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万見
- PDB-3g8u: DNA binding domain:GilZ 16bp complex-5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g8u
タイトルDNA binding domain:GilZ 16bp complex-5
要素
  • DNA (5'-D(*AP*AP*GP*AP*AP*CP*AP*TP*TP*GP*GP*GP*TP*TP*CP*C)-3')
  • DNA (5'-D(*TP*GP*GP*AP*AP*CP*CP*CP*AP*AP*TP*GP*TP*TP*CP*T)-3')
  • Glucocorticoid receptor
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / glucocorticoid / DNA-binding / allostery / lever arm / transcription / hormone / Alternative initiation / Chromatin regulator / Cytoplasm / Lipid-binding / Metal-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism / Receptor / Steroid-binding / Transcription regulation / Ubl conjugation / Zinc / Zinc-finger / TRANSCRIPTION-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


muscle atrophy / negative regulation of synaptic plasticity / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / positive regulation of glucocorticoid receptor signaling pathway / response to inactivity / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / regulation of glucocorticoid biosynthetic process / nuclear glucocorticoid receptor activity / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / SUMOylation of intracellular receptors ...muscle atrophy / negative regulation of synaptic plasticity / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / positive regulation of glucocorticoid receptor signaling pathway / response to inactivity / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / regulation of glucocorticoid biosynthetic process / nuclear glucocorticoid receptor activity / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / SUMOylation of intracellular receptors / response to mercury ion / Nuclear Receptor transcription pathway / steroid hormone binding / nucleus localization / neuroinflammatory response / glucocorticoid metabolic process / hormone binding / microglia differentiation / mammary gland duct morphogenesis / maternal behavior / cellular response to magnesium ion / response to arsenic-containing substance / astrocyte differentiation / negative regulation of vascular permeability / positive regulation of glutamate secretion / cellular response to glucocorticoid stimulus / motor behavior / regulation of gluconeogenesis / adrenal gland development / cellular response to steroid hormone stimulus / response to corticosterone / positive regulation of dendritic spine development / response to dexamethasone / androgen metabolic process / regulation of glucose metabolic process / postsynaptic density, intracellular component / estrogen response element binding / response to electrical stimulus / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / core promoter sequence-specific DNA binding / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / Hsp70 protein binding / heat shock protein binding / TBP-class protein binding / steroid binding / cellular response to dexamethasone stimulus / response to activity / synaptic transmission, glutamatergic / female pregnancy / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / Hsp90 protein binding / lung development / response to insulin / receptor tyrosine kinase binding / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / positive regulation of miRNA transcription / response to calcium ion / spindle / circadian rhythm / nuclear receptor activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of neuron apoptotic process / regulation of cell population proliferation / gene expression / double-stranded DNA binding / protein-containing complex assembly / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / sequence-specific DNA binding / dendritic spine / transcription coactivator activity / nuclear speck / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / centrosome / glutamatergic synapse / chromatin binding / protein-containing complex binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glucocorticoid receptor / Glucocorticoid receptor / Erythroid Transcription Factor GATA-1, subunit A / Erythroid Transcription Factor GATA-1; Chain A / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors ...Glucocorticoid receptor / Glucocorticoid receptor / Erythroid Transcription Factor GATA-1, subunit A / Erythroid Transcription Factor GATA-1; Chain A / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Glucocorticoid receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Pufall, M.A. / Yamamoto, K.R. / Meijsing, S.H.
引用ジャーナル: Science / 年: 2009
タイトル: DNA binding site sequence directs glucocorticoid receptor structure and activity.
著者: Meijsing, S.H. / Pufall, M.A. / So, A.Y. / Bates, D.L. / Chen, L. / Yamamoto, K.R.
履歴
登録2009年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucocorticoid receptor
B: Glucocorticoid receptor
D: DNA (5'-D(*TP*GP*GP*AP*AP*CP*CP*CP*AP*AP*TP*GP*TP*TP*CP*T)-3')
C: DNA (5'-D(*AP*AP*GP*AP*AP*CP*AP*TP*TP*GP*GP*GP*TP*TP*CP*C)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9838
ポリマ－29,7214
非ポリマー2624
水1,51384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5100 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area12390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.941, 38.605, 98.518
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 123.51, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Glucocorticoid receptor / GR / Nuclear receptor subfamily 3 group C member 1


分子量: 9962.758 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 440-525 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grl, Nr3c1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Gold / 参照: UniProt: P06536
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*GP*GP*AP*AP*CP*CP*CP*AP*AP*TP*GP*TP*TP*CP*T)-3')


分子量: 4873.178 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: glucocorticoid receptor binding site GilZ bottom strand
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*AP*GP*AP*AP*CP*AP*TP*TP*GP*GP*GP*TP*TP*CP*C)-3')


分子量: 4922.216 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: glucocorticoid receptor binding site GilZ top strand
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.57 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 50mM MES, pH 5.6, 200mM KCl, 10mM MgCl2, 5% PEG 8000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1MES11
2KCl11
3MgCl211
4MES12
5KCl12
6MgCl212
7PEG 800012

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.115878 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月16日
放射モノクロメーター: Double flat crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.115878 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 27207 / % possible obs: 93.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 38.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.62 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique all: 1647 / Rsym value: 0.624 / % possible all: 56.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-IceIceデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GLU

1glu


解像度: 1.9→29.199 Å / SU ML: 1.3 / σ(F): 0.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2363 1874 7.38 %PHENIX - automatic
Rwork0.2102 ---
obs0.2122 25403 86.75 %-
all-27207 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 82.456 Å2 / ksol: 0.385 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 82.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.199 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1176 650 4 84 1914
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.462
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.9-1.96970.3183790.2961114111441
1.9697-2.04860.33671510.26731733173365
2.0486-2.14180.24441740.24352267226785
2.1418-2.25470.27411910.23262430243090
2.2547-2.39590.22632030.20492535253594
2.3959-2.58070.23342100.21552613261396
2.5807-2.84030.23822060.20842637263798
2.8403-3.25080.26532110.2262707270799
3.2508-4.09380.20382210.19352695269599
4.0938-29.20270.22682280.19752798279899
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.6675-1.58471.33031.155-1.23972.36770.32810.1859-1.3562-0.0081-0.19220.5705-0.0414-0.255-0.10320.19560.05130.00440.2157-0.10840.527819.6338-13.7244-0.9354
22.8597-1.4126-0.35672.1498-2.51331.0906-0.2355-0.8087-0.15260.8381-0.2177-0.3691-0.88960.47950.33540.6319-0.1689-0.09520.51170.13160.366135.3555-19.138420.7698
33.8981-1.95311.53221.6773-4.48485.2838-0.6227-1.0359-0.71310.87241.12420.3797-1.7037-1.3475-0.38960.76970.3793-0.09070.9178-0.10370.47814.3411-13.146618.151
4-0.9527-2.20230.41593.065-1.56222.1346-0.4999-1.0233-0.53360.56050.57130.6152-0.7423-0.6084-0.07180.46680.0994-0.06011.05350.2640.50816.1462-16.02721.7271
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain a
2X-RAY DIFFRACTION2chain b
3X-RAY DIFFRACTION3chain c
4X-RAY DIFFRACTION4chain d

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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