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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3gew | ||||||
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Title | FaeE-FaeG chaperone-major pilin complex of F4 ad fimbriae | ||||||
![]() |
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![]() | CELL ADHESION / immunoglobulin like fold / Fimbrium / Chaperone / Immunoglobulin domain | ||||||
Function / homology | ![]() pilus / chaperone-mediated protein folding / cell wall organization / outer membrane-bounded periplasmic space Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Van Molle, I. / Moonens, K. / Garcia-Pino, A. / Buts, L. / Bouckaert, J. / De Greve, H. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural and thermodynamic characterization of pre- and postpolymerization states in the F4 fimbrial subunit FaeG Authors: Van Molle, I. / Moonens, K. / Garcia-Pino, A. / Buts, L. / De Kerpel, M. / Wyns, L. / Bouckaert, J. / De Greve, H. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 257.4 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 479.7 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 490.6 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 34.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 49.2 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3geaC ![]() 3gfuC ![]() 3gghC ![]() 3hlrC ![]() 2j6gS ![]() 3f65S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 24801.287 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 26686.764 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: FaeGntd Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | THE CONFLICT BASED ON REFERENCE 2 OF DATABASE FAEG3_ECOLX (UNIPROTKB/SWISS-PROT P14191). N27S (UNP ...THE CONFLICT BASED ON REFERENCE 2 OF DATABASE FAEG3_ECOLX (UNIPROTKB/SWISS-PROT P14191). N27S (UNP RESIDUE 59) IS CONFLICT OF FAEG3_ECOLX. | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.55 Å3/Da / Density % sol: 51.75 % |
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Crystal grow | Temperature: 283 K / pH: 4.6 Details: 2M (NH4)2SO4, 0.1M Na acetate pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD |
Radiation | Monochromator: GRAPHITE / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.95369 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→35 Å / Num. obs: 68837 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 28.62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Net I/σ(I): 10.91 |
Reflection shell | Resolution: 2→2.09 Å / Redundancy: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 2.98 / % possible all: 100 |
-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 3F65 AND 2J6G Resolution: 2→17.89 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.31 / σ(F): 1.36 / Phase error: 31.79 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.7 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 33.95 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→17.89 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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