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万見
- PDB-3evr: Crystal structure of Calcium bound monomeric GCAMP2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3evr
タイトルCrystal structure of Calcium bound monomeric GCAMP2
要素Myosin light chain kinase, Green fluorescent protein, Calmodulin-1 chimera
キーワードSIGNALING PROTEIN / GCAMP2 / calcium sensor / GFP / Calmodulin / M13
機能・相同性
機能・相同性情報


tonic smooth muscle contraction / myosin-light-chain kinase / myosin light chain kinase activity / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / establishment of protein localization to membrane / nitric-oxide synthase binding / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking ...tonic smooth muscle contraction / myosin-light-chain kinase / myosin light chain kinase activity / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / establishment of protein localization to membrane / nitric-oxide synthase binding / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / calcineurin-mediated signaling / regulation of synaptic vesicle endocytosis / cleavage furrow / protein phosphatase activator activity / postsynaptic cytosol / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / phosphatidylinositol 3-kinase binding / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / stress fiber / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel regulator activity / sperm midpiece / calcium channel complex / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / response to amphetamine / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / bioluminescence / protein serine/threonine kinase activator activity / sarcomere / regulation of cytokinesis / generation of precursor metabolites and energy / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / spindle microtubule / Schaffer collateral - CA1 synapse / cellular response to type II interferon / response to calcium ion / spindle pole / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / lamellipodium / myelin sheath / growth cone / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / protein domain specific binding / centrosome / calcium ion binding / protein kinase binding / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Myosin Light Chain Kinase 1, Kinase domain / Unstructured linker between I-set domains 2 and 3 on MYLCK / Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / EF-hand / : / Green fluorescent protein, GFP / Recoverin; domain 1 ...Myosin Light Chain Kinase 1, Kinase domain / Unstructured linker between I-set domains 2 and 3 on MYLCK / Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / EF-hand / : / Green fluorescent protein, GFP / Recoverin; domain 1 / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / EF-hand domain pair / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Myosin light chain kinase, smooth muscle / Green fluorescent protein
類似検索 - 構成要素
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Wang, Q. / Shui, B. / Kotlikoff, M.I. / Sondermann, H.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Structural Basis for Calcium Sensing by GCaMP2.
著者: Wang, Q. / Shui, B. / Kotlikoff, M.I. / Sondermann, H.
履歴
登録2008年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年7月26日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: diffrn_radiation_wavelength / diffrn_source ...diffrn_radiation_wavelength / diffrn_source / entity / entity_src_gen / pdbx_distant_solvent_atoms / software / struct / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _diffrn_radiation_wavelength.wavelength / _diffrn_source.pdbx_wavelength_list ..._diffrn_radiation_wavelength.wavelength / _diffrn_source.pdbx_wavelength_list / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment / _struct.pdbx_descriptor / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq_dif.align_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin light chain kinase, Green fluorescent protein, Calmodulin-1 chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,5685
ポリマ－46,4081
非ポリマー1604
水8,107450
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.995, 121.995, 97.831
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-494-

HOH

21A-830-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Myosin light chain kinase, Green fluorescent protein, Calmodulin-1 chimera


分子量: 46407.824 Da / 分子数: 1
断片: UNP P42212 residues 2-238, UNP P0DP29 residues 148-305
由来タイプ: 組換発現
詳細: protein contains circular permuted EGFP from Aequorea victoria (Jellyfish), the M13 fragment of myosin light chain kinase, calmodulin from Rattus norvegicus (Rat)
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ), (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
プラスミド: pET21 / 遺伝子: GFP, Calm1, Calm, Cam, Cam1, CaMI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P42212, UniProt: P0DP29, UniProt: P11799*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 450 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUE SER65 HAS BEEN MUTATED TO GLY. RESIDUES GLY65, TYR66, AND GLY67 CONSTITUTE THE CHROMOPHORE ...RESIDUE SER65 HAS BEEN MUTATED TO GLY. RESIDUES GLY65, TYR66, AND GLY67 CONSTITUTE THE CHROMOPHORE CRO. AUTHOR WOULD LIKE TO KEEP THE CONFLICTS SINCE THEY REPRESENT WHAT GCAMP2 IS. IT IS A MUTAGENESIS STUDY TO OPTIMIZE THE PERFORMACE AGAINST ITS VERY EARLY VERSION IN DATABASE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 5

