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- PDB-3vek: Both Zn Fingers of GATA1 Bound to Palindromic DNA Recognition Sit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vek
タイトルBoth Zn Fingers of GATA1 Bound to Palindromic DNA Recognition Site, P1 Crystal Form
要素
  • DNA (5'-D(*AP*AP*GP*AP*GP*TP*CP*CP*AP*TP*CP*TP*GP*AP*TP*AP*AP*GP*AP*C)-3')
  • DNA (5'-D(*TP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*AP*TP*CP*AP*GP*AP*TP*GP*GP*AP*CP*TP*C)-3')
  • Erythroid transcription factor
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / PROTEIN-DNA COMPLEX / ZINC FINGER / TRANSCRIPTION FACTOR / DNA BINDING / NUCLEUS / TRANSCRIPTION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of primitive erythrocyte differentiation / basophil differentiation / eosinophil fate commitment / regulation of definitive erythrocyte differentiation / regulation of glycoprotein biosynthetic process / myeloid cell apoptotic process / primitive erythrocyte differentiation / megakaryocyte differentiation / osteoblast proliferation / cell development ...regulation of primitive erythrocyte differentiation / basophil differentiation / eosinophil fate commitment / regulation of definitive erythrocyte differentiation / regulation of glycoprotein biosynthetic process / myeloid cell apoptotic process / primitive erythrocyte differentiation / megakaryocyte differentiation / osteoblast proliferation / cell development / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Sertoli cell development / dendritic cell differentiation / negative regulation of bone mineralization / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / positive regulation of mast cell degranulation / negative regulation of myeloid cell apoptotic process / myeloid cell differentiation / C2H2 zinc finger domain binding / DNA binding, bending / embryonic hemopoiesis / platelet formation / bone mineralization / positive regulation of osteoblast proliferation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / animal organ regeneration / erythrocyte development / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / homeostasis of number of cells within a tissue / cellular response to cAMP / transcription repressor complex / erythrocyte differentiation / positive regulation of erythrocyte differentiation / transcription coregulator binding / transcription coactivator binding / protein-DNA complex / chromatin DNA binding / platelet aggregation / p53 binding / cell-cell signaling / cellular response to lipopolysaccharide / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / in utero embryonic development / transcription by RNA polymerase II / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / cell population proliferation / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of cell population proliferation / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Transcription factor GATA / GATA-type zinc finger domain. / GATA-type zinc finger domain profile. / zinc finger binding to DNA consensus sequence [AT]GATA[AG] / GATA zinc finger / Zinc finger, GATA-type / Erythroid Transcription Factor GATA-1, subunit A / Erythroid Transcription Factor GATA-1; Chain A / Zinc finger, NHR/GATA-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Erythroid transcription factor
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.63 Å
データ登録者Jacques, D.A. / Ripin, N. / Wilkinson-White, L.E. / Guss, J.M. / Matthews, J.M.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2015
タイトル: GATA1 directly mediates interactions with closely spaced pseudopalindromic but not distantly spaced double GATA sites on DNA.
著者: Wilkinson-White, L. / Lester, K.L. / Ripin, N. / Jacques, D.A. / Mitchell Guss, J. / Matthews, J.M.
履歴
登録2012年1月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月24日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA (5'-D(*TP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*AP*TP*CP*AP*GP*AP*TP*GP*GP*AP*CP*TP*C)-3')
B: DNA (5'-D(*AP*AP*GP*AP*GP*TP*CP*CP*AP*TP*CP*TP*GP*AP*TP*AP*AP*GP*AP*C)-3')
C: Erythroid transcription factor
D: DNA (5'-D(*TP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*AP*TP*CP*AP*GP*AP*TP*GP*GP*AP*CP*TP*C)-3')
E: DNA (5'-D(*AP*AP*GP*AP*GP*TP*CP*CP*AP*TP*CP*TP*GP*AP*TP*AP*AP*GP*AP*C)-3')
F: Erythroid transcription factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,46320
ポリマ－51,5476
非ポリマー91614
水00
1
A: DNA (5'-D(*TP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*AP*TP*CP*AP*GP*AP*TP*GP*GP*AP*CP*TP*C)-3')
B: DNA (5'-D(*AP*AP*GP*AP*GP*TP*CP*CP*AP*TP*CP*TP*GP*AP*TP*AP*AP*GP*AP*C)-3')
C: Erythroid transcription factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1669
ポリマ－25,7743
非ポリマー3926
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5660 Å2
ΔGint-157 kcal/mol
Surface area11970 Å2
手法PISA
2
D: DNA (5'-D(*TP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*AP*TP*CP*AP*GP*AP*TP*GP*GP*AP*CP*TP*C)-3')
E: DNA (5'-D(*AP*AP*GP*AP*GP*TP*CP*CP*AP*TP*CP*TP*GP*AP*TP*AP*AP*GP*AP*C)-3')
F: Erythroid transcription factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,29711
ポリマ－25,7743
非ポリマー5238
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5660 Å2
ΔGint-160 kcal/mol
Surface area11960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.195, 62.415, 66.046
Angle α, β, γ (deg.)72.390, 74.570, 73.630
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11C
21F
12C
22F
13A
23D
14B
24E

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 4

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ALAALASERSERCC201 - 3102 - 111
21ALAALASERSERFF201 - 3102 - 111
12ZNZNZNZNCJ - K401 - 402
22ZNZNZNZNFP - Q401 - 402
13DTDTDCDCAA1 - 201 - 20
23DTDTDCDCDD1 - 201 - 20
14DADADCDCBB21 - 401 - 20
24DADADCDCEE21 - 401 - 20

