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- PDB-1hk9: Crystal structure of the Hfq protein from Escherichia coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hk9
タイトルCrystal structure of the Hfq protein from Escherichia coli
要素PROTEIN HFQ
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA-BINDING PROTEIN / SM-LIKE / PLEIOTROPIC REGULATOR / RNA CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


sRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / positive regulation of translation, ncRNA-mediated / bacterial nucleoid / regulation of translation, ncRNA-mediated / bent DNA binding / regulation of RNA stability / RNA folding chaperone / tRNA processing / tRNA binding / regulation of DNA-templated transcription ...sRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / positive regulation of translation, ncRNA-mediated / bacterial nucleoid / regulation of translation, ncRNA-mediated / bent DNA binding / regulation of RNA stability / RNA folding chaperone / tRNA processing / tRNA binding / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / RNA binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
RNA-binding protein Hfq / Hfq protein / SH3 type barrels. - #100 / : / Sm domain profile. / LSM domain superfamily / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA-binding protein Hfq
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Sauter, C. / Basquin, J. / Suck, D.
引用
ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2003
タイトル: Sm-Like Proteins in Eubacteria: The Crystal Structure of the Hfq Protein from Escherichia Coli
著者: Sauter, C. / Basquin, J. / Suck, D.
#1: ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2002
タイトル: The Sm-Like Hfq Protein Increases Oxys RNA Interaction with Target Mrnas
著者: Zhang, A. / Wassarman, K.M. / Ortega, J. / Steven, A.C. / Storz, G.
#2: ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2002
タイトル: Hfq: A Bacterial Sm-Like Protein that Mediates RNA-RNA Interaction
著者: Moller, T. / Franch, T. / Hojrup, P. / Keene, D.R. / Bachinger, H.P. / Brennan, R.G. / Valentin-Hansen, P.
#3: ジャーナル: Embo J. / 年: 2002
タイトル: Structures of the Pleiotropic Translational Regulator Hfq and an Hfq-RNA Complex: A Bacterial Sm-Like Protein
著者: Schumacher, M.A. / Pearson, R.F. / Moller, T. / Valentin-Hansen, P. / Brennan, R.G.
#4: ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 1994
タイトル: Characterization of Broadly Pleiotropic Phenotypes Caused by an Hfq Insertion Mutation in Escherichia Coli K-12
著者: Tsui, H.C. / Leung, H.C. / Winkler, M.E.
#5: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1972
タイトル: Bacterial Proteins Required for Replication of Phage Q Ribonucleic Acid. Purification and Properties of Host Factor I, a Ribonucleic Acid-Binding Protein
著者: De Fernandez, M.T.F. / Hayward, W.S. / August, J.T.
履歴
登録2003年3月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN HFQ
B: PROTEIN HFQ
C: PROTEIN HFQ
D: PROTEIN HFQ
E: PROTEIN HFQ
F: PROTEIN HFQ


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,5456
ポリマ－49,5456
非ポリマー00
水2,450136
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8650 Å2
ΔGint-73.7 kcal/mol
Surface area18260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.350, 61.350, 166.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.49852, -0.86685, 0.00751), (0.86687, 0.49853, 0.00039), (-0.00409, 0.00631, 0.99997)3.18603, 0.70724, -0.32894
2given(-0.50046, -0.86556, -0.01888), (0.86449, -0.50078, 0.04318), (-0.04683, 0.00529, 0.99889)4.11841, 3.8005, 0.09246
3given(-0.99984, 0.00028, -0.01814), (-0.00042, -0.99997, 0.00786), (-0.01814, 0.00787, 0.9998)1.87618, 6.26372, 0.26117
4given(-0.50279, 0.86438, 0.00698), (-0.86431, -0.50259, -0.01934), (-0.01321, -0.01575, 0.99979)-1.28036, 5.4734, 0.62262
5given(-0.50279, 0.86438, 0.00698), (-0.86431, -0.50259, -0.01934), (-0.01321, -0.01575, 0.99979)-1.28036, 5.4734, 0.62262

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN HFQ / HOST FACTOR-I PROTEIN / HF-1 / HF-I


分子量: 8257.572 Da / 分子数: 6 / 断片: RESIDUES 1-72 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: C-TERMINAL RESIDUES 73-102 DELETED / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 解説: SYNTHETIC GENE / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P0A6X3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細RNA-BINDING PROTEIN THAT STIMULATES THE ELONGATION OF POLY(A) TAILS.EXISTS AS A HOMOHEXAMER. MAY ...RNA-BINDING PROTEIN THAT STIMULATES THE ELONGATION OF POLY(A) TAILS.EXISTS AS A HOMOHEXAMER. MAY FUNCTION TO DEGRADE SEVERAL MRNA'S BY INCREASING POLYADENYLATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: CRYSTALS WERE OBTAINED BY VAPOR DIFFUSION IN 2UL SITTING DROPS. THE RESERVOIR CONTAINED 25% PEG 4000, 0.2 M NH4-ACETATE AND 0.2 M NA-ACETATE PH 4.6. CRYSTALLIZATION WERE CARRIED OUT AT 20C.
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 4.6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細 (eV)
110 mg/mlprotein1drop
225 %PEG40001reservoir
30.2 Mammonium acetate1reservoir
40.2 Msodium acetate1reservoirpH4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年7月15日
放射モノクロメーター: SILICON CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→47 Å / Num. obs: 19211 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 18.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 2.15→2.21 Å / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / % possible all: 96.5
反射
*PLUS
最高解像度: 2.15 Å / 最低解像度: 47 Å / Num. obs: 19131 / % possible obs: 99.8 % / Num. measured all: 139736 / Rmerge(I) obs: 0.098
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.5 % / Rmerge(I) obs: 0.27

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1KQ1

1kq1


解像度: 2.15→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 2671995.91 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 1615 8.4 %RANDOM
Rwork0.208 ---
obs0.208 19131 99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 51.7 Å2 / ksol: 0.41 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 20.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.57 Å21.7 Å20 Å2
2---4.57 Å20 Å2
3---9.14 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.04 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3104 0 0 136 3240
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.02
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.851.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.792.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.112
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.553.5
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.21 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 121 7.8 %
Rwork0.204 1436 -
obs--96.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.61
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.02

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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