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万見
- PDB-3j6c: Cryo-EM structure of MAVS CARD filament -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 3j6c
タイトルCryo-EM structure of MAVS CARD filament
要素Mitochondrial antiviral-signaling protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / Innate immunity / helical filament
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of IP-10 production / regulation of peroxisome organization / RIG-I binding / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / CARD domain binding / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / positive regulation of response to cytokine stimulus / protein localization to mitochondrion / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway ...positive regulation of IP-10 production / regulation of peroxisome organization / RIG-I binding / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / CARD domain binding / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / positive regulation of response to cytokine stimulus / protein localization to mitochondrion / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / peroxisomal membrane / TRAF6 mediated IRF7 activation / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of viral genome replication / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / cellular response to exogenous dsRNA / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of interferon-alpha production / positive regulation of type I interferon production / ubiquitin ligase complex / signaling adaptor activity / positive regulation of defense response to virus by host / antiviral innate immune response / activation of innate immune response / positive regulation of interferon-beta production / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of interleukin-8 production / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / molecular condensate scaffold activity / mitochondrial membrane / PKR-mediated signaling / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Evasion by RSV of host interferon responses / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of protein import into nucleus / positive regulation of tumor necrosis factor production / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / Ovarian tumor domain proteases / TRAF3-dependent IRF activation pathway / protein-macromolecule adaptor activity / molecular adaptor activity / defense response to virus / mitochondrial outer membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / intracellular signal transduction / defense response to bacterium / innate immune response / protein kinase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
IPS1, CARD domain / : / Caspase recruitment domain / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial antiviral-signaling protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.6 Å
データ登録者Xu, H. / He, X. / Zheng, H. / Huang, L.J. / Hou, F. / Yu, Z. / de la Cruz, M.J. / Borkowski, B. / Zhang, X. / Chen, Z.J. / Jiang, Q.-X.
引用
ジャーナル: Elife / 年: 2014
タイトル: Structural basis for the prion-like MAVS filaments in antiviral innate immunity.
著者: Hui Xu / Xiaojing He / Hui Zheng / Lily J Huang / Fajian Hou / Zhiheng Yu / Michael Jason de la Cruz / Brian Borkowski / Xuewu Zhang / Zhijian J Chen / Qiu-Xing Jiang /
要旨: Mitochondrial antiviral signaling (MAVS) protein is required for innate immune responses against RNA viruses. In virus-infected cells MAVS forms prion-like aggregates to activate antiviral signaling ...Mitochondrial antiviral signaling (MAVS) protein is required for innate immune responses against RNA viruses. In virus-infected cells MAVS forms prion-like aggregates to activate antiviral signaling cascades, but the underlying structural mechanism is unknown. Here we report cryo-electron microscopic structures of the helical filaments formed by both the N-terminal caspase activation and recruitment domain (CARD) of MAVS and a truncated MAVS lacking part of the proline-rich region and the C-terminal transmembrane domain. Both structures are left-handed three-stranded helical filaments, revealing specific interfaces between individual CARD subunits that are dictated by electrostatic interactions between neighboring strands and hydrophobic interactions within each strand. Point mutations at multiple locations of these two interfaces impaired filament formation and antiviral signaling. Super-resolution imaging of virus-infected cells revealed rod-shaped MAVS clusters on mitochondria. These results elucidate the structural mechanism of MAVS polymerization, and explain how an α-helical domain uses distinct chemical interactions to form self-perpetuating filaments. DOI: http://dx.doi.org/10.7554/eLife.01489.001.
#1: ジャーナル: BMC Struct Biol / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of human IPS-1/MAVS/VISA/Cardif caspase activation recruitment domain.
著者: Jane A Potter / Richard E Randall / Garry L Taylor /
要旨: BACKGROUND: IPS-1/MAVS/VISA/Cardif is an adaptor protein that plays a crucial role in the induction of interferons in response to viral infection. In the initial stage of the intracellular antiviral ...BACKGROUND: IPS-1/MAVS/VISA/Cardif is an adaptor protein that plays a crucial role in the induction of interferons in response to viral infection. In the initial stage of the intracellular antiviral response two RNA helicases, retinoic acid inducible gene-I (RIG-I) and melanoma differentiation-association gene 5 (MDA5), are independently able to bind viral RNA in the cytoplasm. The 62 kDa protein IPS-1/MAVS/VISA/Cardif contains an N-terminal caspase activation and recruitment (CARD) domain that associates with the CARD regions of RIG-I and MDA5, ultimately leading to the induction of type I interferons. As a first step towards understanding the molecular basis of this important adaptor protein we have undertaken structural studies of the IPS-1 MAVS/VISA/Cardif CARD region.
RESULTS: The crystal structure of human IPS-1/MAVS/VISA/Cardif CARD has been determined to 2.1A resolution. The protein was expressed and crystallized as a maltose-binding protein (MBP) fusion ...RESULTS: The crystal structure of human IPS-1/MAVS/VISA/Cardif CARD has been determined to 2.1A resolution. The protein was expressed and crystallized as a maltose-binding protein (MBP) fusion protein. The MBP and IPS-1 components each form a distinct domain within the structure. IPS-1/MAVS/VISA/Cardif CARD adopts a characteristic six-helix bundle with a Greek-key topology and, in common with a number of other known CARD structures, contains two major polar surfaces on opposite sides of the molecule. One face has a surface-exposed, disordered tryptophan residue that may explain the poor solubility of untagged expression constructs.
CONCLUSION: The IPS-1/MAVS/VISA/Cardif CARD domain adopts the classic CARD fold with an asymmetric surface charge distribution that is typical of CARD domains involved in homotypic protein-protein ...CONCLUSION: The IPS-1/MAVS/VISA/Cardif CARD domain adopts the classic CARD fold with an asymmetric surface charge distribution that is typical of CARD domains involved in homotypic protein-protein interactions. The location of the two polar areas on IPS-1/MAVS/VISA/Cardif CARD suggest possible types of associations that this domain makes with the two CARD domains of MDA5 or RIG-I. The N-terminal CARD domains of RIG-I and MDA5 share greatest sequence similarity with IPS-1/MAVS/VISA/Cardif CARD and this has allowed modelling of their structures. These models show a very different charge profile for the equivalent surfaces compared to IPS-1/MAVS/VISA/Cardif CARD.
履歴
登録2014年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月18日Group: Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: em_image_scans / em_single_particle_entity / em_software
Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - representative helical assembly
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Mitochondrial antiviral-signaling protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8261
ポリマ－10,8261
非ポリマー00
水00
1
A: Mitochondrial antiviral-signaling protein
x 24


