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- PDB-3ifo: X-ray structure of amyloid beta peptide:antibody (Abeta1-7:10D5) ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ifo
タイトルX-ray structure of amyloid beta peptide:antibody (Abeta1-7:10D5) complex
要素
  • 10D5 FAB antibody heavy chain
  • 10D5 FAB antibody light chain
  • Amyloid beta A4 protein
キーワードIMMUNE SYSTEM / antibody / amyloid beta peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / microglia development / regulation of Wnt signaling pathway / regulation of synapse structure or activity / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport / synaptic assembly at neuromuscular junction / signaling receptor activator activity ...cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / microglia development / regulation of Wnt signaling pathway / regulation of synapse structure or activity / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport / synaptic assembly at neuromuscular junction / signaling receptor activator activity / axon midline choice point recognition / smooth endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / astrocyte activation involved in immune response / regulation of spontaneous synaptic transmission / mating behavior / ciliary rootlet / Lysosome Vesicle Biogenesis / PTB domain binding / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / Golgi-associated vesicle / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of amyloid fibril formation / neuron remodeling / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / suckling behavior / nuclear envelope lumen / dendrite development / presynaptic active zone / modulation of excitatory postsynaptic potential / TRAF6 mediated NF-kB activation / The NLRP3 inflammasome / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / neuromuscular process controlling balance / negative regulation of long-term synaptic potentiation / regulation of presynapse assembly / transition metal ion binding / regulation of multicellular organism growth / negative regulation of neuron differentiation / intracellular copper ion homeostasis / ECM proteoglycans / positive regulation of T cell migration / spindle midzone / smooth endoplasmic reticulum / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / protein serine/threonine kinase binding / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / clathrin-coated pit / positive regulation of chemokine production / forebrain development / Notch signaling pathway / neuron projection maintenance / Mitochondrial protein degradation / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of protein metabolic process / cholesterol metabolic process / positive regulation of calcium-mediated signaling / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of glycolytic process / response to interleukin-1 / extracellular matrix organization / positive regulation of mitotic cell cycle / axonogenesis / adult locomotory behavior / platelet alpha granule lumen / trans-Golgi network membrane / learning / positive regulation of interleukin-1 beta production / dendritic shaft / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of long-term synaptic potentiation / central nervous system development / endosome lumen / locomotory behavior / astrocyte activation / Post-translational protein phosphorylation / positive regulation of JNK cascade / microglial cell activation / synapse organization / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / neuromuscular junction / visual learning / recycling endosome / cognition / Golgi lumen / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of interleukin-6 production / neuron cellular homeostasis / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / endocytosis / cellular response to amyloid-beta / G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of tumor necrosis factor production / neuron projection development / cell-cell junction / synaptic vesicle / Platelet degranulation / apical part of cell
類似検索 - 分子機能
Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site ...Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / PH-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Amyloid-beta precursor protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Weis, W.I. / Feinberg, H. / Basi, G.S. / Schenk, D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structural correlates of antibodies associated with acute reversal of amyloid beta-related behavioral deficits in a mouse model of Alzheimer disease.
著者: Basi, G.S. / Feinberg, H. / Oshidari, F. / Anderson, J. / Barbour, R. / Baker, J. / Comery, T.A. / Diep, L. / Gill, D. / Johnson-Wood, K. / Goel, A. / Grantcharova, K. / Lee, M. / Li, J. / ...著者: Basi, G.S. / Feinberg, H. / Oshidari, F. / Anderson, J. / Barbour, R. / Baker, J. / Comery, T.A. / Diep, L. / Gill, D. / Johnson-Wood, K. / Goel, A. / Grantcharova, K. / Lee, M. / Li, J. / Partridge, A. / Griswold-Prenner, I. / Piot, N. / Walker, D. / Widom, A. / Pangalos, M.N. / Seubert, P. / Jacobsen, J.S. / Schenk, D. / Weis, W.I.
履歴
登録2009年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年6月19日Group: Database references
改定 1.32013年9月25日Group: Derived calculations
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: 10D5 FAB antibody heavy chain
L: 10D5 FAB antibody light chain
P: Amyloid beta A4 protein
A: 10D5 FAB antibody heavy chain
B: 10D5 FAB antibody light chain
Q: Amyloid beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,7346
ポリマ－98,7346
非ポリマー00
水15,169842
1
H: 10D5 FAB antibody heavy chain
L: 10D5 FAB antibody light chain
P: Amyloid beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3673
ポリマ－49,3673
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4680 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area19550 Å2
手法PISA
2
A: 10D5 FAB antibody heavy chain
B: 10D5 FAB antibody light chain
Q: Amyloid beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3673
ポリマ－49,3673
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4740 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area19500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.31, 99.97, 103.96
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: 抗体 10D5 FAB antibody heavy chain


分子量: 24260.363 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: CET1018 / 細胞株 (発現宿主): CHO CELLS
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
組織 (発現宿主): OVARY
#2: 抗体 10D5 FAB antibody light chain


