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- PDB-4i1o: Crystal structure of the Legionella pneumophila GAP domain of Lep... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4i1o | ||||||
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Title | Crystal structure of the Legionella pneumophila GAP domain of LepB in complex with Rab1b bound to GDP and BeF3 | ||||||
![]() |
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![]() | PROTEIN TRANSPORT/HYDROLASE / GAP / RabGAP / hydrolase activator / Rab1b / lpg2490 / GTPase-activating proteins / hydrolysis / Rab1 hydrolase / GTP hydrolase / PROTEIN TRANSPORT-HYDROLASE complex | ||||||
Function / homology | ![]() positive regulation of glycoprotein metabolic process / regulation of autophagosome assembly / phagophore assembly site membrane / RAB geranylgeranylation / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / COPII-mediated vesicle transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule organizing center / virion assembly ...positive regulation of glycoprotein metabolic process / regulation of autophagosome assembly / phagophore assembly site membrane / RAB geranylgeranylation / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / COPII-mediated vesicle transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule organizing center / virion assembly / Golgi organization / autophagosome assembly / endomembrane system / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / COPI-mediated anterograde transport / transport vesicle / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / small monomeric GTPase / G protein activity / intracellular protein transport / Golgi membrane / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / extracellular exosome / membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Gazdag, E.M. / Streller, A. / Vetter, I.R. / Goody, R.S. / Itzen, A. | ||||||
![]() | ![]() Title: Mechanism of Rab1b deactivation by the Legionella pneumophila GAP LepB. Authors: Mihai Gazdag, E. / Streller, A. / Haneburger, I. / Hilbi, H. / Vetter, I.R. / Goody, R.S. / Itzen, A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 1.8 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 75.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 100.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4i1mSC ![]() 3nkvS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein , 2 types, 8 molecules ACEGBDFH
#1: Protein | Mass: 20482.234 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 3-174 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 34131.914 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: GAP domain (UNP residues 317-618) / Mutation: K457A, E458A, K460A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Strain: Philadelphia 1 / ATCC 33152 / DSM 7513 / Gene: lepB, lpg2490 / Plasmid: pOPINM / Production host: ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 5 types, 164 molecules ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/GDP.gif)
![](data/chem/img/BEF.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/GDP.gif)
![](data/chem/img/BEF.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | ChemComp-MG / #4: Chemical | ChemComp-GDP / #5: Chemical | ChemComp-BEF / #6: Chemical | ChemComp-PEG / #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.02 Å3/Da / Density % sol: 59.22 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.4 Details: 0.1 M sodium cacodylate, pH 6.4, 0.2 M magnesium chloride, 17% PEG8000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 9, 2012 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: double crystal Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9793 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.7→49.157 Å / Num. obs: 70034 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 56.958 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 19.47 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRIES 3NKV AND 4I1M Resolution: 2.701→49.157 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.27 / σ(F): 1.99 / Phase error: 28.14 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 50.3913 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.701→49.157 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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