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万見
- PDB-3fdt: Crystal structure of the complex of human chromobox homolog 5 (CB... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fdt
タイトルCrystal structure of the complex of human chromobox homolog 5 (CBX5) with H3K9(me)3 peptide
要素
  • Chromobox protein homolog 5
  • H3K9(me)3 peptide
キーワードPROTEIN BINDING / chromobox homolog5 / CBX5 / H3K9(me)3 peptide / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / Centromere / Nucleus / Phosphoprotein / Chromosomal protein / DNA-binding / Nucleosome core
機能・相同性
機能・相同性情報


chromocenter / histone methyltransferase complex / Transcriptional Regulation by E2F6 / site of DNA damage / histone deacetylase complex / ribonucleoprotein complex binding / heterochromatin / Chromatin modifying enzymes / pericentric heterochromatin / methylated histone binding ...chromocenter / histone methyltransferase complex / Transcriptional Regulation by E2F6 / site of DNA damage / histone deacetylase complex / ribonucleoprotein complex binding / heterochromatin / Chromatin modifying enzymes / pericentric heterochromatin / methylated histone binding / transcription repressor complex / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / epigenetic regulation of gene expression / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / heterochromatin formation / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / kinetochore / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / histone deacetylase binding / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / nuclear envelope / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / protein-macromolecule adaptor activity / gene expression / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / cadherin binding / protein heterodimerization activity / ribonucleoprotein complex / Amyloid fiber formation / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA damage response / chromatin binding / protein-containing complex binding / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus
類似検索 - 分子機能
Chromo shadow domain / Chromo shadow domain / Chromo Shadow Domain / : / Chromo domain subgroup / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. ...Chromo shadow domain / Chromo shadow domain / Chromo Shadow Domain / : / Chromo domain subgroup / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chromobox protein homolog 5 / Histone H3.1 / Histone H3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Amaya, M.F. / Ravichandran, M. / Loppnau, P. / Kozieradzki, I. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Bochkarev, A. / Min, J. ...Amaya, M.F. / Ravichandran, M. / Loppnau, P. / Kozieradzki, I. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Bochkarev, A. / Min, J. / Ouyang, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Recognition and specificity determinants of the human cbx chromodomains.
著者: Kaustov, L. / Ouyang, H. / Amaya, M. / Lemak, A. / Nady, N. / Duan, S. / Wasney, G.A. / Li, Z. / Vedadi, M. / Schapira, M. / Min, J. / Arrowsmith, C.H.
履歴
登録2008年11月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: pdbx_entity_src_syn / software
Item: _pdbx_entity_src_syn.details / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chromobox protein homolog 5
T: H3K9(me)3 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,8132
ポリマ－8,8132
非ポリマー00
水61334
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1150 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area4330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.123, 73.123, 28.413
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-75-

HOH

21A-78-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Chromobox protein homolog 5 / Heterochromatin protein 1 homolog alpha / HP1 alpha / Antigen p25


分子量: 7205.307 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBX5, HP1A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P45973
#2: タンパク質・ペプチド H3K9(me)3 peptide


分子量: 1607.877 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: Q3BDD9, UniProt: P68431*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.92 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 35% PEG 400, 0.2M Na Cl, 0.1M Tris (pH 8.5), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.97948 Å
検出器日付: 2008年11月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97948 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→100 Å / Num. obs: 5592 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 12.1 % / Rmerge(I) obs: 0.086
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obs% possible all
2-2.076.70.38196.9
2.07-2.159.40.336100
2.15-2.2511.40.274100
2.25-2.3712.60.244100
2.37-2.5213.70.19100
2.52-2.7113.90.149100
2.71-2.9913.90.113100
2.99-3.4213.80.084100
3.42-4.3113.20.067100
4.31-10012.10.06799.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3F2U

3f2u


解像度: 2→51.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 3.651 / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.163 / ESU R Free: 0.165 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25739 253 4.5 %RANDOM
Rwork0.19665 ---
obs0.19928 5310 99.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.037 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.66 Å20 Å20 Å2
2--0.66 Å20 Å2
3----1.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→51.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数495 0 0 34 529
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.022504
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8831.968681
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.07559
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg25.55524.58324
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.4431587
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.139153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.275
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02371
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.2196
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.2350
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1480.217
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1850.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2880.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0531.5308
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9612484
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3953224
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.94.5197
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.999→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 22 -
Rwork0.241 362 -
obs--96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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