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- PDB-3rq7: Polo-like kinase 1 Polo box domain in complex with a C6H5(CH2)8-d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rq7
タイトルPolo-like kinase 1 Polo box domain in complex with a C6H5(CH2)8-derivatized peptide inhibitor
要素
  • C6H5(CH2)8-derivatized peptide inhibitor
  • Serine/threonine-protein kinase PLK1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / phosphopeptide binding domain / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / Golgi inheritance / synaptonemal complex disassembly / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / homologous chromosome segregation / polo kinase / nuclear membrane disassembly / mitotic nuclear membrane disassembly ...Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / Golgi inheritance / synaptonemal complex disassembly / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / homologous chromosome segregation / polo kinase / nuclear membrane disassembly / mitotic nuclear membrane disassembly / protein localization to nuclear envelope / Phosphorylation of Emi1 / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / synaptonemal complex / female meiosis chromosome segregation / Phosphorylation of the APC/C / regulation of protein binding / anaphase-promoting complex binding / outer kinetochore / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / regulation of mitotic spindle assembly / microtubule bundle formation / Polo-like kinase mediated events / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / mitotic chromosome condensation / sister chromatid cohesion / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / centrosome cycle / regulation of mitotic cell cycle phase transition / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / mitotic spindle pole / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / mitotic sister chromatid segregation / establishment of mitotic spindle orientation / positive regulation of proteolysis / centriolar satellite / mitotic cytokinesis / spindle midzone / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / protein localization to chromatin / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / regulation of mitotic cell cycle / centriole / AURKA Activation by TPX2 / Condensation of Prophase Chromosomes / mitotic spindle organization / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / regulation of cytokinesis / RHO GTPases Activate Formins / protein destabilization / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / establishment of protein localization / kinetochore / spindle pole / positive regulation of protein localization to nucleus / spindle / Separation of Sister Chromatids / G2/M transition of mitotic cell cycle / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / double-strand break repair / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / midbody / microtubule binding / peptidyl-serine phosphorylation / regulation of cell cycle / protein kinase activity / protein ubiquitination / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / chromatin / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
POLO box domain / Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Arylsulfatase, C-terminal domain / Serine/threonine-protein kinase, active site ...POLO box domain / Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Arylsulfatase, C-terminal domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
C6H5(CH2)8-derivatized peptide inhibitor / Serine/threonine-protein kinase PLK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Liu, F. / Park, J.-E. / Qian, W.-J. / Lim, D.C. / Graber, M. / Berg, T. / Yaffe, M.B. / Lee, K.S. / Burke Jr., T.R.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2011
タイトル: Serendipitous alkylation of a Plk1 ligand uncovers a new binding channel.
著者: Liu, F. / Park, J.E. / Qian, W.J. / Lim, D. / Graber, M. / Berg, T. / Yaffe, M.B. / Lee, K.S. / Burke, T.R.
履歴
登録2011年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月3日Group: Database references
改定 1.22011年8月31日Group: Database references
改定 1.32012年10月10日Group: Structure summary
改定 1.42012年12月12日Group: Other

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PLK1
B: C6H5(CH2)8-derivatized peptide inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1312
ポリマ－28,1312
非ポリマー00
水5,477304
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area10660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.337, 51.210, 57.963
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PLK1 / Polo-like kinase 1 / PLK-1 / Serine/threonine-protein kinase 13 / STPK13


分子量: 27285.158 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLK1, PLK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53350, polo kinase
#2: タンパク質・ペプチド C6H5(CH2)8-derivatized peptide inhibitor


タイプ: Polypeptide / クラス: 酵素阻害剤 / 分子量: 845.943 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 参照: C6H5(CH2)8-derivatized peptide inhibitor
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 304 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.57 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: PBD protein at 12 mg/mL in 10 mM Tris, pH 8.0, 0.5 M NaCl, 10 mM DTT, 2% DMSO and 2 mM compound 4j was mixed with an equal volume of reservoir solution consisting of 15% (w/v) PEG 3350, 0.1 M ...詳細: PBD protein at 12 mg/mL in 10 mM Tris, pH 8.0, 0.5 M NaCl, 10 mM DTT, 2% DMSO and 2 mM compound 4j was mixed with an equal volume of reservoir solution consisting of 15% (w/v) PEG 3350, 0.1 M glycine, pH 9.0, 300 mM NaCl, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年9月30日
放射モノクロメーター: Osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→14.814 Å / Num. all: 29483 / Num. obs: 29160 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 4 / Observed criterion σ(I): 4
反射 シェル解像度: 1.55→1.61 Å / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.55→14.8 Å / SU ML: -0 / σ(F): 0.08 / 位相誤差: 18.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1896 1454 4.99 %Random
Rwork0.152 ---
obs0.1539 29160 98.67 %-
all-29483 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 67.201 Å2 / ksol: 0.501 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→14.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1791 0 0 304 2095
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0123704
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6656686
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.02981
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.097273
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.013536
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.55-1.60530.24491360.17552619X-RAY DIFFRACTION94
1.6053-1.66950.2241430.15872717X-RAY DIFFRACTION98
1.6695-1.74530.21231430.15412746X-RAY DIFFRACTION98
1.7453-1.83720.23211450.14762790X-RAY DIFFRACTION99
1.8372-1.95210.22381440.14682760X-RAY DIFFRACTION99
1.9521-2.10240.17861490.13222797X-RAY DIFFRACTION100
2.1024-2.31330.19751460.13272803X-RAY DIFFRACTION100
2.3133-2.64640.18081480.14052793X-RAY DIFFRACTION99
2.6464-3.32790.18291490.1372813X-RAY DIFFRACTION99
3.3279-14.81510.15871510.1632868X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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