630257
1
A: DNA topoisomerase 2-binding protein 1
C: DNA topoisomerase 2-binding protein 1
F: phospho-peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,9923
ポリマ－45,9923
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: DNA topoisomerase 2-binding protein 1
D: DNA topoisomerase 2-binding protein 1
E: phospho-peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,9923
ポリマ－45,9923
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.810, 59.100, 78.310
Angle α, β, γ (deg.)102.050, 98.040, 114.340
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111CHAIN AA0
211CHAIN BB0
112CHAIN CC0
212CHAIN DD0

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.414384, 0.910102, 0.000764), (0.9101, 0.414381, 0.002279), (0.001758, 0.00164, -0.999997)-14.7101, 9.38303, 36.336399
2given(-0.414312, 0.910131, -0.002516), (0.910134, 0.414315, 0.000429), (0.001433, -0.002112, -0.999997)-14.825, 9.54171, 36.3144

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要素

#1: タンパク質
DNA topoisomerase 2-binding protein 1 / DNA topoisomerase II-beta-binding protein 1 / TopBP1 / DNA topoisomerase II-binding protein 1


分子量: 22238.371 Da / 分子数: 4 / 断片: BRCT domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIAA0259, TOPBP1 / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Gold / 参照: UniProt: Q92547
#2: タンパク質・ペプチド phospho-peptide


分子量: 1515.275 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This represents a consensus sequence in humans / 参照: UniProt: Q14676*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 257 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.77 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: PEG 10000, Ammonium acetate, bis-Tris, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→34.6 Å / Num. all: 26653 / Num. obs: 26653 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 47.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 11.89
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.6-2.70.4022.236058288095.2
2.7-2.80.322.825146245495.5
2.8-2.90.2493.474447211995.5
2.9-3.20.1525.5110352493295.6
3.2-3.50.0829.537160341195.9
3.5-40.04715.497547359694.9
4-50.03122.297387351894.3
5-100.02625.766887328395
100.01838.695746094.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 43.49 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å34.57 Å
Translation2.5 Å34.57 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→34.566 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8071 / SU ML: 0.69 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 26.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1330 4.99 %random
Rwork0.1898 ---
obs0.192 26637 95.33 %-
all-26637 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.676 Å2 / ksol: 0.333 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 166.19 Å2 / Biso mean: 44.2076 Å2 / Biso min: 4.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1003 Å23.4003 Å2-1.28 Å2
2---2.9969 Å2-3.5971 Å2
3---22.9298 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→34.566 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5875 0 0 257 6132
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095982
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1328111
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071947
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041023
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2782150
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1429X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.03
12B1429X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.03
21C1429X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.026
22D1429X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.026
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6-2.70430.3171490.2632838298795
2.7043-2.82730.33251490.26812822297196
2.8273-2.97630.25811470.23952789293695
2.9763-3.16260.30351480.23122820296896
3.1626-3.40660.30061480.20962817296596
3.4066-3.74910.22911480.18392841298996
3.7491-4.29070.1951470.15822783293095
4.2907-5.40250.17941470.13982788293594
5.4025-34.56950.19921470.1822809295696
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.31630.3559-0.38281.5830.23071.0307-0.00010.21970.0968-0.11980.01660.00320.0094-0.03560.01570.0761-0.04450.07790.0988-0.00090.18073.14536.40225.1576
21.26690.2149-0.20651.6790.42260.9906-0.0065-0.15810.24030.13790.033-0.15630.0009-0.0053-0.05580.04-0.04740.04920.1026-0.08660.2051-10.166514.963931.1855
32.00430.05210.00052.046-0.10922.12590.03620.61630.1172-0.60450.023-0.2342-0.0490.2009-0.00050.1868-0.03130.10540.2433-0.0010.221820.243834.3842-1.9138
42.05440.0470.24591.8328-0.15711.437-0.0133-0.5450.22260.58030.0165-0.0036-0.224-0.09590.0160.1724-0.04640.04430.1341-0.07740.12738.025842.290738.1505
52.32850.1767-0.82663.03080.34651.05060.0085-0.0806-0.10610.4882-0.16530.12750.0057-0.2501-0.02690.238-0.0374-0.06270.1838-0.00610.6317-5.820133.060229.5867
61.61160.84280.1752.43611.1090.8604-0.14110.1524-0.1553-0.00840.1084-0.41480.12850.1249-0.17930.1481-0.01230.00210.1547-0.05930.547719.161317.21248.625
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN AA0
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN BB0
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN CC0
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN DD0
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN EE0
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN FF0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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