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- PDB-3en9: Structure of the Methanococcus jannaschii KAE1-BUD32 fusion protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3en9
タイトルStructure of the Methanococcus jannaschii KAE1-BUD32 fusion protein
要素O-sialoglycoprotein endopeptidase/protein kinase
キーワードHYDROLASE / endopeptidase activity / protein kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / metallopeptidase activity / hydrolase activity / metal ion binding / Metal-binding / Metalloprotease / Protease / Zinc
機能・相同性
機能・相同性情報


N6-L-threonylcarbamoyladenine synthase / tRNA N(6)-L-threonylcarbamoyladenine synthase activity / EKC/KEOPS complex / tRNA threonylcarbamoyladenosine modification / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / metalloendopeptidase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / iron ion binding / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity ...N6-L-threonylcarbamoyladenine synthase / tRNA N(6)-L-threonylcarbamoyladenine synthase activity / EKC/KEOPS complex / tRNA threonylcarbamoyladenosine modification / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / metalloendopeptidase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / iron ion binding / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / zinc ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Probable bifunctional tRNA threonylcarbamoyladenosine biosynthesis protein / tRNA N6-adenosine threonylcarbamoyltransferase Kae1, archaea and eukaryote / Serine/threonine-protein kinase Bud32 / Peptidase M22, conserved site / Glycoprotease family signature. / Kae1/TsaD family / Gcp-like domain / tRNA N6-adenosine threonylcarbamoyltransferase / : / RIO domain ...Probable bifunctional tRNA threonylcarbamoyladenosine biosynthesis protein / tRNA N6-adenosine threonylcarbamoyltransferase Kae1, archaea and eukaryote / Serine/threonine-protein kinase Bud32 / Peptidase M22, conserved site / Glycoprotease family signature. / Kae1/TsaD family / Gcp-like domain / tRNA N6-adenosine threonylcarbamoyltransferase / : / RIO domain / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HEXATANTALUM DODECABROMIDE / Probable bifunctional tRNA threonylcarbamoyladenosine biosynthesis protein
類似検索 - 構成要素
生物種Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.67 Å
データ登録者Neculai, D.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2008
タイトル: Atomic structure of the KEOPS complex: an ancient protein kinase-containing molecular machine.
著者: Mao, D.Y. / Neculai, D. / Downey, M. / Orlicky, S. / Haffani, Y.Z. / Ceccarelli, D.F. / Ho, J.S. / Szilard, R.K. / Zhang, W. / Ho, C.S. / Wan, L. / Fares, C. / Rumpel, S. / Kurinov, I. / ...著者: Mao, D.Y. / Neculai, D. / Downey, M. / Orlicky, S. / Haffani, Y.Z. / Ceccarelli, D.F. / Ho, J.S. / Szilard, R.K. / Zhang, W. / Ho, C.S. / Wan, L. / Fares, C. / Rumpel, S. / Kurinov, I. / Arrowsmith, C.H. / Durocher, D. / Sicheri, F.
履歴
登録2008年9月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: O-sialoglycoprotein endopeptidase/protein kinase
B: O-sialoglycoprotein endopeptidase/protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,3956
ポリマ－122,2572
非ポリマー4,1384
水1,63991
1
A: O-sialoglycoprotein endopeptidase/protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,1973
ポリマ－61,1281
非ポリマー2,0692
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: O-sialoglycoprotein endopeptidase/protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,1973
ポリマ－61,1281
非ポリマー2,0692
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)148.730, 148.730, 136.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-601-

TBR

21A-601-

TBR

-
要素

#1: タンパク質 O-sialoglycoprotein endopeptidase/protein kinase / Glycoprotease


分子量: 61128.418 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
株: DSM 2661 / 遺伝子: gcp, MJ1130 / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q58530, EC: 3.4.24.57
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-TBR / HEXATANTALUM DODECABROMIDE / DODECABROMOHEXATANTALUM


分子量: 2044.535 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br12Ta6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細TBR 601 A IS LOCATED ON A CRYSTALLOGRAPHIC 2-FOLD AXIS, THEREFORE ONLY HALF OF IT WAS MODELED IN ...TBR 601 A IS LOCATED ON A CRYSTALLOGRAPHIC 2-FOLD AXIS, THEREFORE ONLY HALF OF IT WAS MODELED IN THE ASYMMETRIC UNIT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.13 %
結晶化温度: 293 K / pH: 7.5
詳細: 10 mM HEPES 10% PEG3000, 11% spermine tetrahydrochloride, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97935
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月2日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97935 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.67→148.73 Å / Num. obs: 43971 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 3.23 / 冗長度: 1.88 % / Rmerge(I) obs: 0.0578 / Net I/σ(I): 20.06
反射 シェル解像度: 2.67→2.76 Å / 冗長度: 1.92 % / Rmerge(I) obs: 0.2286 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Rsym value: 0.2286 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
SHELXD位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化解像度: 2.67→65.294 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / SU ML: 0.44 / Isotropic thermal model: Isotropic / σ(F): 18.8 / 位相誤差: 25.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2643 2213 5.03 %
Rwork0.202 --
obs0.2052 43966 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 61.23 Å2 / ksol: 0.336 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 72.125 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.454 Å2-0 Å20 Å2
2---1.454 Å20 Å2
3---2.908 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.67→65.294 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8185 0 30 91 8306
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0278432
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.25711492
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.2033093
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0871260
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051442
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.67-2.72810.34681420.28812576X-RAY DIFFRACTION100
2.7281-2.79160.36761330.26292552X-RAY DIFFRACTION100
2.7916-2.86140.31521350.24392559X-RAY DIFFRACTION100
2.8614-2.93870.31541260.23692581X-RAY DIFFRACTION100
2.9387-3.02520.281400.22322599X-RAY DIFFRACTION100
3.0252-3.12290.27351290.21532563X-RAY DIFFRACTION100
3.1229-3.23450.30791320.20222601X-RAY DIFFRACTION100
3.2345-3.3640.27711420.20982568X-RAY DIFFRACTION100
3.364-3.5170.24491430.20212597X-RAY DIFFRACTION100
3.517-3.70250.27661210.19082612X-RAY DIFFRACTION100
3.7025-3.93440.24031390.18092598X-RAY DIFFRACTION100
3.9344-4.23810.29171580.17912599X-RAY DIFFRACTION100
4.2381-4.66450.2531360.16782645X-RAY DIFFRACTION100
4.6645-5.33920.21951620.17072619X-RAY DIFFRACTION100
5.3392-6.72580.2511200.20412708X-RAY DIFFRACTION100
6.7258-65.31340.22961550.18932776X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4538-0.02110.09850.385-0.18261.98080.0098-0.0536-0.00140.0411-0.0901-0.12760.25490.25570.05630.2908-0.0433-0.00540.37650.04430.341229.194186.807965.9467
20.43160.8469-0.03441.99490.21280.0942-0.06550.06820.061-0.2899-0.03190.12580.02990.02670.07840.47950.002-0.01760.3857-0.00730.391939.14142.656259.3846
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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