+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3eae | ||||||
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Title | PWWP domain of human hepatoma-derived growth factor 2 (HDGF2) | ||||||
Components | Hepatoma-derived growth factor-related protein 2 | ||||||
Keywords | SIGNALING PROTEIN / human hepatoma-derived growth factor 2 / hepatoma-derived growth factor-related protein 2 / HDGF2 / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / Phosphoprotein | ||||||
Function / homology | Function and homology information H3K27me3 modified histone binding / H3K9me3 modified histone binding / skeletal muscle tissue regeneration / muscle cell differentiation / DNA repair-dependent chromatin remodeling / muscle organ development / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / methylated histone binding / histone reader activity / positive regulation of cell growth ...H3K27me3 modified histone binding / H3K9me3 modified histone binding / skeletal muscle tissue regeneration / muscle cell differentiation / DNA repair-dependent chromatin remodeling / muscle organ development / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / methylated histone binding / histone reader activity / positive regulation of cell growth / DNA recombination / chromatin remodeling / DNA repair / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.24 Å | ||||||
Authors | Amaya, M.F. / Zeng, H. / Mackenzie, F. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Min, J. / Wu, H. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
Citation | Journal: Plos One / Year: 2011 Title: Structural and Histone Binding Ability Characterizations of Human PWWP Domains. Authors: Wu, H. / Zeng, H. / Lam, R. / Tempel, W. / Amaya, M.F. / Xu, C. / Dombrovski, L. / Qiu, W. / Wang, Y. / Min, J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3eae.cif.gz | 48.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3eae.ent.gz | 34.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3eae.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3eae_validation.pdf.gz | 425.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3eae_full_validation.pdf.gz | 427.5 KB | Display | |
Data in XML | 3eae_validation.xml.gz | 8.4 KB | Display | |
Data in CIF | 3eae_validation.cif.gz | 10.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ea/3eae ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ea/3eae | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3l42C 3llrC 3lyiC 3mo8C 3pfsC 3pmiC 3qbyC 3qj6C 3qkjC 2htsS 2nluS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 10657.184 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: residues 1-93 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HDGFRP2, HDGF2, UNQ785/PRO1604 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q7Z4V5 #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.07 Å3/Da / Density % sol: 59.89 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.6 Details: 2.0 M NH4SO4, 0.2 M K/Na tart, 0.1 M Na Citrate pH 5.6., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 200 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.9794 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9794 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.24→40 Å / Num. obs: 12780 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Χ2: 1.261 / Net I/σ(I): 19.947 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB Entries 2HTS and 2NLU Resolution: 2.24→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 11.564 / SU ML: 0.145 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.233 / ESU R Free: 0.201 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 72.61 Å2 / Biso mean: 30.079 Å2 / Biso min: 10.65 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.24→40 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.236→2.293 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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