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)259,83224
ポリマ－259,83224
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
helical symmetry operation23
identity operation1_555x,y,z1
2


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit, std helical frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性らせん対称: (回転対称性: 3 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 24 / Rise per n subunits: 16.8 Å / Rotation per n subunits: -53.6 °)

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要素

#1: タンパク質 Mitochondrial antiviral-signaling protein / MAVS / CARD adapter inducing interferon beta / Cardif / Interferon beta promoter stimulator protein ...MAVS / CARD adapter inducing interferon beta / Cardif / Interferon beta promoter stimulator protein 1 / IPS-1 / Putative NF-kappa-B-activating protein 031N / Virus-induced-signaling adapter / VISA


分子量: 10826.325 Da / 分子数: 1
断片: caspase activation recruitment domain (UNP residues 3-93)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAVS, IPS1, KIAA1271, VISA / プラスミド: pcDNA3 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q7Z434

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: MAVS CARD filament / タイプ: COMPLEX / 詳細: polymer
分子量値: 0.546 MDa / 実験値: NO
緩衝液名称: 20 mM Tris-HCl, 50 mM NaCl, 1 mM DTT / pH: 7.5 / 詳細: 20 mM Tris-HCl, 50 mM NaCl, 1 mM DTT
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quantifoil grids coated with thin carbon on top
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 詳細: Plunged into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK III)

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 2200FS / 日付: 2011年10月20日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 60000 X / 倍率（補正後）: 61950 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2 mm
非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 100,000x magnification
カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
電子光学装置エネルギーフィルター名称: FEI / エネルギーフィルター 上限: 35 eV / エネルギーフィルター 下限: 0 eV
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Situsモデルフィッティング
2UCSF Chimeraモデルフィッティング
3EMAN３次元再構成
4IMAGIC4D３次元再構成
5MRC３次元再構成
6SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: Each filament segment
らせん対称回転角度/サブユニット: 53.6 ° / 軸方向距離/サブユニット: 16.8 Å / らせん対称軸の対称性: C3
3次元再構成手法: IHRSR / 解像度: 9.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ピクセルサイズ（公称値）: 2.333 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.333 Å
詳細: Final data were calculated from three separate datasets from three sessions of data collection. The handedness of the map was determined by cryo-electron tomography (Helical Details: IHRSR).
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--rigid body DETAILS--The docking of one X-ray model into a segmented map corresponding to one subunit was first done manually in Chimera, and then optimized using SITUS.
原子モデル構築PDB-ID: 2VGQ

2vgq


PDB chain-ID: A / Accession code: 2VGQ / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数760 0 0 0 760

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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