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万見
- PDB-4gpv: Crystal structure of a putative cell adhesion protein (BACEGG_005... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gpv
タイトルCrystal structure of a putative cell adhesion protein (BACEGG_00536) from Bacteroides eggerthii DSM 20697 at 1.67 A resolution
要素putative cell adhesion protein
キーワードCELL ADHESION / Major fimbrial subunit protein (FimA) / PF06321 family / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性Immunoglobulin-like - #3690 / Immunoglobulin-like - #2580 / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / :
機能・相同性情報
生物種Bacteroides eggerthii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.67 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: Cell / 年: 2016
タイトル: A Distinct Type of Pilus from the Human Microbiome.
著者: Xu, Q. / Shoji, M. / Shibata, S. / Naito, M. / Sato, K. / Elsliger, M.A. / Grant, J.C. / Axelrod, H.L. / Chiu, H.J. / Farr, C.L. / Jaroszewski, L. / Knuth, M.W. / Deacon, A.M. / Godzik, A. / ...著者: Xu, Q. / Shoji, M. / Shibata, S. / Naito, M. / Sato, K. / Elsliger, M.A. / Grant, J.C. / Axelrod, H.L. / Chiu, H.J. / Farr, C.L. / Jaroszewski, L. / Knuth, M.W. / Deacon, A.M. / Godzik, A. / Lesley, S.A. / Curtis, M.A. / Nakayama, K. / Wilson, I.A.
履歴
登録2012年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32020年4月22日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / citation_author / struct_conn
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: putative cell adhesion protein
B: putative cell adhesion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,8154
ポリマ－72,5712
非ポリマー2442
水13,926773
1
A: putative cell adhesion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4072
ポリマ－36,2851
非ポリマー1221
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: putative cell adhesion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4072
ポリマ－36,2851
非ポリマー1221
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.060, 61.488, 64.112
Angle α, β, γ (deg.)109.610, 103.020, 90.900
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 putative cell adhesion protein


分子量: 36285.270 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides eggerthii (バクテリア)
株: DSM 20697 / 遺伝子: BACEGG_00536 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: B7ADR8
#2: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 773 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT (21-367) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THE CONSTRUCT (21-367) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.17 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M sodium acetate, 30.0% polyethylene glycol 4000, 0.1M tris hydrochloride pH 8.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 0.97903
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月3日
詳細: Vertical focusing mirror; double crystal Si(111) monochromator
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97903 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.67→40.625 Å / Num. obs: 70659 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 24.835 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 14.66
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.67-1.730.762227930708694.9
1.73-1.80.481328497723095.7
1.8-1.880.324.427352696895.8
1.88-1.980.189728170721195.4
1.98-2.10.1279.926987692595.4
2.1-2.270.08813.529125750495.7
2.27-2.490.0716.726342683395.1
2.49-2.850.0492226603698093
2.85-3.590.03231.326253689791.7
3.590.02837.926787702493.2

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEMarch 15, 2012データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.67→40.625 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9621 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9519 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. TRIS (TRS) MODELED ARE PRESENT IN CRYSTALLIZATION CONDITIONS. 4. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1887 3565 5.05 %RANDOM
Rwork0.1599 ---
obs0.1613 70657 94.78 %-
原子変位パラメータBiso max: 141.52 Å2 / Biso mean: 32.7141 Å2 / Biso min: 13.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.7945 Å2-0.8128 Å2-0.3955 Å2
2--6.2677 Å20.247 Å2
3---0.5268 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.228 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.67→40.625 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4761 0 16 773 5550
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2304SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes126HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes781HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5040HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion747SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6285SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d5040HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg6919HARMONIC21.1
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.84
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.45
LS精密化 シェル解像度: 1.67→1.71 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2272 247 4.72 %
Rwork0.2238 4987 -
all0.2239 5234 -
obs--94.78 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9172-0.93820.08652.20140.08610.69060.00060.0244-0.04320.0471-0.02360.0069-0.02360.05110.023-0.07250.00920.006-0.06530.0053-0.073462.516289.8645-18.1665
20.45310.4060.07171.83290.21610.42050.00120.00250.02-0.09420.01810.14970.04680.0419-0.01940.002-0.0133-0.0057-0.07960.014-0.067938.853560.98519.163
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|28 - 363}A28 - 363
2X-RAY DIFFRACTION2{B|28 - 363}B28 - 363

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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