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- PDB-3cyy: The crystal structure of ZO-1 PDZ2 in complex with the Cx43 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cyy
タイトルThe crystal structure of ZO-1 PDZ2 in complex with the Cx43 peptide
要素
  • Tight junction protein ZO-1
  • peptide from Gap junction alpha-1 protein
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / Protein-ligand complex / Cell junction / Membrane / Phosphoprotein / SH3 domain / Tight junction / Gap junction / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


vascular transport / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Regulation of gap junction activity / positive regulation of cell communication by chemical coupling / Gap junction assembly / positive regulation of glomerular filtration / RHOQ GTPase cycle / positive regulation of blood-brain barrier permeability / negative regulation of gonadotropin secretion / positive regulation of striated muscle tissue development ...vascular transport / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Regulation of gap junction activity / positive regulation of cell communication by chemical coupling / Gap junction assembly / positive regulation of glomerular filtration / RHOQ GTPase cycle / positive regulation of blood-brain barrier permeability / negative regulation of gonadotropin secretion / positive regulation of striated muscle tissue development / milk ejection reflex / positive regulation of morphogenesis of an epithelium / positive regulation of mesodermal cell differentiation / atrial ventricular junction remodeling / cell communication by chemical coupling / cell communication by electrical coupling / adherens junction maintenance / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / positive regulation of behavioral fear response / neuroblast migration / chronic inflammatory response / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / columnar/cuboidal epithelial cell maturation / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions / regulation of cell communication by electrical coupling / gap junction hemi-channel activity / positive regulation of establishment of Sertoli cell barrier / negative regulation of trophoblast cell migration / positive regulation of meiotic nuclear division / regulation of bone remodeling / microtubule-based transport / monoatomic ion transmembrane transporter activity / ATP transport / SARS-CoV-2 targets PDZ proteins in cell-cell junction / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane depolarization / epididymis development / gap junction channel activity involved in cell communication by electrical coupling / establishment of endothelial intestinal barrier / protein localization to cell-cell junction / contractile muscle fiber / glutathione transmembrane transporter activity / regulation of cell junction assembly / gap junction assembly / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / protein localization to adherens junction / cellular response to pH / endothelium development / Regulation of gap junction activity / protein localization to bicellular tight junction / skeletal muscle tissue regeneration / response to fluid shear stress / connexin complex / regulation of atrial cardiac muscle cell membrane depolarization / cardiac conduction / regulation of actin filament organization / Golgi-associated vesicle membrane / fascia adherens / cell-cell contact zone / gap junction / gap junction channel activity / bone remodeling / export across plasma membrane / cell-cell junction organization / negative regulation of DNA biosynthetic process / adult heart development / connexin binding / xenobiotic transport / regulation of bone mineralization / embryonic heart tube development / glutamate secretion / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / tight junction / actomyosin structure organization / podosome / response to pH / Signaling by Hippo / regulation of bicellular tight junction assembly / cell-cell junction assembly / cellular response to parathyroid hormone stimulus / blood vessel morphogenesis / lens development in camera-type eye / negative regulation of stress fiber assembly / apical junction complex / intermediate filament / regulation of heart contraction / embryonic digit morphogenesis / maintenance of blood-brain barrier / positive regulation of sprouting angiogenesis / beta-tubulin binding / positive regulation of stem cell proliferation / heart looping / regulation of cytoskeleton organization / negative regulation of endothelial cell proliferation / efflux transmembrane transporter activity / establishment of mitotic spindle orientation / regulation of calcium ion transport / decidualization
類似検索 - 分子機能
Tight junction protein ZO-1 / ZO-1, SH3 domain / Tight junction protein ZO / Gap junction alpha-1 protein (Cx43) / Gap junction alpha-1 protein (Cx43), C-terminal / Gap junction alpha-1 protein (Cx43), alpha helix domain superfamily / Gap junction alpha-1 protein (Cx43) / Connexin, C-terminal / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain ...Tight junction protein ZO-1 / ZO-1, SH3 domain / Tight junction protein ZO / Gap junction alpha-1 protein (Cx43) / Gap junction alpha-1 protein (Cx43), C-terminal / Gap junction alpha-1 protein (Cx43), alpha helix domain superfamily / Gap junction alpha-1 protein (Cx43) / Connexin, C-terminal / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Connexin / Connexin, N-terminal / Connexin, conserved site / Gap junction protein, cysteine-rich domain / Connexin, N-terminal domain superfamily / Connexin / Connexins signature 1. / Connexins signature 2. / Connexin homologues / Gap junction channel protein cysteine-rich domain / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Variant SH3 domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gap junction alpha-1 protein / Tight junction protein ZO-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Pan, L. / Zhang, M.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2008
タイトル: Domain-swapped dimerization of ZO-1 PDZ2 generates specific and regulatory connexin43-binding sites
著者: Chen, J. / Pan, L. / Wei, Z. / Zhao, Y. / Zhang, M.
履歴
登録2008年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tight junction protein ZO-1
B: Tight junction protein ZO-1
C: peptide from Gap junction alpha-1 protein
D: peptide from Gap junction alpha-1 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5304
ポリマ－22,5304
非ポリマー00
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7160 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area9820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.040, 68.140, 149.690
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-11-

