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- PDB-3o77: The structure of Ca2+ Sensor (Case-16) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o77
タイトルThe structure of Ca2+ Sensor (Case-16)
要素Myosin light chain kinase, smooth muscle,Green fluorescent protein,Green fluorescent protein,Calmodulin-1
キーワードFLUORESCENT PROTEIN / circular permutated green fluorescent protein / genetically encoded / fluorescent calcium indicator protein / calcium sensor / GFP Calmodulin M13-peptide / M13-peptide / GYG naturally modified tripeptide acts as chromophore
機能・相同性
機能・相同性情報


tonic smooth muscle contraction / myosin-light-chain kinase / myosin light chain kinase activity / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde ...tonic smooth muscle contraction / myosin-light-chain kinase / myosin light chain kinase activity / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / cleavage furrow / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / DARPP-32 events / catalytic complex / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / presynaptic cytosol / Activation of AMPK downstream of NMDARs / stress fiber / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / titin binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / substantia nigra development / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / calyx of Held / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / adenylate cyclase activator activity / bioluminescence / sarcomere / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / spindle microtubule / calcium channel regulator activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / generation of precursor metabolites and energy / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Stimuli-sensing channels / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / response to calcium ion / RAS processing / cellular response to type II interferon / G2/M transition of mitotic cell cycle / long-term synaptic potentiation / spindle pole / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium-dependent protein binding / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Platelet degranulation / myelin sheath / lamellipodium
類似検索 - 分子機能
Myosin Light Chain Kinase 1, Kinase domain / Unstructured linker between I-set domains 2 and 3 on MYLCK / Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / EF-hand / : / Green fluorescent protein, GFP / Recoverin; domain 1 ...Myosin Light Chain Kinase 1, Kinase domain / Unstructured linker between I-set domains 2 and 3 on MYLCK / Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / EF-hand / : / Green fluorescent protein, GFP / Recoverin; domain 1 / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / EF-hand domain pair / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Myosin light chain kinase, smooth muscle / Green fluorescent protein
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
Aequorea victoria (オワンクラゲ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Leder, L. / Stark, W. / Freuler, F. / Marsh, M. / Meyerhofer, M. / Stettler, T. / Mayr, L.M. / Britanova, O.V. / Strukova, L.A. / Chudakov, D.M.
引用ジャーナル: Sensors (Basel) / 年: 2010
タイトル: The structure of Ca2+ sensor Case16 reveals the mechanism of reaction to low Ca2+ concentrations
著者: Leder, L. / Stark, W. / Freuler, F. / Marsh, M. / Meyerhofer, M. / Stettler, T. / Mayr, L.M. / Britanova, O.V. / Strukova, L.A. / Chudakov, D.M. / Souslova, E.A.
履歴
登録2010年7月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年4月25日Group: Database references / Refinement description
改定 1.32012年6月13日Group: Database references
改定 1.42017年6月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: diffrn_radiation_wavelength / diffrn_source ...diffrn_radiation_wavelength / diffrn_source / entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_entry_details / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _diffrn_radiation_wavelength.wavelength / _diffrn_source.pdbx_wavelength_list ..._diffrn_radiation_wavelength.wavelength / _diffrn_source.pdbx_wavelength_list / _entity.details / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity_name_com.name / _pdbx_entry_details.sequence_details / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq_dif.align_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin light chain kinase, smooth muscle,Green fluorescent protein,Green fluorescent protein,Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,7866
ポリマ－46,4781
非ポリマー3085
水2,612145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)92.499, 106.941, 43.265
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Myosin light chain kinase, smooth muscle,Green fluorescent protein,Green fluorescent protein,Calmodulin-1 / MLCK / Telokin


