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万見
- PDB-3r4r: Crystal structure of a fimbrial assembly protein (BDI_3522) from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3r4r
タイトルCrystal structure of a fimbrial assembly protein (BDI_3522) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 2.38 A resolution
要素hypothetical fimbrial assembly protein
キーワードCELL ADHESION / transthyretin-like (also known as prealbumin-like) / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-biology
機能・相同性Immunoglobulin-like - #2590 / Immunoglobulin-like - #2580 / Major fimbrial subunit protein, N-terminal / Major fimbrial subunit protein (FimA) / pilus / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Putative fimbrium tip subunit Fim1F
機能・相同性情報
生物種Parabacteroides distasonis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: Cell / 年: 2016
タイトル: A Distinct Type of Pilus from the Human Microbiome.
著者: Xu, Q. / Shoji, M. / Shibata, S. / Naito, M. / Sato, K. / Elsliger, M.A. / Grant, J.C. / Axelrod, H.L. / Chiu, H.J. / Farr, C.L. / Jaroszewski, L. / Knuth, M.W. / Deacon, A.M. / Godzik, A. / ...著者: Xu, Q. / Shoji, M. / Shibata, S. / Naito, M. / Sato, K. / Elsliger, M.A. / Grant, J.C. / Axelrod, H.L. / Chiu, H.J. / Farr, C.L. / Jaroszewski, L. / Knuth, M.W. / Deacon, A.M. / Godzik, A. / Lesley, S.A. / Curtis, M.A. / Nakayama, K. / Wilson, I.A.
履歴
登録2011年3月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42020年4月22日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / citation_author / struct_conn
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: hypothetical fimbrial assembly protein
B: hypothetical fimbrial assembly protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,37110
ポリマ－65,8072
非ポリマー5658
水1,42379
1
A: hypothetical fimbrial assembly protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4068
ポリマ－32,9031
非ポリマー5027
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: hypothetical fimbrial assembly protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9652
ポリマ－32,9031
非ポリマー621
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.983, 84.801, 113.599
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 hypothetical fimbrial assembly protein


分子量: 32903.355 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Parabacteroides distasonis (バクテリア)
株: ATCC 8503 / 遺伝子: BDI_3522 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: A6LHQ9
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 24-318 OF THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.95 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 10.4
詳細: 2.32M ammonium sulfate, 0.2M lithium sulfate, 0.1M CAPS pH 10.4, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91837,0.97954,0.97936
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月5日 / 詳細: double crystal monochromator
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979541
30.979361
反射解像度: 2.38→36.492 Å / Num. obs: 28498 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 56.474 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 13.97
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.38-2.460.8841.69128260997.4
2.46-2.560.6662.19866281797.6
2.56-2.680.492.810233290598.1
2.68-2.820.3483.99923278598
2.82-30.2196.210261286598.6
3-3.230.1379.39983282698.7
3.23-3.550.07815.79888282698.8
3.55-4.060.04923.69704284197.9
4.06-5.10.02933.89573283296.8
5.10.0243810315306897.2

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEDecember 6, 2010データスケーリング
BUSTER-TNT2.8.0精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.38→36.492 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9068 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9049 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. SULFATE (SO4) FROM THE CRYSTALLIZATION CONDITION AND ETHYLENE GLYCOL (EDO), USED AS A CRYOPROTECTANT HAVE BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE. 4. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTERS LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS). 5. THE REFINEMENT WAS RESTRAINED AGAINST THE MAD PHASES. 6. CHAIN TRACING WAS PERFORMED FROM MAD DATA COLLECTED ON A CRYSTAL THAT DIFFRACTED TO 2.64 ANGSTROMS RESOLUTION. THE RESULTING TRACE WAS REFINED AGAINST DATA COLLECTED FROM A SECOND CRYSTAL THAT DIFFRACTED TO 2.38 ANGSTROMS RESOLUTION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2449 1448 5.09 %RANDOM
Rwork0.2256 ---
obs0.2266 28454 --
原子変位パラメータBiso max: 181.91 Å2 / Biso mean: 75.2448 Å2 / Biso min: 21.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.7873 Å20 Å20 Å2
2--11.0242 Å20 Å2
3----12.8115 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→36.492 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4042 0 34 79 4155
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1867SINUSOIDAL12
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes100HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes605HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4159HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion582SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4482SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d4159HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg5656HARMONIC21.25
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.52
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion1.72
LS精密化 シェル解像度: 2.38→2.47 Å / Total num. of bins used: 14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3068 157 5.43 %
Rwork0.2268 2735 -
all0.2311 2892 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.1519-1.06860.23591.3322-0.20282.0695-0.3089-0.7844-0.24180.16350.2151-0.15440.1398-0.1950.0938-0.3339-0.02450.00060.104-0.0341-0.249236.096314.962667.4677
29.30340.48042.01561.58690.58035.01730.43220.9356-0.4951-0.1006-0.0809-0.20160.1301-0.3456-0.3513-0.35950.1973-0.03580.03260.1672-0.332138.976417.0838100.148
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|32 - A|315 }A32 - 315
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|34 - B|317 }B34 - 317

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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