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- PDB-3hoc: Structure of the actin-binding domain of human filamin A mutant E254K -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hoc
タイトルStructure of the actin-binding domain of human filamin A mutant E254K
要素Filamin-A
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Calponin homology domain / actin binding domain / Acetylation / Actin-binding / Alternative splicing / Cytoplasm / Cytoskeleton / Disease mutation / Phosphoprotein / Polymorphism
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / formation of radial glial scaffolds / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / actin crosslink formation / tubulin deacetylation ...regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / formation of radial glial scaffolds / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / actin crosslink formation / tubulin deacetylation / blood coagulation, intrinsic pathway / protein localization to bicellular tight junction / OAS antiviral response / positive regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of neuron migration / Cell-extracellular matrix interactions / early endosome to late endosome transport / Fc-gamma receptor I complex binding / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / apical dendrite / cell-cell junction organization / positive regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of platelet activation / protein localization to cell surface / wound healing, spreading of cells / podosome / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / megakaryocyte development / GP1b-IX-V activation signalling / receptor clustering / positive regulation of axon regeneration / cortical cytoskeleton / SMAD binding / RHO GTPases activate PAKs / actin filament bundle / brush border / semaphorin-plexin signaling pathway / cilium assembly / blood vessel remodeling / mitotic spindle assembly / epithelial to mesenchymal transition / potassium channel regulator activity / axonal growth cone / heart morphogenesis / release of sequestered calcium ion into cytosol / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / protein sequestering activity / regulation of cell migration / dendritic shaft / protein kinase C binding / protein localization to plasma membrane / actin filament / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / trans-Golgi network / mRNA transcription by RNA polymerase II / G protein-coupled receptor binding / establishment of protein localization / synapse organization / negative regulation of protein catabolic process / cerebral cortex development / small GTPase binding / Z disc / kinase binding / platelet aggregation / positive regulation of protein import into nucleus / actin filament binding / cell-cell junction / Platelet degranulation / actin cytoskeleton / negative regulation of neuron projection development / actin cytoskeleton organization / GTPase binding / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / perikaryon / transmembrane transporter binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / postsynapse / protein stabilization / cadherin binding / focal adhesion / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Filamin family / Calponin-like domain / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. ...Filamin family / Calponin-like domain / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Filamin-A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Clark, A.R. / Sawyer, G.M. / Robertson, S.P. / Sutherland-Smith, A.J.
引用ジャーナル: Hum.Mol.Genet. / 年: 2009
タイトル: Skeletal dysplasias due to filamin A mutations result from a gain-of-function mechanism distinct from allelic neurological disorders
著者: Clark, A.R. / Sawyer, G.M. / Robertson, S.P. / Sutherland-Smith, A.J.
履歴
登録2009年6月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Filamin-A
B: Filamin-A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,3856
ポリマ－61,0052
非ポリマー3804
水1,856103
1
A: Filamin-A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7884
ポリマ－30,5031
非ポリマー2853
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Filamin-A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5982
ポリマ－30,5031
非ポリマー951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1870 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area20030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.657, 73.937, 154.437
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Filamin-A / Alpha-filamin / Filamin-1 / Endothelial actin-binding protein / Actin-binding protein 280 / ABP-280 ...Alpha-filamin / Filamin-1 / Endothelial actin-binding protein / Actin-binding protein 280 / ABP-280 / Non-muscle filamin


分子量: 30502.736 Da / 分子数: 2 / 断片: Actin-binding domain / 変異: E254K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FLNA / プラスミド: pProEX HTb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P21333
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.41 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.8
詳細: 20% PEG 4000, 0.2M lithium sulfate, 0.1M Tris HCl, 5mM DTT, pH 8.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年11月15日 / 詳細: osmic mirrors
放射モノクロメーター: osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→57.64 Å / Num. obs: 29480 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 33.25 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 12.3 / Num. measured all: 122444
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 2128 / % possible all: 93

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC5.5.0072精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1WKU

1wku


解像度: 2.3→43.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 0.004 / SU ML: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.188 / ESU R Free: 0.223 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS; PHENIX WAS ALSO USED FOR THE REFINEMENT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26335 1480 5 %RANDOM
Rwork0.22195 ---
obs0.22402 27954 97.73 %-
all-33265 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.897 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.55 Å20 Å20 Å2
2--2.2 Å20 Å2
3----1.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→43.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3474 0 20 103 3597
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.323 103 -
Rwork0.301 1910 -
obs--92.98 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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