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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3j2w | ||||||
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タイトル | Electron cryo-microscopy of Chikungunya virus | ||||||
要素 |
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キーワード | VIRUS / E1-E2 glycoprotein / nucleocapsid protein / transmembrane helix | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane ...togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / RNA binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Chikungunya virus (チクングニヤウイルス) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5 Å | ||||||
データ登録者 | Sun, S. / Xiang, Y. / Rossmann, M.G. | ||||||
引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2013 タイトル: Structural analyses at pseudo atomic resolution of Chikungunya virus and antibodies show mechanisms of neutralization. 著者: Siyang Sun / Ye Xiang / Wataru Akahata / Heather Holdaway / Pankaj Pal / Xinzheng Zhang / Michael S Diamond / Gary J Nabel / Michael G Rossmann / 要旨: A 5.3 Å resolution, cryo-electron microscopy (cryoEM) map of Chikungunya virus-like particles (VLPs) has been interpreted using the previously published crystal structure of the Chikungunya E1-E2 ...A 5.3 Å resolution, cryo-electron microscopy (cryoEM) map of Chikungunya virus-like particles (VLPs) has been interpreted using the previously published crystal structure of the Chikungunya E1-E2 glycoprotein heterodimer. The heterodimer structure was divided into domains to obtain a good fit to the cryoEM density. Differences in the T = 4 quasi-equivalent heterodimer components show their adaptation to different environments. The spikes on the icosahedral 3-fold axes and those in general positions are significantly different, possibly representing different phases during initial generation of fusogenic E1 trimers. CryoEM maps of neutralizing Fab fragments complexed with VLPs have been interpreted using the crystal structures of the Fab fragments and the VLP structure. Based on these analyses the CHK-152 antibody was shown to stabilize the viral surface, hindering the exposure of the fusion-loop, likely neutralizing infection by blocking fusion. The CHK-9, m10 and m242 antibodies surround the receptor-attachment site, probably inhibiting infection by blocking cell attachment. DOI:http://dx.doi.org/10.7554/eLife.00435.001. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3j2w.cif.gz | 768.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3j2w.ent.gz | 633.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3j2w.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j2/3j2w ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j2/3j2w | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 5577MC 5576C 5578C 5579C 5580C 3j2xC 3j2yC 3j2zC 3j30C 4gq9C 4gq8 M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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| x 60
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| x 5
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| x 6
5 |
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
-Glycoprotein ... , 5種, 16分子 ABCDMNOPEFGHQRST
#1: タンパク質 | 分子量: 42712.309 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 810-1202 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Chikungunya virus (チクングニヤウイルス) 株: 37997 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q1H8W5 #2: タンパク質 | 分子量: 37848.852 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 332-667 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Chikungunya virus (チクングニヤウイルス) 株: 37997 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q1H8W5 #3: タンパク質 | | 分子量: 37866.891 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 332-667 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Chikungunya virus (チクングニヤウイルス) 株: 37997 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q1H8W5 #4: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4810.723 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 668-748 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Chikungunya virus (チクングニヤウイルス) 株: 37997 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5XXP3 #5: タンパク質 | 分子量: 8817.458 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 1203-1248 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Chikungunya virus (チクングニヤウイルス) 株: 37997 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5XXP3 |
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-タンパク質 , 1種, 4分子 IJKL
#6: タンパク質 | 分子量: 16229.508 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 113-261 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Chikungunya virus (チクングニヤウイルス) 株: 37997 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5XXP3 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Chikungunya VLP / タイプ: VIRUS |
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ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / ホストのカテゴリ: INVERTEBRATES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE |
天然宿主 | 生物種: Aedes albopictus |
緩衝液 | 名称: PBS / pH: 7 / 詳細: PBS |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: 400 mesh copper grid (1.2 um hole) |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / Temp: 100 K / 湿度: 100 % 詳細: Blot for 2 seconds before plunging into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK I) 手法: Blot for 2 seconds before plunging |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2011年1月1日 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 59000 X / Cs: 2.7 mm 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 250000 times magnification カメラ長: 0 mm |
試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | 電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GENERIC FILM |
画像スキャン | デジタル画像の数: 1532 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: each particle | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 36236 / 詳細: (Single particle--Applied symmetry: I) / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--rigid body | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 3N43 | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST
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