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- PDB-3g7a: HIV gp41 six-helix bundle composed of a chimeric alpha+alpha/beta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g7a
タイトルHIV gp41 six-helix bundle composed of a chimeric alpha+alpha/beta-peptide analogue of the CHR domain in complex with an NHR domain alpha-peptide
要素
  • Chimeric alpha+alpha/beta-peptide analogue of the HIV gp41 CHR domain
  • Envelope glycoprotein gp160
キーワードVIRAL PROTEIN / HIV / viral fusion / gp41 / helix-bundle / alpha/beta-peptide / foldamer / AIDS / Apoptosis / Cell membrane / Cleavage on pair of basic residues / Envelope protein / Fusion protein / Glycoprotein / Host-virus interaction / Lipoprotein / Membrane / Palmitate / Transmembrane / Viral immunoevasion / Virion
機能・相同性
機能・相同性情報


Dectin-2 family / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane ...Dectin-2 family / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL GROUP / Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Horne, W.S. / Johnson, L.M. / Gellman, S.H.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Structural and biological mimicry of protein surface recognition by alpha/beta-peptide foldamers
著者: Horne, W.S. / Johnson, L.M. / Ketas, T.J. / Klasse, P.J. / Lu, M. / Moore, J.P. / Gellman, S.H.
履歴
登録2009年2月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.omega

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Envelope glycoprotein gp160
B: Chimeric alpha+alpha/beta-peptide analogue of the HIV gp41 CHR domain
A: ACETYL GROUP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,0187
ポリマ－8,6062
非ポリマー4125
水21612
1
A: Envelope glycoprotein gp160
B: Chimeric alpha+alpha/beta-peptide analogue of the HIV gp41 CHR domain
ヘテロ分子

A: Envelope glycoprotein gp160
B: Chimeric alpha+alpha/beta-peptide analogue of the HIV gp41 CHR domain
ヘテロ分子

A: Envelope glycoprotein gp160
B: Chimeric alpha+alpha/beta-peptide analogue of the HIV gp41 CHR domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,05521
ポリマ－25,8176
非ポリマー1,23715
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area12450 Å2
ΔGint-103 kcal/mol
Surface area10920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.043, 57.043, 186.314
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Envelope glycoprotein gp160 / Env polyprotein / Surface protein / SU / Glycoprotein 120 / gp120 / Transmembrane protein / TM / ...Env polyprotein / Surface protein / SU / Glycoprotein 120 / gp120 / Transmembrane protein / TM / Glycoprotein 41 / gp41


分子量: 4126.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide / 参照: UniProt: P04580
#2: タンパク質・ペプチド Chimeric alpha+alpha/beta-peptide analogue of the HIV gp41 CHR domain


分子量: 4478.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide
#3: 化合物 ChemComp-ACE / ACETYL GROUP / アセトアルデヒド


分子量: 44.053 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.71 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.4 M lithium sulfate, 12% w/v PEG 8000, 20% v/v glycerol, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: BRUKER SMART 6000 / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月18日 / 詳細: confocal mirrors
放射モノクロメーター: gobel mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 3100 / Num. obs: 3085 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 5.9 % / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 6.2 % / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Rsym value: 0.388 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PROTEUM PLUSPLUSデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0070精密化
PROTEUM PLUSPLUSデータ削減
PROTEUM PLUSPLUSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 3F4Y, 3F50

3f4y

3f50


解像度: 2.8→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.898 / SU B: 39.29 / SU ML: 0.329 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.797 / ESU R Free: 0.403 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31083 132 4.3 %RANDOM
Rwork0.25177 ---
obs0.25425 2947 99.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.413 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.54 Å21.77 Å20 Å2
2--3.54 Å20 Å2
3----5.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数574 0 27 12 613
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.021608
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.02417
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7512.038820
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9731026
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.362557
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.57626.53826
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.4761592
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.274152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.295
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.018603
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.017100
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.4612369
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.2612150
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.7093582
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.4222239
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.0953238
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.462 5 -
Rwork0.455 208 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 20.452 Å / Origin y: -17.234 Å / Origin z: 5.576 Å
111213212223313233
T0.0391 Å20.0312 Å2-0.0074 Å2-0.3342 Å20.0181 Å2--0.0104 Å2
L2.682 °20.5016 °2-1.034 °2-2.5328 °2-1.1693 °2--0.8075 °2
S0.0671 Å °-0.1593 Å °-0.1115 Å °0.0284 Å °-0.0662 Å °-0.1297 Å °-0.0705 Å °-0.0345 Å °-0.0009 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 36
2X-RAY DIFFRACTION1B2 - 38

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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