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万見
- PDB-3qnz: Orthorhombic form of IgG1 Fab fragment (in complex with antigenic... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qnz
タイトルOrthorhombic form of IgG1 Fab fragment (in complex with antigenic tubulin peptide) sharing same Fv as IgA
要素
  • Fab fragment of IMMUNOGLOBULIN G1 HEAVY CHAIN
  • Fab fragment of IMMUNOGLOBULIN G1 LIGHT CHAIN
  • peptide from Tubulin beta chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / immunoglobulin fold
機能・相同性
機能・相同性情報


odontoblast differentiation / cytoskeleton-dependent intracellular transport / GTPase activating protein binding / natural killer cell mediated cytotoxicity / regulation of synapse organization / nuclear envelope lumen / MHC class I protein binding / microtubule-based process / intercellular bridge / spindle assembly ...odontoblast differentiation / cytoskeleton-dependent intracellular transport / GTPase activating protein binding / natural killer cell mediated cytotoxicity / regulation of synapse organization / nuclear envelope lumen / MHC class I protein binding / microtubule-based process / intercellular bridge / spindle assembly / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / mitotic spindle / azurophil granule lumen / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / cell body / Potential therapeutics for SARS / microtubule / cytoskeleton / membrane raft / protein domain specific binding / cell division / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / GTP binding / protein-containing complex binding / structural molecule activity / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain ...Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Trajtenberg, F. / Correa, A. / Buschiazzo, A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: Structure of a human IgA1 Fab fragment at 1.55 angstrom resolution: potential effect of the constant domains on antigen-affinity modulation
著者: Correa, A. / Trajtenberg, F. / Obal, G. / Pritsch, O. / Dighiero, G. / Oppezzo, P. / Buschiazzo, A.
履歴
登録2011年2月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月27日Group: Database references
改定 1.22014年3月5日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fab fragment of IMMUNOGLOBULIN G1 LIGHT CHAIN
B: Fab fragment of IMMUNOGLOBULIN G1 HEAVY CHAIN
C: peptide from Tubulin beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,4574
ポリマ－48,3653
非ポリマー921
水1,874104
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3730 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area19340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.370, 66.450, 137.680
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: 抗体 Fab fragment of IMMUNOGLOBULIN G1 LIGHT CHAIN


分子量: 24009.725 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: serum / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 Fab fragment of IMMUNOGLOBULIN G1 HEAVY CHAIN


分子量: 23200.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: serum / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質・ペプチド peptide from Tubulin beta chain / Tubulin beta-5 chain


分子量: 1155.079 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Standard peptide synthesis. The sequence occurs in several species, such as human, mouse, horse, rat, amphibians, etc.
参照: UniProt: P07437
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1M Na citrate, 20% isopropanol, 16% PEG 4000, pH 5.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 108 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年12月14日
放射モノクロメーター: Varimax-HF multilayer mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→68.84 Å / Num. all: 25641 / Num. obs: 25641 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 37.93 Å2 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) allRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.2-2.323.40.5860.4931.61259336880.3120.5860.4932.6100
2.32-2.463.40.4480.3772.11199834900.2380.4480.3773.4100
2.46-2.633.50.3070.25931128832590.1630.3070.2594.9100
2.63-2.843.50.2010.174.61067530850.1070.2010.177.2100
2.84-3.113.50.1240.1047.5985028310.0650.1240.10410.8100
3.11-3.483.50.0710.0612.9894625760.0370.0710.0617.9100
3.48-4.023.50.0470.0419.2789922830.0250.0470.0426.5100
4.02-4.923.40.0340.02924.6682219830.0180.0340.02935.5100
4.92-6.963.40.0340.02923.8523215470.0180.0340.02933.8100
6.96-28.2063.20.0250.02130.828408990.0140.0250.02142.298.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.9データスケーリング
AMoRE位相決定
BUSTER-TNT精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
XDSデータ削減
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3QO0

3qo0


解像度: 2.2→28.21 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9289 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9004 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: TLS refinement was performed
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2351 1203 4.7 %RANDOM
Rwork0.1964 ---
all0.1982 25593 --
obs0.1982 25593 99.91 %-
原子変位パラメータBiso max: 115.51 Å2 / Biso mean: 34.7038 Å2 / Biso min: 14.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.5173 Å20 Å20 Å2
2---3.6936 Å20 Å2
3----2.8237 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.282 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→28.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3212 0 6 104 3322
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1106SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes71HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes482HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3292HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion439SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3681SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3292HARMONIC20.009
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4470HARMONIC21.22
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.55
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.29
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.29 Å / Total num. of bins used: 13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2333 139 4.88 %
Rwork0.2069 2712 -
all0.2081 2851 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6028-0.19-0.70570.26280.13341.07240.0348-0.0529-0.2443-0.0474-0.06710.05540.0161-0.07910.0323-0.0585-0.0207-0.0182-0.11450.0235-0.0055-21.607-1.9302-26.4066
20.77720.243-0.49130.3702-0.29241.68960.0522-0.164500.0248-0.03950.0004-0.10990.0251-0.0127-0.04210.006-0.011-0.078-0.0131-0.024-11.51457.6375-14.275
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|219 }A1 - 219
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|2 - B|102 B|108 - B|133 B|140 - B|220 }B2 - 220

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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