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- PDB-3hfn: Crystal Structure of an Hfq protein from Anabaena sp. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hfn
タイトルCrystal Structure of an Hfq protein from Anabaena sp.
要素Asl2047 protein
キーワードRNA BINDING PROTEIN / HFQ / SM / RNA-BINDING PROTEIN / SRNA / TRANSLATIONAL REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA-templated transcription / RNA binding
類似検索 - 分子機能
: / Hfq related / RNA-binding protein Hfq / Hfq protein / SH3 type barrels. - #100 / LSM domain superfamily / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Nostoc sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.31 Å
データ登録者Boggild, A. / Overgaard, M. / Valentin-Hansen, P. / Brodersen, D.E.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2009
タイトル: Cyanobacteria contain a structural homologue of the Hfq protein with altered RNA-binding properties.
著者: Boggild, A. / Overgaard, M. / Valentin-Hansen, P. / Brodersen, D.E.
履歴
登録2009年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22012年3月21日Group: Database references
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_sheet.number_strands

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Asl2047 protein
B: Asl2047 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0122
ポリマ－16,0122
非ポリマー00
水00
1
A: Asl2047 protein
B: Asl2047 protein

A: Asl2047 protein
B: Asl2047 protein

A: Asl2047 protein
B: Asl2047 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0376
ポリマ－48,0376
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area8730 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area16100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.580, 60.580, 32.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number143
Space group name H-MP3
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: 2 / Auth seq-ID: 8 - 70 / Label seq-ID: 9 - 71

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Asl2047 protein


分子量: 8006.216 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: codons optimised for E. coli expression / 由来: (組換発現) Nostoc sp. (バクテリア) / 株: PCC 7120 / 遺伝子: asl2047 / プラスミド: pTYP11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ER2566 / 参照: UniProt: Q8YVD1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.74 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 3.5
詳細: 2 M ammonium sulphate, 0.1 M citric acid, pH 3.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2008年3月3日
放射モノクロメーター: LN2 cooled fixed-exit Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.085
11-H, H+K, -L20.455
11K, H, -L30.46
反射解像度: 2.3→30.3 Å / Num. obs: 5806 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 27.606 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 14.55
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.179 / Mean I/σ(I) obs: 6.1 / Num. measured obs: 2232 / Num. unique obs: 648 / % possible all: 90.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 50.51
最高解像度最低解像度
Rotation2.2 Å30.29 Å
Translation2.2 Å30.29 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.1.1位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1U1T

1u1t


解像度: 2.31→30.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.859 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.85 / WRfactor Rfree: 0.266 / WRfactor Rwork: 0.259 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.667 / SU B: 11.773 / SU ML: 0.275 / SU R Cruickshank DPI: 0.099 / SU Rfree: 0.059 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.099 / ESU R Free: 0.059 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 285 4.9 %RANDOM
Rwork0.272 ---
obs0.273 5805 98.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 42.01 Å2 / Biso mean: 18.63 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.53 Å20 Å20 Å2
2--2.53 Å20 Å2
3----5.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.31→30.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数940 0 0 0 940
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.022954
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.5471.9691298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.8535116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.4352536
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg25.71315174
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.052156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1540.2160
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.021678
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9841.5600
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.722980
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.183354
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7614.5318
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
A240TIGHT POSITIONAL0.170.05
B230MEDIUM POSITIONAL0.330.5
A240TIGHT THERMAL0.430.5
B230MEDIUM THERMAL0.522
LS精密化 シェル解像度: 2.305→2.365 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.348 10 -
Rwork0.429 390 -
all-400 -
obs--94.34 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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