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Yorodumi- PDB-3bzr: Crystal structure of EscU C-terminal domain with N262D mutation, ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3bzr | ||||||
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Title | Crystal structure of EscU C-terminal domain with N262D mutation, Space group P 41 21 2 | ||||||
Components | EscU | ||||||
Keywords | MEMBRANE PROTEIN / PROTEIN TRANSPORT / Auto cleavage protein / asparagine cyclyzation / Intein / membrane | ||||||
Function / homology | Function and homology information dioxygenase activity / protein secretion / isomerase activity / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / Resolution: 1.646 Å | ||||||
Authors | Zarivach, R. / Deng, W. / Vuckovic, M. / Felise, H.B. / Nguyen, H.V. / Miller, S.I. / Finlay, B.B. / Strynadka, N.C.J. | ||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2008 Title: Structural analysis of the essential self-cleaving type III secretion proteins EscU and SpaS. Authors: Zarivach, R. / Deng, W. / Vuckovic, M. / Felise, H.B. / Nguyen, H.V. / Miller, S.I. / Finlay, B.B. / Strynadka, N.C. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3bzr.cif.gz | 39 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3bzr.ent.gz | 27.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3bzr.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3bzr_validation.pdf.gz | 419.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3bzr_full_validation.pdf.gz | 420.3 KB | Display | |
Data in XML | 3bzr_validation.xml.gz | 7.7 KB | Display | |
Data in CIF | 3bzr_validation.cif.gz | 10.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bz/3bzr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bz/3bzr | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3bzlC 3bzoC 3bzpC 3bzsC 3bztC 3bzvC 3bzxC 3bzyC 3bzzC 3c00C 3c01C 3c03C C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 15454.796 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: C-terminal domain / Mutation: N262D Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: EPEC E2348/69 / Gene: escU / Plasmid: pET28a / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q9AJ26 |
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#2: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.1 Å3/Da / Density % sol: 41.54 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: microbatch / pH: 6.5 Details: HEPES, Jeffamine ED-2001, NaCl, Tris, pH 6.5, Microbatch, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU MICROMAX-007 HF / Wavelength: 1.5418 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MAR scanner 345 mm plate / Detector: IMAGE PLATE | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.646→45.41 Å / Num. all: 16688 / Num. obs: 16671 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 14.1 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Χ2: 1.161 / Net I/σ(I): 14.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 1.646→16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 3.497 / SU ML: 0.062 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.104 / ESU R Free: 0.106 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 11.541 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.646→16 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.646→1.689 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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