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

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要素

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*AP*TP*CP*AP*GP*AP*TP*GP*GP*AP*CP*TP*C)-3')


分子量: 6114.963 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*AP*GP*AP*GP*TP*CP*CP*AP*TP*CP*TP*GP*AP*TP*AP*AP*GP*AP*C)-3')


分子量: 6151.020 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: タンパク質 Erythroid transcription factor / Eryf1 / GATA-binding factor 1 / GATA-1 / GF-1 / NF-E1 DNA-binding protein


分子量: 13507.752 Da / 分子数: 2 / Fragment: N and C Fingers, residues 200-318 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Gata1 / プラスミド: pET-11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 / 参照: UniProt: P17679
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.25 % / Mosaicity: 1.374 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 20% PEG 6000, 0.01M ZnCl2, 0.1M MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年9月15日
放射モノクロメーター: CONFOCAL MAXFLUX MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.63→50 Å / Num. all: 14526 / Num. obs: 14526 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.088 / Χ2: 1.081 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.63-2.684.40.3737180.963194.3
2.68-2.724.60.4087411.087196.1
2.72-2.784.70.5246841.08194.9
2.78-2.834.70.4657131.07196.2
2.83-2.894.60.3987150.994196.1
2.89-2.964.70.3947481.074195.8
2.96-3.044.80.3376841.032196.3
3.04-3.124.80.2577481.066196.6
3.12-3.214.70.1277151.017196.4
3.21-3.314.80.0887381.008196.9
3.31-3.434.80.1227191.033197.6
3.43-3.574.80.1247221.011197.4
3.57-3.734.80.1127130.995197.1
3.73-3.934.80.097650.96197.8
3.93-4.174.80.087300.98197.9
4.17-4.54.80.0737221.027198.2
4.5-4.954.80.0697471.161198.5
4.95-5.664.80.0587221.276198.5
5.66-7.134.80.0517521.49199.1
7.13-504.70.0367301.277198.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 40.25 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.63 Å48.68 Å
Translation2.63 Å48.68 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3VD6

3vd6


解像度: 2.63→48.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.868 / WRfactor Rfree: 0.2823 / WRfactor Rwork: 0.2462 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7057 / SU B: 37.38 / SU ML: 0.349 / SU R Cruickshank DPI: 1.0666 / SU Rfree: 0.3568 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.067 / ESU R Free: 0.357 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2751 732 5.1 %RANDOM
Rwork0.2349 ---
obs0.2369 14469 96.32 %-
all-14469 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 138.11 Å2 / Biso mean: 65.7281 Å2 / Biso min: 29.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1 Å2-1.22 Å20.59 Å2
2--4.33 Å21.29 Å2
3----4.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.63→48.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1512 1628 14 0 3154
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0213362
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021808
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9212.5434884
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.88134440
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.7465188
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg25.74621.84276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg9.96315262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg7.4811522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.040.2542
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.022556
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02494
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.512950
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0812388
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.97731524
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2542412
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.98863360
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1C554MEDIUM POSITIONAL0.050.5
1C554MEDIUM THERMAL0.082
2C746MEDIUM POSITIONAL0.10.5
2C746MEDIUM THERMAL0.122
3A586MEDIUM POSITIONAL0.080.5
3A586MEDIUM THERMAL0.132
4B590MEDIUM POSITIONAL0.050.5
4B590MEDIUM THERMAL0.192
LS精密化 シェル解像度: 2.628→2.696 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.455 56 -
Rwork0.404 963 -
all-1019 -
obs--91.23 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.30780.0522.17281.57691.195910.29460.259-0.2877-0.10890.08770.287-0.2276-0.14220.4533-0.54590.2476-0.0874-0.05920.2898-0.04050.2918-8.2088-9.199919.8625
26.04381.77083.81137.0782-1.60737.12150.2085-0.3944-0.49980.00870.0856-0.16610.07930.1913-0.29410.11520.0316-0.02160.40160.09180.1908-14.76-7.816.572
32.6098-0.0287-1.94791.54991.393211.20.2960.19710.0451-0.14180.2827-0.20010.00820.4031-0.57870.2350.09840.03220.2998-0.03490.2558-8.168124.148338.4492
410.7139-3.2362-2.18385.7082-0.11118.68640.23080.28990.4756-0.1873-0.0729-0.1623-0.13060.0823-0.15790.1111-0.0439-0.02550.31610.12470.1562-14.77422.74541.735
54.60960.3921.42152.5323-2.636610.6213-0.27850.2680.564-0.15560.1668-0.0154-0.9207-0.23240.11170.2309-0.01310.03550.02910.03180.2818-17.208-5.78719.335
63.2972-0.742-0.74323.3813-2.79239.752-0.2508-0.102-0.44870.26130.15090.08830.8548-0.12650.09990.20860.0091-0.0460.14550.06210.2487-17.18920.69139.062
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 20
2X-RAY DIFFRACTION1B21 - 40
3X-RAY DIFFRACTION2C201 - 310
4X-RAY DIFFRACTION3D1 - 20
5X-RAY DIFFRACTION3E21 - 40
6X-RAY DIFFRACTION4F201 - 310
7X-RAY DIFFRACTION5C401 - 402
8X-RAY DIFFRACTION6F401 - 402

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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