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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3u5m | ||||||
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Title | Crystal structure of TRIM33 PHD-Bromo in the free state | ||||||
![]() | E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33 | ||||||
![]() | TRANSCRIPTION / TRIM33 / PHD / Bromodomain / TGF-beta / epigenetics / histone | ||||||
Function / homology | ![]() co-SMAD binding / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Germ layer formation at gastrulation / R-SMAD binding / negative regulation of BMP signaling pathway / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / protein ubiquitination / negative regulation of DNA-templated transcription ...co-SMAD binding / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Germ layer formation at gastrulation / R-SMAD binding / negative regulation of BMP signaling pathway / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / protein ubiquitination / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Wang, Z. / Patel, D.J. | ||||||
![]() | ![]() Title: A poised chromatin platform for TGF-beta access to master regulators Authors: Xi, Q. / Wang, Z. / Zaromytidou, A.I. / Zhang, X.H. / Chow-Tsang, L.F. / Liu, J.X. / Kim, H. / Barlas, A. / Manova-Todorova, K. / Kaartinen, V. / Studer, L. / Mark, W. / Patel, D.J. / Massague, J. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 877.9 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 741.6 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 3u5nC ![]() 3u5oC ![]() 3u5pC ![]() 3o33S C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
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Components
#1: Protein | Mass: 23830.262 Da / Num. of mol.: 12 Fragment: The C-terminal PHD and Bromo dual domains of TRIM33, UNP residues 882-1087 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q9UPN9, Ligases; Forming carbon-nitrogen bonds; Acid-amino-acid ligases (peptide synthases) #2: Chemical | ChemComp-ZN / #3: Chemical | ChemComp-CA / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.58 Å3/Da / Density % sol: 52.27 % |
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Crystal grow | Temperature: 273 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.2M CaCl2, 20% PEG3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 273K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 197 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Feb 18, 2011 |
Radiation | Monochromator: SI mirrors / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.28215 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.08→27.36 Å / Num. obs: 50478 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 126.2 Å2 / Rsym value: 0.071 / Net I/σ(I): 30.2 |
Reflection shell | Resolution: 3.08→3.21 Å / Redundancy: 6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 5028 / Rsym value: 0.656 / % possible all: 95.7 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3O33 Resolution: 3.08→27.36 Å / SU ML: 1 / σ(F): 1.96 / Phase error: 33.32 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.83 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 84.996 Å2 / ksol: 0.277 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.08→27.36 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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