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.65 %

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 50531 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 17.4 % / Rmerge(I) obs: 0.127 / Net I/σ(I): 23.625
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obs% possible all
2-2.0715.20.71100
2.07-2.1517.20.561100
2.15-2.2517.70.449100
2.25-2.3717.80.359100
2.37-2.52180.276100
2.52-2.71180.201100
2.71-2.9918.10.142100
2.99-3.42180.085100
3.42-4.3117.80.059100
4.31-5016.70.054100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
HKL-2000データ削減
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化解像度: 2→47.649 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 0.27 / 位相誤差: 16.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1902 4821 10.04 %
Rwork0.1628 --
obs0.1655 48004 95.07 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.642 Å2 / ksol: 0.341 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→47.649 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3196 0 4 450 3650
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093259
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1374398
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2641223
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078479
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004582
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.02070.24651430.18981307X-RAY DIFFRACTION88
2.0207-2.04450.20661430.1771353X-RAY DIFFRACTION91
2.0445-2.06940.19671770.16411355X-RAY DIFFRACTION93
2.0694-2.09560.21811500.16671384X-RAY DIFFRACTION92
2.0956-2.12320.22151580.15981363X-RAY DIFFRACTION93
2.1232-2.15230.17971490.15871417X-RAY DIFFRACTION93
2.1523-2.1830.19211470.15191408X-RAY DIFFRACTION94
2.183-2.21560.19111700.14691376X-RAY DIFFRACTION92
2.2156-2.25020.20691510.15551389X-RAY DIFFRACTION93
2.2502-2.28710.20411740.16611367X-RAY DIFFRACTION92
2.2871-2.32650.2021720.16621394X-RAY DIFFRACTION94
2.3265-2.36880.21281610.16041413X-RAY DIFFRACTION95
2.3688-2.41440.19511720.16071371X-RAY DIFFRACTION92
2.4144-2.46370.16271450.1641393X-RAY DIFFRACTION93
2.4637-2.51720.22191640.15761423X-RAY DIFFRACTION94
2.5172-2.57580.18761590.15341438X-RAY DIFFRACTION96
2.5758-2.64020.19371410.14981453X-RAY DIFFRACTION95
2.6402-2.71160.19541560.15851447X-RAY DIFFRACTION95
2.7116-2.79140.1651420.15461450X-RAY DIFFRACTION96
2.7914-2.88150.20511640.15891438X-RAY DIFFRACTION95
2.8815-2.98440.20241550.16911449X-RAY DIFFRACTION96
2.9844-3.10390.18361420.161491X-RAY DIFFRACTION97
3.1039-3.24510.17151660.15571498X-RAY DIFFRACTION98
3.2451-3.41620.1881530.15611512X-RAY DIFFRACTION98
3.4162-3.63010.18171740.15541512X-RAY DIFFRACTION99
3.6301-3.91030.17361880.15031529X-RAY DIFFRACTION100
3.9103-4.30360.14681560.12931508X-RAY DIFFRACTION98
4.3036-4.92580.15071770.12611537X-RAY DIFFRACTION99
4.9258-6.20380.18441730.16381569X-RAY DIFFRACTION99
6.2038-47.66270.17451990.18491639X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2781-0.1424-0.1503-0.8197-0.32370.5218-0.03090.01960.1447-0.04740.0134-0.0647-0.3920.0796-0.04880.2286-0.02190.0320.07950.01950.1406-40.401621.0325-5.1324
20.7612-0.02340.00490.32560.1050.549-0.0343-0.02540.02760.03620.02620.00410.1060.0020.0070.06570.0097-0.00160.03890.00250.0431-39.6949-10.67591.9952
30.508-0.197-0.25590.43360.59120.3727-0.0077-0.02870.093-0.20180.0485-0.0475-0.14270.054-0.0250.1156-0.00320.00890.02810.01410.0346-42.500720.0253-6.9176
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 39:59)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 60:301)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 302:450)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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