分子量: 46477.859 Da / 分子数: 1 / 変異: POINT MUTATIONS / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Chimera protein of peptide of M13 (residues 1730-1749, UNP P11799), C-terminal domain of Green fluorescent protein (residues 147-238, UNP P42212), linker, N-terminal of Green fluorescent ...詳細: Chimera protein of peptide of M13 (residues 1730-1749, UNP P11799), C-terminal domain of Green fluorescent protein (residues 147-238, UNP P42212), linker, N-terminal of Green fluorescent protein (residues 2-146, UNP P42212) and residues 3-149 of Calmodulin (UNP P0DP23)
由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ), (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: Mylk, GFP, CALM1, CALM, CAM, CAM1 / プラスミド: pET41 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Tuner
参照: UniProt: P11799, UniProt: P42212, UniProt: P0DP23, myosin-light-chain kinase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細UNP RESIDUE 65 SER AND 72 SER OF GREEN FLUORESCENT PROTEIN IN DATABASE UNP P42212 (GFP_AEQVI) ...UNP RESIDUE 65 SER AND 72 SER OF GREEN FLUORESCENT PROTEIN IN DATABASE UNP P42212 (GFP_AEQVI) SHOULD BE GLY. RESIDUE S65G FORM THE CHROMOPHORE CR2 190. RESIDUE S72G (RESIDUE NUMBER 196 IN THE COORDINATES RESPECTIVELY) IS MUTAGENESIS. THESE SEQUENCE WERE BASED ON REFERENCES IN THE DATABASE UNP P42212.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: Reservoir: 50mM Imidazol, 1.9M Na2malonate pH 6.4; Protein stock solution: 50mM Tris HCl (pH 7.4), 150mM NaCl, 10mM dithiothreitol, protein 4.1mg/ml; Drop ratio reservoir/protein = 1/3, VAPOR ...詳細: Reservoir: 50mM Imidazol, 1.9M Na2malonate pH 6.4; Protein stock solution: 50mM Tris HCl (pH 7.4), 150mM NaCl, 10mM dithiothreitol, protein 4.1mg/ml; Drop ratio reservoir/protein = 1/3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→70.01 Å / Num. obs: 18555 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 6.9 % / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 2.35→2.54 Å / 冗長度: 6.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Rsym value: 0.577 / % possible all: 90.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.35→70.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / SU B: 17.714 / SU ML: 0.203 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.388 / ESU R Free: 0.28 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 928 5 %RANDOM
Rwork0.19766 ---
obs0.2015 17624 99.94 %-
all-17634 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.408 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.89 Å20 Å20 Å2
2---0.42 Å20 Å2
3----0.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→70.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3056 0 13 145 3214
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0223119
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8911.9684206
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6515383
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.09525.256156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.78515545
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.0821516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2454
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212392
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2520.21374
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.22005
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1840.2188
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1820.25
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2690.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2640.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9991.51915
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.89223075
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.69331204
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.434.51131
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.411 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.358 67 -
Rwork0.234 1282 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
114.4218-6.7217-1.44439.5175-1.62581.16840.40813.16841.10010.0057-0.8019-1.0868-0.0941-0.52340.39390.38870.02420.0020.78440.22890.5217-2.50447.590.77
22.6855-0.3259-0.83223.32320.1442.0610.0126-0.0859-0.0784-0.03620.0104-0.1101-0.02150.2106-0.0230.17260.0421-0.00160.0980.00940.011525.55231.1135.054
39.3122-0.77330.27929.92170.92595.12620.0780.49940.7109-0.0148-0.05270.7252-0.6914-0.4072-0.02530.41780.11640.02870.21910.06850.122418.01445.534-14.088
45.9065-0.8932-0.03157.29980.24332.5982-0.02580.01460.02410.11610.0187-0.1249-0.0045-0.0780.00710.2125-0.00760.00480.0424-0.00160.0226-10.20145.0248.796
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 24
2X-RAY DIFFRACTION2A30 - 265
3X-RAY DIFFRACTION3A275 - 348
4X-RAY DIFFRACTION4A352 - 416

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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