HOH

21A-29-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Tight junction protein ZO-1 / Zonula occludens protein 1 / Zona occludens protein 1 / Tight junction protein 1


分子量: 10152.662 Da / 分子数: 2 / 断片: pdz2 domain / 変異: R193A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q07157
#2: タンパク質・ペプチド peptide from Gap junction alpha-1 protein / peptide from Connexin-43 / Cx43 / Gap junction 43 kDa heart protein


分子量: 1112.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptides / 参照: UniProt: P08050
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.04 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2M CaCl2, 0.1M HEPES, 14%(w/v) polyethylene glycol 400, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年9月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.4→35.16 Å / Num. obs: 8265 / Rmerge(I) obs: 0.051

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CrystalClearデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: synaptojanin-2 binding protein (PDB id: 2JIN) and PICK1 (PDB id: 2GZV)

2jin

2gzv


解像度: 2.4→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 16.951 / SU ML: 0.205 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.46 / ESU R Free: 0.271 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25366 388 4.7 %RANDOM
Rwork0.21535 ---
obs0.21715 7860 96.21 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 46.945 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.97 Å20 Å20 Å2
2---0.82 Å20 Å2
3----3.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1380 0 0 77 1457
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0221408
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2161.9931897
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.2735179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.98324.75461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.0515277
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8351512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2229
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021020
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.2553
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.2919
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1450.285
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.220.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2050.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0131.5933
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.31621449
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6413523
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8174.5446
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 29 -
Rwork0.298 568 -
obs--94.91 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9630.6213-0.78561.0797-1.1151.4345-0.03260.0852-0.10920.0028-0.0711-0.1077-0.0092-0.00160.10370.0369-0.0523-0.0304-0.0749-0.034-0.0743-1.7612-9.466716.5901
21.54460.9601-1.26370.9974-1.06341.56340.1368-0.0485-0.07780.1178-0.1182-0.0431-0.1840.0175-0.01860.0461-0.0388-0.0166-0.0721-0.0323-0.0823-6.5127-12.118423.8233
31.57840.2836-2.0883.94841.91244.1050.28590.19970.09840.4302-0.26860.1492-0.0584-0.0654-0.01740.0872-0.0956-0.0525-0.0532-0.0012-0.08563.7577-1.270424.2706
40.76461.6242-0.00143.4974-0.65629.0748-0.3763-0.0026-0.6956-0.09420.2273-0.2611-0.3786-0.13240.14890.0654-0.00220.0003-0.0416-0.0936-0.0294-7.0067-23.25318.0003
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA183 - 2622 - 81
2X-RAY DIFFRACTION2BB183 - 2632 - 82
3X-RAY DIFFRACTION3CC1 - 91 - 9
4X-RAY DIFFRACTION4DD1 - 91 - 9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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