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- PDB-1gq4: STRUCTURAL DETERMINANTS OF THE NHERF INTERACTION WITH BETA2AR AND... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gq4
タイトルSTRUCTURAL DETERMINANTS OF THE NHERF INTERACTION WITH BETA2AR AND PDGFR
要素EZRIN-RADIXIN-MOESIN BINDING PHOSPHOPROTEIN-50
キーワードSIGNALING PROTEIN / PDZ / BETA2-ADRENERGIC RECEPTOR / PDGFR / NHERF / COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


renal phosphate ion absorption / regulation of renal phosphate excretion / renal sodium ion transport / type 2 metabotropic glutamate receptor binding / glutathione transport / dopamine receptor binding / cerebrospinal fluid circulation / negative regulation of sodium ion transport / microvillus assembly / bile acid secretion ...renal phosphate ion absorption / regulation of renal phosphate excretion / renal sodium ion transport / type 2 metabotropic glutamate receptor binding / glutathione transport / dopamine receptor binding / cerebrospinal fluid circulation / negative regulation of sodium ion transport / microvillus assembly / bile acid secretion / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / import across plasma membrane / regulation of protein kinase activity / gamma-aminobutyric acid import / stereocilium tip / plasma membrane organization / phospholipase C-activating dopamine receptor signaling pathway / cilium organization / channel activator activity / gland morphogenesis / establishment of Golgi localization / fibroblast migration / intracellular phosphate ion homeostasis / plasma membrane protein complex / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / negative regulation of fibroblast migration / positive regulation of mini excitatory postsynaptic potential / beta2-adrenergic receptor activity / negative regulation of smooth muscle contraction / auditory receptor cell stereocilium organization / chloride channel regulator activity / negative regulation of mitotic cell cycle / AMPA selective glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of autophagosome maturation / norepinephrine-epinephrine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure / heat generation / norepinephrine binding / Adrenoceptors / beta-2 adrenergic receptor binding / positive regulation of lipophagy / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / growth factor receptor binding / negative regulation of multicellular organism growth / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / nuclear migration / endosome to lysosome transport / response to psychosocial stress / adrenergic receptor signaling pathway / diet induced thermogenesis / regulation of cell size / renal absorption / microvillus membrane / microvillus / positive regulation of cAMP/PKA signal transduction / adenylate cyclase binding / smooth muscle contraction / bone resorption / positive regulation of bone mineralization / potassium channel regulator activity / neuronal dense core vesicle / phosphatase binding / brown fat cell differentiation / transport across blood-brain barrier / intercellular bridge / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of sodium ion transport / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / protein-membrane adaptor activity / ruffle / sperm midpiece / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / endomembrane system / receptor-mediated endocytosis / response to cold / morphogenesis of an epithelium / cell periphery / protein localization to plasma membrane / filopodium / PDZ domain binding / brush border membrane / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / sensory perception of sound / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / beta-catenin binding / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / Wnt signaling pathway / cellular response to amyloid-beta / mitotic spindle / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / regulation of cell shape / actin cytoskeleton / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of cold-induced thermogenesis / amyloid-beta binding / microtubule cytoskeleton / actin cytoskeleton organization / protein-containing complex assembly
類似検索 - 分子機能
EBP50, C-terminal / Na(+)/H(+) exchange regulatory cofactor NHERF-1/2 / EBP50, C-terminal / : / Beta 2 adrenoceptor / Adrenoceptor family / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx ...EBP50, C-terminal / Na(+)/H(+) exchange regulatory cofactor NHERF-1/2 / EBP50, C-terminal / : / Beta 2 adrenoceptor / Adrenoceptor family / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Na(+)/H(+) exchange regulatory cofactor NHE-RF1 / Beta-2 adrenergic receptor
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Karthikeyan, S. / Leung, T. / Ladias, J.A.A.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Structural Determinants of the Na+/H+ Exchanger Regulatory Factor Interaction with the Beta 2 Adrenergic and Platelet-Derived Growth Factor Receptors
著者: Karthikeyan, S. / Leung, T. / Ladias, J.A.A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal Structure of the Pdz1 Domain of Human Na+/ H+ Exchanger Regulatory Factor Provides Insights Into the Mechanism of Carboxyl-Terminal Leucine Recognition by Class I Pdz Domains
著者: Karthikeyan, S. / Leung, T. / Birrane, G. / Webster, G. / Ladias, J.A.A.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Structural Basis of the Na+/H+ Exchanger Regulatory Factor Pdz1 Interaction with the Carboxyl-Terminal Region of the Cystic Fibrosis Transmembrane Conductance Regulator
著者: Karthikeyan, S. / Leung, T. / Ladias, J.A.A.
履歴
登録2001年11月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EZRIN-RADIXIN-MOESIN BINDING PHOSPHOPROTEIN-50
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9845
ポリマ－9,8421
非ポリマー1424
水1,910106
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)50.373, 50.373, 66.631
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 EZRIN-RADIXIN-MOESIN BINDING PHOSPHOPROTEIN-50 / NA+/H+ EXCHANGER REGULATORY FACTOR / ISOFORM 3 REGULATORY FACTOR 1


分子量: 9842.304 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ1 DOMAIN, RESIDUES 11-94 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-2T / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O14745, UniProt: P07550
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE N-TERMINAL MET, RESIDUE 10, IS A CLONING ARTIFACT. THE AMINO ACID RESIDUES 95-99 OF PDZ1 ...THE N-TERMINAL MET, RESIDUE 10, IS A CLONING ARTIFACT. THE AMINO ACID RESIDUES 95-99 OF PDZ1 CORRESPOND TO THE CARBOXYL-TERMINAL REGION 409-413 OF BETA2- ADRENERGIC RECEPTOR AND SERVE AS A LIGAND FOR A NEIGHBOURING PDZ1 MOLECULE IN THE CRYSTAL.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.6 %
結晶化pH: 4.24 / 詳細: CITRIC ACID, LITHIUM CHLORIDE, pH 4.24
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
119 mg/mlprotein1drop
20.1 Mcitric acid1reservoirpH4.24
31 M1reservoirLiCl

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データ収集

回折平均測定温度: 115 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年6月29日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→26.48 Å / Num. obs: 8091 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 18.73 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 23.4
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.194 / Mean I/σ(I) obs: 8.4 / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 26.5 Å / Num. obs: 8069 / Num. measured all: 64231
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1I92

1i92


解像度: 1.9→26.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 6.177 / SU ML: 0.177 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.138 / ESU R Free: 0.115 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.186 372 4.6 %RANDOM
Rwork0.171 ---
obs0.172 7693 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.78 Å20.39 Å20 Å2
2--0.78 Å20 Å2
3----1.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→26.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数682 0 4 106 792
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.021692
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02649
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6091.995935
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.70831507
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.87389
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.45915128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2105
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02783
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02127
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2320.3122
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2060.3584
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1550.566
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0570.51
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2840.319
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.250.331
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1730.521
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1171.5444
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.0412706
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.623248
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5454.5229
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.256 22
Rwork0.203 563
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 26.5 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.171 / Rfactor Rfree: 0.186 / Rfactor Rwork: 0.171
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.65

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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