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- PDB-3g6u: GR DNA-binding domain:FKBP5 16bp complex-49 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g6u
タイトルGR DNA-binding domain:FKBP5 16bp complex-49
要素
  • DNA (5'-D(*AP*AP*GP*AP*AP*CP*AP*CP*CP*CP*TP*GP*TP*TP*CP*T)-3')
  • DNA (5'-D(*TP*AP*GP*AP*AP*CP*AP*GP*GP*GP*TP*GP*TP*TP*CP*T)-3')
  • Glucocorticoid receptor
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / glucocorticoid / DNA-binding / allostery / lever arm / transcription / hormone / Alternative initiation / Chromatin regulator / Cytoplasm / Lipid-binding / Metal-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism / Receptor / Steroid-binding / Transcription regulation / Ubl conjugation / Zinc / Zinc-finger / TRANSCRIPTION-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear receptor-mediated corticosteroid signaling pathway / negative regulation of behavioral fear response / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / muscle atrophy / negative regulation of synaptic plasticity / positive regulation of nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / response to inactivity / negative regulation of long-term synaptic depression / regulation of glucocorticoid biosynthetic process ...nuclear receptor-mediated corticosteroid signaling pathway / negative regulation of behavioral fear response / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / muscle atrophy / negative regulation of synaptic plasticity / positive regulation of nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / response to inactivity / negative regulation of long-term synaptic depression / regulation of glucocorticoid biosynthetic process / nuclear glucocorticoid receptor activity / SUMOylation of intracellular receptors / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / Nuclear Receptor transcription pathway / steroid hormone binding / glucocorticoid metabolic process / response to mercury ion / response to cortisol / neuroinflammatory response / Leydig cell differentiation / mammary gland duct morphogenesis / microglia differentiation / response to arsenic-containing substance / cellular response to magnesium ion / astrocyte differentiation / maternal behavior / negative regulation of vascular permeability / positive regulation of glutamate secretion / adrenal gland development / regulation of gluconeogenesis / cellular response to glucocorticoid stimulus / cellular response to steroid hormone stimulus / response to corticosterone / response to dexamethasone / positive regulation of dendritic spine development / motor behavior / hormone binding / androgen metabolic process / regulation of glucose metabolic process / response to electrical stimulus / associative learning / estrogen response element binding / cellular response to dexamethasone stimulus / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / core promoter sequence-specific DNA binding / postsynaptic density, intracellular component / steroid binding / heat shock protein binding / Hsp70 protein binding / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / lung development / TBP-class protein binding / positive regulation of cytokine production / response to activity / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / synaptic transmission, glutamatergic / promoter-specific chromatin binding / female pregnancy / Hsp90 protein binding / circadian rhythm / response to calcium ion / receptor tyrosine kinase binding / response to insulin / positive regulation of miRNA transcription / response to wounding / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / nuclear receptor activity / spindle / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of neuron apoptotic process / regulation of cell population proliferation / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / protein-containing complex assembly / double-stranded DNA binding / gene expression / sequence-specific DNA binding / dendritic spine / transcription coactivator activity / nuclear speck / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin remodeling / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / centrosome / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / chromatin / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Glucocorticoid receptor / Glucocorticoid receptor / Erythroid Transcription Factor GATA-1, subunit A / Erythroid Transcription Factor GATA-1; Chain A / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. ...Glucocorticoid receptor / Glucocorticoid receptor / Erythroid Transcription Factor GATA-1, subunit A / Erythroid Transcription Factor GATA-1; Chain A / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Glucocorticoid receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Pufall, M.A. / Yamamoto, K.R. / Meijsing, S.H.
引用ジャーナル: Science / 年: 2009
タイトル: DNA binding site sequence directs glucocorticoid receptor structure and activity.
著者: Meijsing, S.H. / Pufall, M.A. / So, A.Y. / Bates, D.L. / Chen, L. / Yamamoto, K.R.
履歴
登録2009年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucocorticoid receptor
B: Glucocorticoid receptor
D: DNA (5'-D(*TP*AP*GP*AP*AP*CP*AP*GP*GP*GP*TP*GP*TP*TP*CP*T)-3')
C: DNA (5'-D(*AP*AP*GP*AP*AP*CP*AP*CP*CP*CP*TP*GP*TP*TP*CP*T)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9838
ポリマ－29,7214
非ポリマー2624
水1,49583
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5100 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area12540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.243, 39.088, 95.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 122.67, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Glucocorticoid receptor / GR / Nuclear receptor subfamily 3 group C member 1


分子量: 9962.758 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 440-525 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grl, Nr3c1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Gold / 参照: UniProt: P06536
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*AP*GP*AP*AP*CP*AP*GP*GP*GP*TP*GP*TP*TP*CP*T)-3')


分子量: 4953.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: FKBP bottom strand
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*AP*GP*AP*AP*CP*AP*CP*CP*CP*TP*GP*TP*TP*CP*T)-3')


分子量: 4842.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: FKBP top strand
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.01 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 50mM HEPES, pH 7.5, 2.5mM Spermine, 80mM MgCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1Hepes11
3MgCl211
4Hepes12
6MgCl212
7Spermine12

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.115872 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.115872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40 Å / Num. obs: 27530 / % possible obs: 72.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8 % / Biso Wilson estimate: 37.84 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 20.7
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.466 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique all: 2088 / Rsym value: 0.807 / % possible all: 72.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-IceICEデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1GLU

1glu


解像度: 1.9→34.375 Å / SU ML: 1.45 / σ(F): 0.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2196 1825 7.27 %PHENIX automated
Rwork0.1887 ---
obs0.191 25112 87 %-
all-27530 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 82.809 Å2 / ksol: 0.388 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 76.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→34.375 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1198 650 4 83 1935
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.507
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.9-1.96980.2881080.26181414141453
1.9698-2.04870.30541460.23441901190172
2.0487-2.14190.23111710.20362213221384
2.1419-2.25480.21531790.20112318231887
2.2548-2.39610.24851880.18222399239990
2.3961-2.5810.20712030.19032479247993
2.581-2.84060.22891920.19582537253795
2.8406-3.25140.24442050.20012604260497
3.2514-4.09540.21772100.18112660266099
4.0954-34.38040.19752230.17152762276299
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.5887-0.09841.01221.64910.39961.02220.13110.0845-0.5387-0.0148-0.0911-0.1374-0.00150.1799-0.03650.2497-0.01640.00440.24260.05660.490612.4627-16.888241.0854
21.94761.0371.58390.2894-1.18762.6361-0.44470.56030.3565-0.29660.36930.678-0.0478-0.02110.03470.4686-0.0992-0.15690.44340.07540.4411-3.6693-21.758519.2319
37.5852.24684.63531.98542.87284.691-0.51181.1679-0.6497-0.53920.9323-0.2906-0.81681.1752-0.31270.5045-0.2676-0.00060.71390.05360.400617.6345-15.831722.1585
43.41564.14834.8642.83132.38183.3687-0.71511.9328-0.6755-0.66020.8596-0.2325-1.03261.6318-0.10430.5076-0.1472-0.01911.1789-0.24120.364115.9406-18.691918.9447
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1Chain A
2X-RAY DIFFRACTION2Chain B
3X-RAY DIFFRACTION3Chain C
4X-RAY DIFFRACTION4Chain D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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