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Yorodumi- PDB-3qo1: Monoclinic form of IgG1 Fab fragment (apo form) sharing same Fv as IgA -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3qo1 | ||||||
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Title | Monoclinic form of IgG1 Fab fragment (apo form) sharing same Fv as IgA | ||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / immunoglobulin fold / antibody / serum | ||||||
Function / homology | Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta Function and homology information | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.4 Å | ||||||
Authors | Trajtenberg, F. / Correa, A. / Buschiazzo, A. | ||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr.,Sect.D / Year: 2013 Title: Structure of a human IgA1 Fab fragment at 1.55 angstrom resolution: potential effect of the constant domains on antigen-affinity modulation Authors: Correa, A. / Trajtenberg, F. / Obal, G. / Pritsch, O. / Dighiero, G. / Oppezzo, P. / Buschiazzo, A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3qo1.cif.gz | 179.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3qo1.ent.gz | 141.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3qo1.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3qo1_validation.pdf.gz | 451.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 3qo1_full_validation.pdf.gz | 455.3 KB | Display | |
Data in XML | 3qo1_validation.xml.gz | 19.1 KB | Display | |
Data in CIF | 3qo1_validation.cif.gz | 27.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qo/3qo1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qo/3qo1 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3m8oC 3qnxC 3qnyC 3qnzC 2eh7S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Antibody | Mass: 24009.725 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Details: serum / Source: (natural) Homo sapiens (human) | ||
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#2: Antibody | Mass: 23200.025 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Details: serum / Source: (natural) Homo sapiens (human) | ||
#3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.54 Å3/Da / Density % sol: 51.67 % / Mosaicity: 0 ° |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 Details: 0.1M Na citrate, 20% isopropanol, 16% PEG 4000, pH 5.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 108 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU MICROMAX-007 HF / Wavelength: 1.5418 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MAR scanner 345 mm plate / Detector: IMAGE PLATE / Date: Nov 26, 2009 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: varimax-HF multilayer mirrors / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.4→67.214 Å / Num. all: 18623 / Num. obs: 18623 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 43.59 Å2 / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 11.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Redundancy: 3.3 %
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 2EH7 Resolution: 2.4→19.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9423 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9018 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Isotropic thermal model: isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / Stereochemistry target values: Engh & Huber / Details: TLS refinement has been employed
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Displacement parameters | Biso max: 115.68 Å2 / Biso mean: 31.9804 Å2 / Biso min: 10.82 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.267 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.4→19.28 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.4→2.54 Å / Total num. of bins used: 9
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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