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万見
- PDB-1gq5: Structural Determinants of the NHERF Interaction with beta2-AR an... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gq5
タイトルStructural Determinants of the NHERF Interaction with beta2-AR and PDGFR
要素EZRIN-RADIXIN-MOESIN BINDING PHOSPHOPROTEIN-50
キーワードSIGNALING PROTEIN / PDZ / BETA2-ADRENERGIC RECEPTOR / PDGFR / NHERF / COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


platelet-derived growth factor receptor activity / cell migration involved in coronary angiogenesis / metanephric glomerular mesangial cell proliferation involved in metanephros development / platelet activating factor receptor activity / cell migration involved in vasculogenesis / positive regulation of metanephric mesenchymal cell migration by platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / smooth muscle cell chemotaxis / renal phosphate ion absorption / regulation of renal phosphate excretion / renal sodium ion transport ...platelet-derived growth factor receptor activity / cell migration involved in coronary angiogenesis / metanephric glomerular mesangial cell proliferation involved in metanephros development / platelet activating factor receptor activity / cell migration involved in vasculogenesis / positive regulation of metanephric mesenchymal cell migration by platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / smooth muscle cell chemotaxis / renal phosphate ion absorption / regulation of renal phosphate excretion / renal sodium ion transport / type 2 metabotropic glutamate receptor binding / glutathione transport / dopamine receptor binding / metanephric glomerular capillary formation / cerebrospinal fluid circulation / import across plasma membrane / negative regulation of sodium ion transport / microvillus assembly / gamma-aminobutyric acid import / aorta morphogenesis / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / bile acid secretion / positive regulation of cell proliferation by VEGF-activated platelet derived growth factor receptor signaling pathway / smooth muscle adaptation / platelet-derived growth factor binding / regulation of protein kinase activity / stereocilium tip / vascular endothelial growth factor binding / plasma membrane organization / phospholipase C-activating dopamine receptor signaling pathway / cilium organization / retina vasculature development in camera-type eye / gland morphogenesis / channel activator activity / growth factor receptor binding / intracellular phosphate ion homeostasis / cardiac myofibril assembly / Signaling by PDGF / fibroblast migration / establishment of Golgi localization / positive regulation of chemotaxis / plasma membrane protein complex / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / phospholipase C activator activity / negative regulation of fibroblast migration / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / platelet-derived growth factor receptor binding / chloride channel regulator activity / auditory receptor cell stereocilium organization / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / beta-2 adrenergic receptor binding / positive regulation of smooth muscle cell migration / positive regulation of DNA biosynthetic process / nuclear migration / microvillus membrane / regulation of cell size / renal absorption / positive regulation of calcium ion import / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / microvillus / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / negative regulation of mitotic cell cycle / positive regulation of MAP kinase activity / phosphatase binding / transport across blood-brain barrier / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / protein-membrane adaptor activity / sperm midpiece / ruffle / endomembrane system / positive regulation of mitotic nuclear division / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Downstream signal transduction / positive regulation of calcium-mediated signaling / GTPase activator activity / lysosomal lumen / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / cell periphery / morphogenesis of an epithelium / protein localization to plasma membrane / cell chemotaxis / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / regulation of actin cytoskeleton organization / PDZ domain binding / filopodium / brush border membrane / sensory perception of sound / peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / receptor protein-tyrosine kinase / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / beta-catenin binding / Wnt signaling pathway / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / PIP3 activates AKT signaling / actin cytoskeleton / regulation of cell shape
類似検索 - 分子機能
Platelet-derived growth factor receptor beta / EBP50, C-terminal / Na(+)/H(+) exchange regulatory cofactor NHERF-1/2 / EBP50, C-terminal / : / Platelet-derived growth factor receptor Ig-like domain 4 / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain ...Platelet-derived growth factor receptor beta / EBP50, C-terminal / Na(+)/H(+) exchange regulatory cofactor NHERF-1/2 / EBP50, C-terminal / : / Platelet-derived growth factor receptor Ig-like domain 4 / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / Immunoglobulin domain / PDZ domain / : / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / PDZ superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Na(+)/H(+) exchange regulatory cofactor NHE-RF1 / Platelet-derived growth factor receptor beta
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Karthikeyan, S. / Leung, T. / Ladias, J.A.A.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Structural Determinants of the Na+/H+ Exchanger Regulatory Factor Interaction with the Beta 2 Adrenergic and Platelet-Derived Growth Factor Receptors
著者: Karthikeyan, S. / Leung, T. / Ladias, J.A.A.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Structural Basis of the Na+/H+ Exchanger Regulatory Factor Pdz1 Interaction with the Carboxyl-Terminal Region of the Cystic Fibrosis Transmembrabe Conductance Regulator
著者: Karthikeyan, S. / Leung, T. / Ladias, J.A.A.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal Structure of the Pdz1 Domain of Human Na+/ H+ Exchanger Regulatory Factor Provides Insights Into the Mechanism of Carboxyl-Terminal Leucine Recognition by Class I Pdz Domains
著者: Karthikeyan, S. / Leung, T. / Birrane, G. / Webster, G. / Ladias, J.A.A.
履歴
登録2001年11月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EZRIN-RADIXIN-MOESIN BINDING PHOSPHOPROTEIN-50
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,0193
ポリマ－9,9481
非ポリマー712
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)50.073, 50.073, 66.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 EZRIN-RADIXIN-MOESIN BINDING PHOSPHOPROTEIN-50 / NA+/H+ EXCHANGER REGULATORY FACTOR


分子量: 9948.382 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ1 DOMAIN, RESIDUES 11-94 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-2T / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O14745, UniProt: P09619
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUES 9-10 ARE CLONING ARTIFACTS. THE AMINO ACID RESIDUES 95-99 OF PDZ1 CORRESPOND TO THE ...RESIDUES 9-10 ARE CLONING ARTIFACTS. THE AMINO ACID RESIDUES 95-99 OF PDZ1 CORRESPOND TO THE CARBOXYL-TERMINAL REGION 1102-1106 OF PDGFR AND SERVE AS A LIGAND FOR A NEIGHBOURING PDZ1 MOLECULE IN THE CRYSTAL.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化pH: 4.6 / 詳細: SODIUM ACETATE, SODIUM CHLORIDE, pH 4.60

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データ収集

回折平均測定温度: 115 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU IMAGE PLATE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年7月3日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→26.4 Å / Num. obs: 4966 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 85.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1I92

1i92


解像度: 2.2→26.4 Å / SU B: 8.267 / SU ML: 0.203 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.325 / ESU R Free: 0.234
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 268 5.4 %RANDOM
Rwork0.222 ---
obs0.225 4690 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 33.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.37 Å20.68 Å20 Å2
2--1.37 Å20 Å2
3----2.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→26.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数682 0 2 55 739

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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