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- PDB-3rea: HIV-1 Nef protein in complex with engineered Hck-SH3 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rea
タイトルHIV-1 Nef protein in complex with engineered Hck-SH3 domain
要素
  • Protein Nef
  • Tyrosine-protein kinase HCK
キーワードPROTEIN BINDING / HIV-1 Nef / SH3 domain binding / signaling / Hck SH3 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


leukocyte degranulation / innate immune response-activating signaling pathway / respiratory burst after phagocytosis / leukocyte migration involved in immune response / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / regulation of podosome assembly / symbiont-mediated suppression of host autophagy / FLT3 signaling through SRC family kinases / regulation of phagocytosis ...leukocyte degranulation / innate immune response-activating signaling pathway / respiratory burst after phagocytosis / leukocyte migration involved in immune response / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / regulation of podosome assembly / symbiont-mediated suppression of host autophagy / FLT3 signaling through SRC family kinases / regulation of phagocytosis / Nef and signal transduction / regulation of DNA-binding transcription factor activity / activation of transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of actin filament polymerization / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / mesoderm development / host cell Golgi membrane / FCGR activation / type II interferon-mediated signaling pathway / Signaling by CSF3 (G-CSF) / transport vesicle / phosphotyrosine residue binding / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / integrin-mediated signaling pathway / cell projection / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / Regulation of signaling by CBL / non-specific protein-tyrosine kinase / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / cytokine-mediated signaling pathway / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / peptidyl-tyrosine phosphorylation / caveola / SH3 domain binding / virion component / cytoplasmic side of plasma membrane / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / regulation of cell shape / protein autophosphorylation / regulation of inflammatory response / protein tyrosine kinase activity / cell differentiation / cytoskeleton / lysosome / cell adhesion / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / inflammatory response / endocytosis involved in viral entry into host cell / signaling receptor binding / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / lipid binding / negative regulation of apoptotic process / GTP binding / host cell plasma membrane / Golgi apparatus / extracellular region / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nef Regulatory Factor / Nef Regulatory Factor / Tyrosine-protein kinase HCK, SH2 domain / HIV-1 Nef protein, anchor domain superfamily / HIV negative factor Nef / HIV-1 Nef protein, core domain superfamily / Negative factor, (F-Protein) or Nef / SH3 Domains / : / SH3 domain ...Nef Regulatory Factor / Nef Regulatory Factor / Tyrosine-protein kinase HCK, SH2 domain / HIV-1 Nef protein, anchor domain superfamily / HIV negative factor Nef / HIV-1 Nef protein, core domain superfamily / Negative factor, (F-Protein) or Nef / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein Nef / Tyrosine-protein kinase HCK
類似検索 - 構成要素
生物種HIV-1 M:B_ARV2/SF2 (ヒト免疫不全ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Schulte, A. / Blankenfeldt, W. / Geyer, M.
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2011
タイトル: Molecular design, functional characterization and structural basis of a protein inhibitor against the HIV-1 pathogenicity factor Nef.
著者: Breuer, S. / Schievink, S.I. / Schulte, A. / Blankenfeldt, W. / Fackler, O.T. / Geyer, M.
履歴
登録2011年4月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年10月10日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / entity
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _entity.formula_weight
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein Nef
B: Tyrosine-protein kinase HCK
C: Protein Nef
D: Tyrosine-protein kinase HCK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,3834
ポリマ－52,3834
非ポリマー00
水5,963331
1
A: Protein Nef
B: Tyrosine-protein kinase HCK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1912
ポリマ－26,1912
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1410 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area10900 Å2
手法PISA
2
C: Protein Nef
D: Tyrosine-protein kinase HCK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1912
ポリマ－26,1912
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1400 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area11140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.692, 65.692, 279.068
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Protein Nef / 3'ORF / Negative factor / F-protein / C-terminal core protein


分子量: 19140.473 Da / 分子数: 2 / 変異: I47M, T48A, C59S, C210A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HIV-1 M:B_ARV2/SF2 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: SF2 / 遺伝子: HIV-1 Nef, nef / プラスミド: pGEX-4T1 TEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P03407
#2: タンパク質 Tyrosine-protein kinase HCK / Hemopoietic cell kinase / p59-HCK/p60-HCK


分子量: 7050.844 Da / 分子数: 2 / 変異: E90V, A91S, I92W, H93S, H94P, E95D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HCK / プラスミド: pET-28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P08631, non-specific protein-tyrosine kinase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 331 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.2 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 100 mM Tris buffer, 5% ethylne glycol, 10% PEG 8000, 0.2 M MgCl2, 15 mM MnCl2, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 285K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月29日
放射モノクロメーター: Diamond(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→69.77 Å / Num. all: 40486 / Num. obs: 40486 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
REFMAC5.5.0102精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.5.0102位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1EFN

1efn


解像度: 2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 5.889 / SU ML: 0.076 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.121 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20544 2148 5 %RANDOM
Rwork0.168 ---
obs0.16989 40486 99.97 %-
all-40486 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.995 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.24 Å20 Å20 Å2
2---0.24 Å20 Å2
3---0.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3046 0 0 331 3377
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0260.0223188
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.022193
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8231.944345
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.02135288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2365376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.17223.125160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg1515503
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9871523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1390.2442
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0213542
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02708
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4661.51873
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4321.5742
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.47223015
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3231315
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.1274.51325
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.217 161 -
Rwork0.2 2934 -
obs--99.94 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8825-0.27810.56111.59210.0782.4022-0.06170.00690.15440.2249-0.0286-0.05250.0245-0.09020.09030.075-0.0669-0.05810.09450.07370.0842-14.97618.721-4.0375
23.8331-0.1603-0.47753.8339-1.33776.32460.09580.1291-0.1362-0.2691-0.2544-0.41350.1890.44860.15860.02630.01040.01490.19080.13490.142-0.46896.2628-26.4239
32.20221.1514-0.90962.247-1.86651.8992-0.12380.099-0.5134-0.1619-0.0084-0.25880.25790.03080.13230.0843-0.0501-0.02490.1280.04090.188-32.3749-8.2622-13.9319
43.2174-0.8350.92234.1512-2.28314.3204-0.0652-0.12710.17040.18760.16070.2086-0.23-0.5372-0.09550.0216-0.0033-0.01250.18130.07920.0807-40.603416.1208-23.6222
51.0221-0.12210.07330.644-0.32430.66250.02530.0437-0.02650.0538-0.0203-0.05560.0082-0.053-0.0050.0745-0.0485-0.02410.1240.04810.0874-23.22615.9786-14.0988
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A56 - 205
2X-RAY DIFFRACTION2B79 - 138
3X-RAY DIFFRACTION3C59 - 210
4X-RAY DIFFRACTION4D78 - 137
5X-RAY DIFFRACTION5A301 - 429
6X-RAY DIFFRACTION5B301 - 352
7X-RAY DIFFRACTION5C301 - 389
8X-RAY DIFFRACTION5D301 - 361

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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