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- PDB-3qcu: Crystal structure of the LT3015 antibody Fab fragment in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qcu
タイトルCrystal structure of the LT3015 antibody Fab fragment in complex with lysophosphatidic acid (14:0)
要素
  • LT3015 antibody Fab fragment, heavy chain
  • LT3015 antibody Fab fragment, light chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / antibody / lysophosphatidic acid binding
機能・相同性
機能・相同性情報


IgD immunoglobulin complex / IgA immunoglobulin complex / IgM immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / CD22 mediated BCR regulation / IgG immunoglobulin complex / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / immunoglobulin mediated immune response ...IgD immunoglobulin complex / IgA immunoglobulin complex / IgM immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / CD22 mediated BCR regulation / IgG immunoglobulin complex / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / immunoglobulin mediated immune response / FCGR activation / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Role of phospholipids in phagocytosis / Scavenging of heme from plasma / antigen binding / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Regulation of Complement cascade / Cell surface interactions at the vascular wall / B cell receptor signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / blood microparticle / adaptive immune response / Potential therapeutics for SARS / immune response / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set ...: / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NKN / Immunoglobulin kappa constant / Ig-like domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.979 Å
データ登録者Fleming, J.K. / Wojciak, J.M. / Campbell, M.-A. / Huxford, T.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Biochemical and structural characterization of lysophosphatidic Acid binding by a humanized monoclonal antibody.
著者: Fleming, J.K. / Wojciak, J.M. / Campbell, M.A. / Huxford, T.
履歴
登録2011年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: LT3015 antibody Fab fragment, heavy chain
L: LT3015 antibody Fab fragment, light chain
I: LT3015 antibody Fab fragment, heavy chain
M: LT3015 antibody Fab fragment, light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,5226
ポリマ－95,7574
非ポリマー7652
水5,116284
1
H: LT3015 antibody Fab fragment, heavy chain
L: LT3015 antibody Fab fragment, light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2613
ポリマ－47,8782
非ポリマー3821
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3630 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area20410 Å2
手法PISA
2
I: LT3015 antibody Fab fragment, heavy chain
M: LT3015 antibody Fab fragment, light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2613
ポリマ－47,8782
非ポリマー3821
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3570 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area20220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.526, 184.351, 130.000
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: 抗体 LT3015 antibody Fab fragment, heavy chain


分子量: 24038.854 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DKFZp686P15220
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: PDB-3QCT, UniProt: Q6N089
#2: 抗体 LT3015 antibody Fab fragment, light chain


分子量: 23839.611 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGKC
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: PDB-3QCT, UniProt: P01834
#3: 化合物 ChemComp-NKN / (2R)-2-hydroxy-3-(phosphonooxy)propyl tetradecanoate / 14:0 LPA / myristoyl lysophosphatidic acid / 1-O-ミリストイル-L-グリセロ-ル3-りん酸


分子量: 382.429 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H35O7P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 284 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.56 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.095 M sodium citrate pH 5.6, 19% (v/v) isopropanol, 19% (w/v) PEG 4000, and 5% (v/v) glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月4日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.979→46.749 Å / Num. obs: 72518 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Χ2: 0.971 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.979-2.017.20.48236130.75199.9
2.01-2.057.50.42535510.774100
2.05-2.097.50.37535930.81100
2.09-2.137.50.30735650.816100
2.13-2.187.50.26836160.856100
2.18-2.237.50.26335950.913100
2.23-2.297.50.22835881.18100
2.29-2.357.50.19735970.913100
2.35-2.427.50.16336260.942100
2.42-2.497.50.1435960.954100
2.49-2.587.50.12336020.992100
2.58-2.697.50.10136281.061100
2.69-2.817.50.08436041.075100
2.81-2.967.50.06936171.135100
2.96-3.147.40.05636311.065100
3.14-3.397.40.04936641.086100
3.39-3.737.40.0536521.034100
3.73-4.267.30.05136621.002100
4.26-5.377.10.03737201.016100
5.37-507.10.02737981.03498.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 55.34 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation4 Å9.99 Å
Translation4 Å9.99 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3QCT

3qct


解像度: 1.979→46.749 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / WRfactor Rfree: 0.2541 / WRfactor Rwork: 0.2223 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8165 / SU B: 9.329 / SU ML: 0.122 / SU R Cruickshank DPI: 0.1852 / SU Rfree: 0.1619 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.185 / ESU R Free: 0.162 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2516 3653 5 %RANDOM
Rwork0.2215 ---
all0.223 72568 --
obs0.223 72488 99.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 85.1 Å2 / Biso mean: 34.587 Å2 / Biso min: 10.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.46 Å20 Å20 Å2
2---0.51 Å20 Å2
3---0.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.979→46.749 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6686 0 50 284 7020
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0226910
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2881.9579390
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3745868
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.78124.71276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.692151088
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.4261518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.21034
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0215202
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6191.54340
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.14427020
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.71332570
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7574.52370
LS精密化 シェル解像度: 1.979→2.031 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 275 -
Rwork0.247 5017 -
all-5292 -
obs--99.53 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6433-1.27440.13081.1439-0.01230.7806-0.00140.0257-0.12680.01920.00150.09940.0358-0.2797-0.00010.0598-0.01780.00690.1073-0.00850.027632.9087-34.262113.043
22.2473-0.4714-0.15830.35830.33580.93480.0436-0.15350.14730.0329-0.04110.0229-0.0657-0.3071-0.00250.04330.03410.00790.1266-0.00690.042437.5167-18.829421.6458
32.10631.05280.43071.10940.22120.4954-0.0390.0459-0.07960.00030.0391-0.14670.04850.0943-0.00010.1055-0.00450.05230.0342-0.020.0649.6404-31.6494-12.8709
42.95360.851-0.20530.8324-0.32650.4115-0.0290.24690.0543-0.12970.0192-0.04780.02830.06310.00980.1485-0.01440.02740.0405-0.00140.042447.0607-14.1229-16.8001
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1H-10 - 9999
2X-RAY DIFFRACTION2L-10 - 9999
3X-RAY DIFFRACTION3I-10 - 9999
4X-RAY DIFFRACTION4M-10 - 9999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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