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万見
- PDB-5nn1: The structure of the polo-box domain (PBD) of polo-like kinase 1 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nn1
タイトルThe structure of the polo-box domain (PBD) of polo-like kinase 1 (Plk1)
要素Serine/threonine-protein kinase PLK1
キーワードTRANSFERASE / PLK1 / PBD1 / mitosis
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Golgi inheritance / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / homologous chromosome segregation / mitotic nuclear membrane disassembly / polo kinase / protein localization to nuclear envelope ...Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Golgi inheritance / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / homologous chromosome segregation / mitotic nuclear membrane disassembly / polo kinase / protein localization to nuclear envelope / Phosphorylation of Emi1 / nuclear membrane disassembly / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / synaptonemal complex / female meiosis chromosome segregation / Phosphorylation of the APC/C / anaphase-promoting complex binding / outer kinetochore / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / microtubule bundle formation / mitotic chromosome condensation / Polo-like kinase mediated events / regulation of mitotic spindle assembly / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / centrosome cycle / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / sister chromatid cohesion / regulation of mitotic cell cycle phase transition / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / mitotic spindle pole / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / establishment of mitotic spindle orientation / positive regulation of proteolysis / mitotic cytokinesis / mitotic sister chromatid segregation / spindle midzone / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / protein localization to chromatin / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / centriole / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / regulation of mitotic cell cycle / Condensation of Prophase Chromosomes / AURKA Activation by TPX2 / regulation of cytokinesis / mitotic spindle organization / RHO GTPases Activate Formins / establishment of protein localization / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / protein destabilization / kinetochore / positive regulation of protein localization to nucleus / centriolar satellite / spindle / spindle pole / G2/M transition of mitotic cell cycle / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / double-strand break repair / mitotic cell cycle / peptidyl-serine phosphorylation / microtubule cytoskeleton / midbody / microtubule binding / protein kinase activity / regulation of cell cycle / protein ubiquitination / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
POLO box domain / Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Arylsulfatase, C-terminal domain / Serine/threonine-protein kinase, active site ...POLO box domain / Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Arylsulfatase, C-terminal domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase PLK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.785 Å
データ登録者Kunciw, D.L. / Rossmann, M. / De Fusco, C. / Spring, D.R. / Hyvonen, M.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Developing peptidic inhibitors of the cryptic pocket of the Polo-Like Kinase 1 Polo-Box Domain.
著者: Kunciw, D.L. / De Fusco, C. / Rossmann, M. / De Andres, M. / Sore, H.F. / Hyvonen, M. / Spring, D.R.
履歴
登録2017年4月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PLK1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2851
ポリマ－27,2851
非ポリマー00
水1,62190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area10750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.216, 93.353, 36.395
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.04, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PLK1 / Polo-like kinase 1 / PLK-1 / Serine/threonine-protein kinase 13 / STPK13


分子量: 27285.158 Da / 分子数: 1 / 断片: Polo-box domain, UNP residues 371-603 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLK1, PLK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53350, polo kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.19 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 200 mM Na/K Tartrate, 10-20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.785→93.353 Å / Num. obs: 20634 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Rpim(I) all: 0.021 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 1.785→1.791 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.576 / Num. unique obs: 202 / CC1/2: 0.809 / Rpim(I) all: 0.294 / % possible all: 95.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.1_1168精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.785→46.676 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 32.45
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2446 1066 5.17 %
Rwork0.2048 --
obs0.2069 20601 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.785→46.676 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1723 0 0 90 1813
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071782
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.082418
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.596654
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076271
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004307
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7848-1.8660.34691050.28972467X-RAY DIFFRACTION100
1.866-1.96440.34111420.27662413X-RAY DIFFRACTION100
1.9644-2.08750.31681290.26012458X-RAY DIFFRACTION100
2.0875-2.24870.29271400.22832418X-RAY DIFFRACTION100
2.2487-2.47490.30821280.23872433X-RAY DIFFRACTION100
2.4749-2.8330.27761330.22182466X-RAY DIFFRACTION100
2.833-3.56910.23661580.20622409X-RAY DIFFRACTION100
3.5691-46.69240.19741310.17232471X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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