分子量: 24215.912 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: CET1018 / 細胞株 (発現宿主): CHO CELLS
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
組織 (発現宿主): OVARY
#3: タンパク質・ペプチド Amyloid beta A4 protein


分子量: 890.897 Da / 分子数: 2 / Fragment: residues 672-678 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P05067
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 842 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.47 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Protein: 15 mg/ml, 10 mM Hepes pH 7.5, 75 mM NaCl. Protein:peptide molar ratio: 1:2. Reservoir: 30% PEG4K, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 1.07 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→43.383 Å / Num. obs: 54491 / Rmerge(I) obs: 0.058

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.15→43.383 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2185 2752 5.06 %
Rwork0.1623 --
obs0.1651 54421 98.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.07 Å2 / ksol: 0.304 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 131.69 Å2 / Biso mean: 33.025 Å2 / Biso min: 8.03 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.244 Å20 Å2-0 Å2
2--1.456 Å20 Å2
3----0.212 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→43.383 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6782 0 0 842 7624
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0087018
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1679566
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0811099
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051212
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.6252518
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.15-2.18710.23781430.14972209X-RAY DIFFRACTION86
2.1871-2.22690.2091050.15252384X-RAY DIFFRACTION92
2.2269-2.26970.23241120.1622479X-RAY DIFFRACTION95
2.2697-2.3160.27421390.16542563X-RAY DIFFRACTION98
2.316-2.36640.2221230.1692574X-RAY DIFFRACTION100
2.3664-2.42140.25661520.17182577X-RAY DIFFRACTION100
2.4214-2.4820.24061360.17332629X-RAY DIFFRACTION100
2.482-2.54910.25131300.17962596X-RAY DIFFRACTION100
2.5491-2.62410.27031570.17532593X-RAY DIFFRACTION100
2.6241-2.70880.24971380.17582584X-RAY DIFFRACTION100
2.7088-2.80560.27351380.18552611X-RAY DIFFRACTION100
2.8056-2.91790.23621490.16982596X-RAY DIFFRACTION100
2.9179-3.05060.22211420.17692608X-RAY DIFFRACTION100
3.0506-3.21140.21741200.17382656X-RAY DIFFRACTION100
3.2114-3.41250.22721500.17572596X-RAY DIFFRACTION100
3.4125-3.67590.21511430.15572623X-RAY DIFFRACTION100
3.6759-4.04560.18761440.14572661X-RAY DIFFRACTION100
4.0456-4.63040.17111390.11692663X-RAY DIFFRACTION100
4.6304-5.83160.15081370.11342693X-RAY DIFFRACTION100
5.8316-43.39210.17861550.15252774X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.72050.04640.46520.62410.07131.5101-0.0230.05450.0681-0.0879-0.0102-0.0548-0.10630.09340.030.0938-0.02950.00070.09710.00740.1016-20.197518.256725.7428
21.204-0.25440.3531.69850.41960.64070.01380.04960.0431-0.0682-0.0201-0.1882-0.05820.09040.00110.1181-0.00780.030.13910.01840.10050.52370.180949.0066
31.0947-0.8131-0.00830.44570.61020.35490.26010.02250.2813-0.23450.0534-0.03270.0526-0.0698-0.19120.2698-0.0090.02420.15210.04580.1777-23.508626.266512.366
41.1885-0.00150.44461.0040.2740.64030.0549-0.021-0.08530.0427-0.02830.0188-0.0334-0.0212-0.01470.0898-0.022-0.00710.1160.02710.07570.5472-1.2192-9.0514
50.6071-0.5811-0.56842.53280.71961.2153-0.1748-0.18090.07870.68830.1481-0.20390.27590.03820.02950.29080.0355-0.06350.1572-0.00510.144812.984416.210619.8975
6-0.93680.4443-0.29510.69360.8163.1338-0.30.356-0.29270.0679-0.06830.20530.04090.03760.25610.0983-0.02160.00240.2557-0.00480.174-10.5403-9.4044-17.0008
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain H and resid 1-123) or (chain L and resid 1-112)H1 - 123
2X-RAY DIFFRACTION1(chain H and resid 1-123) or (chain L and resid 1-112)L1 - 112
3X-RAY DIFFRACTION2(chain H and resid 124-225) or (chain L and resid 113-219)H124 - 225
4X-RAY DIFFRACTION2(chain H and resid 124-225) or (chain L and resid 113-219)L113 - 219
5X-RAY DIFFRACTION3chain P and resid 1-7P1 - 7
6X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 1-123) or (chain B and resid 1-112)A1 - 123
7X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 1-123) or (chain B and resid 1-112)B1 - 112
8X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 124-225) or (chain B and resid 113-219)A124 - 225
9X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 124-225) or (chain B and resid 113-219)B113 - 219
10X-RAY DIFFRACTION6chain Q and resid 1-7Q1 - 7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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