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万見
- PDB-6y3j: RING-DTC domains of Deltex 2, bound to ADP-ribose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6y3j
タイトルRING-DTC domains of Deltex 2, bound to ADP-ribose
要素Probable E3 ubiquitin-protein ligase DTX2
キーワードLIGASE / Ubiquitination / E3 RING ligase / Ubiquitin / PAR-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


Notch signaling pathway / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / nuclear membrane / protein ubiquitination / zinc ion binding / nucleoplasm / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Enolase-like; domain 1 - #130 / Deltex, C-terminal / Deltex family / Deltex, C-terminal domain superfamily / Deltex C-terminal domain / WWE domain, subgroup / Domain in Deltex and TRIP12 homologues. Possibly involved in regulation of ubiquitin-mediated proteolysis. / WWE domain / WWE domain superfamily / WWE domain ...Enolase-like; domain 1 - #130 / Deltex, C-terminal / Deltex family / Deltex, C-terminal domain superfamily / Deltex C-terminal domain / WWE domain, subgroup / Domain in Deltex and TRIP12 homologues. Possibly involved in regulation of ubiquitin-mediated proteolysis. / WWE domain / WWE domain superfamily / WWE domain / WWE domain profile. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Enolase-like; domain 1 / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE / Probable E3 ubiquitin-protein ligase DTX2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Gabrielssen, M. / Buetow, L. / Huang, D.T.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Cancer Research UKA23278 英国
European Research Council (ERC)647849 英国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: DELTEX2 C-terminal domain recognizes and recruits ADP-ribosylated proteins for ubiquitination.
著者: Ahmed, S.F. / Buetow, L. / Gabrielsen, M. / Lilla, S. / Chatrin, C. / Sibbet, G.J. / Zanivan, S. / Huang, D.T.
履歴
登録2020年2月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable E3 ubiquitin-protein ligase DTX2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,6254
ポリマ－25,9341
非ポリマー6903
水27015
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area780 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area11870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.933, 104.933, 74.544
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 Probable E3 ubiquitin-protein ligase DTX2 / Protein deltex-2 / hDTX2 / RING finger protein 58 / RING-type E3 ubiquitin transferase DTX2


分子量: 25934.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DTX2, KIAA1528, RNF58 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q86UW9, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物 ChemComp-APR / ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 559.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.11 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.6 / 詳細: Morpheus condition 39 (Molecular Dimensions)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→90.87 Å / Num. obs: 27953 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1.33 / 冗長度: 9.3 % / Biso Wilson estimate: 43.61 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.27 / Rpim(I) all: 0.137 / Net I/σ(I): 5.3
反射 シェル解像度: 2.6→2.72 Å / Rmerge(I) obs: 1.618 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique obs: 1792 / CC1/2: 0.822 / Rpim(I) all: 1.791 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
DIALS1.15.2_3472データ収集
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6Y22

6y22


解像度: 2.6→45.44 Å / SU ML: 0.54 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 38.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2822 1303 4.66 %
Rwork0.2376 26650 -
obs0.2398 27953 98.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 141.05 Å2 / Biso mean: 58.0141 Å2 / Biso min: 22.26 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→45.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1737 0 38 15 1790
Biso mean--56.94 49.41 -
残基数----227
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6-2.70.45061720.41722903307599
2.7-2.830.41041060.39582997310399
2.83-2.980.41210.35423011313298
2.98-3.160.35271090.2942966307599
3.16-3.410.31181640.26422939310399
3.41-3.750.2981840.22592938312299
3.75-4.290.25421310.1912962309399
4.29-5.40.22241710.17822940311199
5.41-45.440.20011450.171729943139100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 36.2615 Å / Origin y: 37.5413 Å / Origin z: 27.1934 Å
111213212223313233
T0.4806 Å20.2311 Å2-0.0061 Å2-0.766 Å20.0624 Å2--0.2504 Å2
L0.9238 °2-0.3855 °20.3842 °2-0.7814 °2-0.0714 °2--0.2505 °2
S0.0894 Å °0.1362 Å °-0.004 Å °0.0696 Å °0.0185 Å °0.0542 Å °-0.6381 Å °-0.8197 Å °-0.0197 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA390 - 616
2X-RAY DIFFRACTION1allA701
3X-RAY DIFFRACTION1allB1 - 2
4X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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