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- PDB-3f6i: Structure of the SeMet labeled F4 fibrial chaperone FaeE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3f6i
タイトルStructure of the SeMet labeled F4 fibrial chaperone FaeE
要素Chaperone protein faeE
キーワードCHAPERONE / immunoglobulin-like fold / Cell projection / Fimbrium / Immunoglobulin domain / Periplasm / Plasmid
機能・相同性
機能・相同性情報


: / cell wall organization / outer membrane-bounded periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal / : / Pili and flagellar-assembly chaperone, PapD N-terminal domain / PapD-like superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins ...Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal / : / Pili and flagellar-assembly chaperone, PapD N-terminal domain / PapD-like superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperone protein FaeE
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.788 Å
データ登録者Van Molle, I. / Moonens, K. / Buts, L. / Garcia-Pino, A. / Wyns, L. / De Greve, H. / Bouckaert, J.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2009
タイトル: The F4 fimbrial chaperone FaeE is stable as a monomer that does not require self-capping of its pilin-interactive surfaces
著者: Van Molle, I. / Moonens, K. / Buts, L. / Garcia-Pino, A. / Panjikar, S. / Wyns, L. / De Greve, H. / Bouckaert, J.
履歴
登録2008年11月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperone protein faeE
B: Chaperone protein faeE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9782
ポリマ－49,9782
非ポリマー00
水23413
1
A: Chaperone protein faeE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9891
ポリマ－24,9891
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Chaperone protein faeE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9891
ポリマ－24,9891
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.285, 75.656, 69.282
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.810, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Chaperone protein faeE


分子量: 24988.801 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 35-239 / 変異: K15E / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: araBAD promotor was exchanged for T7 promotor / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: C1360-79 / 遺伝子: faeE / プラスミド: pHD163 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P25401
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.21 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Tris pH 7.5, 50% MPD, 0.2M ammonium phosphate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.9789, 0.9796, 0.9364
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97891
20.97961
30.93641
反射解像度: 2.7→33 Å / Num. all: 19389 / Num. obs: 19389 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 68.83 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 23.97
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.404 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. unique all: 1890 / % possible all: 96.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MAR345dtbデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
ARP/wARPモデル構築
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.788→31.473 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.752 / SU ML: 0.48 / Isotropic thermal model: isotropic / σ(F): 0.06 / σ(I): 0 / 位相誤差: 31.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.296 876 5.12 %random 5% of reflections
Rwork0.231 ---
all0.235 17123 --
obs0.23425 17123 96.84 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 64.783 Å2 / ksol: 0.316 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 439.44 Å2 / Biso mean: 65.493 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.052 Å20 Å20.477 Å2
2--1.429 Å20 Å2
3----1.481 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.788→31.473 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2799 0 0 13 2812
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052858
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0163906
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068469
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004508
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.463972
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.788-2.9630.3791520.2832533268592
2.963-3.1910.3191300.2562708283897
3.191-3.5120.3321440.232759290398
3.512-4.020.2811330.2182760289399
4.02-5.0610.2321690.1832745291498
5.061-31.4750.3121480.2372742289096
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1498-0.2751-0.41630.7620.32070.66810.2212-0.0468-0.00770.0701-0.1584-0.19960.05360.0117-0.06330.24850.00450.02260.2263-0.00090.320126.92726.67826.4812
23.02630.2187-0.61230.2809-0.11690.199-0.77340.82990.1737-0.21840.59260.060.2916-0.33390.14320.4486-0.243-0.04670.47840.03250.2832-13.81677.0124.4305
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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