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- PDB-3lvq: The crystal structure of ASAP3 in complex with Arf6 in transition... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lvq
タイトルThe crystal structure of ASAP3 in complex with Arf6 in transition state
要素Arf-GAP with SH3 domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 3, ADP-ribosylation factor 6
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Arf / GAP / GDP / ASAP3 / UPLC1 / Arf6 / ArfGAP / Linkers / Alternative splicing / ANK repeat / Coiled coil / Cytoplasm / Metal-binding / Phosphoprotein / Polymorphism / Zinc / Zinc-finger / Cell membrane / Endosome / ER-Golgi transport / Golgi apparatus / GTP-binding / Lipoprotein / Myristate / Nucleotide-binding / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


erythrocyte apoptotic process / protein localization to cleavage furrow / maintenance of postsynaptic density structure / positive regulation of mitotic cytokinetic process / regulation of dendritic spine development / establishment of epithelial cell polarity / negative regulation of protein localization to cell surface / protein localization to endosome / negative regulation of dendrite development / negative regulation of receptor-mediated endocytosis ...erythrocyte apoptotic process / protein localization to cleavage furrow / maintenance of postsynaptic density structure / positive regulation of mitotic cytokinetic process / regulation of dendritic spine development / establishment of epithelial cell polarity / negative regulation of protein localization to cell surface / protein localization to endosome / negative regulation of dendrite development / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / regulation of Rac protein signal transduction / ruffle assembly / positive regulation of keratinocyte migration / positive regulation of focal adhesion disassembly / regulation of filopodium assembly / MET receptor recycling / endocytic recycling / regulation of stress fiber assembly / thioesterase binding / Flemming body / TBC/RABGAPs / filopodium membrane / protein localization to cell surface / cortical actin cytoskeleton organization / positive regulation of actin filament polymerization / hepatocyte apoptotic process / cleavage furrow / endocytic vesicle / synaptic vesicle endocytosis / regulation of presynapse assembly / signaling adaptor activity / vesicle-mediated transport / ruffle / GTPase activator activity / liver development / positive regulation of GTPase activity / cellular response to nerve growth factor stimulus / small monomeric GTPase / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein secretion / positive regulation of protein localization to plasma membrane / intracellular protein transport / G protein activity / positive regulation of neuron projection development / recycling endosome membrane / GDP binding / cell migration / Clathrin-mediated endocytosis / presynapse / nervous system development / cell cortex / early endosome membrane / midbody / postsynapse / cell differentiation / cell adhesion / endosome / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / GTPase activity / glutamatergic synapse / GTP binding / Golgi apparatus / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #950 / Arf GTPase activating protein, ASAP3 / : / ASAP, PH domain / Arf-GAP with SH3 domain, ANK repeat and PH domain-containing protein / Arf GTPase activating protein / ADP-ribosylation factor 6 / BAR domain of APPL family / Arf GTPase activating protein / ArfGAP domain superfamily ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #950 / Arf GTPase activating protein, ASAP3 / : / ASAP, PH domain / Arf-GAP with SH3 domain, ANK repeat and PH domain-containing protein / Arf GTPase activating protein / ADP-ribosylation factor 6 / BAR domain of APPL family / Arf GTPase activating protein / ArfGAP domain superfamily / Putative GTPase activating protein for Arf / ARF GTPase-activating proteins domain profile. / Putative GTP-ase activating proteins for the small GTPase, ARF / ARFGAP/RecO-like zinc finger / BAR domain / Small GTPase superfamily, ARF type / Annexin V; domain 1 / small GTPase Arf family profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / AH/BAR domain superfamily / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Ankyrin repeat-containing domain / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Rab subfamily of small GTPases / Ankyrin repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Alpha Horseshoe / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ALUMINUM FLUORIDE / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP-ribosylation factor 6 / Arf-GAP with SH3 domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.38 Å
データ登録者Ismail, S.A. / Vetter, I.R. / Sot, B. / Wittinghofer, A.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2010
タイトル: The structure of an Arf-ArfGAP complex reveals a Ca2+ regulatory mechanism
著者: Ismail, S.A. / Vetter, I.R. / Sot, B. / Wittinghofer, A.
履歴
登録2010年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月9日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42018年12月5日Group: Advisory / Data collection / Structure summary
カテゴリ: pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id
改定 1.52023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Arf-GAP with SH3 domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 3, ADP-ribosylation factor 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,4676
ポリマ－54,8261
非ポリマー6415
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.290, 146.290, 49.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Space group name H-MP62

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 E

#1: タンパク質 Arf-GAP with SH3 domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 3, ADP-ribosylation factor 6 / ASAP3 / Development and differentiation-enhancing factor-like 1 / Protein up-regulated in liver ...ASAP3 / Development and differentiation-enhancing factor-like 1 / Protein up-regulated in liver cancer 1 / Arf6 / UPLC1


分子量: 54825.930 Da / 分子数: 1
断片: GAP and Ankyrin domain, residues 416-697, residues 11-175
由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Missing the N-terminus amphipathic helix for Arf6
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) synthetic construct (人工物)
遺伝子: ASAP3, ARF6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TDY4, UniProt: P62330

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非ポリマー , 5種, 10分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-AF3 / ALUMINUM FLUORIDE / トリフルオロアルミニウム


分子量: 83.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細NLSSDSSLSSPSALNSLSSPSALNSTASNSPGIEGLS IS A FLEXIBLE LINKER REGION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 13% PEG 8000, 150mM Magnesium Acetate, 100mM MOPS(pH 7.5), VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月16日
放射モノクロメーター: SAGITALLY - HORIZONTALLY FOCUSED SI(111) MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.38→29.42 Å / Num. obs: 8700 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 9.25 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 22.52 / Num. measured all: 80498
反射 シェル解像度: 3.38→3.5 Å / 冗長度: 9.45 % / Rmerge(I) obs: 0.339 / Mean I/σ(I) obs: 4.94 / Num. unique all: 847 / Rsym value: 0.55 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ProDCデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2B0o and 2J5X

2b0o

2j5x


解像度: 3.38→29.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 58.227 / SU ML: 0.482 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.558 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2568 435 5 %RANDOM
Rwork0.21881 ---
all0.2207 ---
obs0.2207 8263 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 136.436 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.06 Å2-2.53 Å20 Å2
2---5.06 Å20 Å2
3---7.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.38→29.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3262 0 35 5 3302
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0223354
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1461.9774550
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.635417
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.68124.211152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.64115575
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4721525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2514
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022517
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.21552
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.22254
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.190.2117
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0590.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2170.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1150.21
LS精密化 シェル解像度: 3.38→3.467 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 30 -
Rwork0.272 585 -
obs-585 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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